辅酶 A | 85-61-0

• 物质功能分类: 生物化工 - 酶及辅酶类
• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘌呤核苷酸
• 中文名称: 辅酶 A
• 中文别名: 辅酶A；辅酶甲；4-氨基嘧啶并咪唑/辅酶A；4-氨基嘧啶并咪唑；COASH,辅酶甲；辅酶甲,CO-A；COASH, 辅酶甲；辅酶甲, CO-A；辅酶A水合物
• 英文名称: coenzyme A
• 英文别名: CoA；CoASH；coenzym A；[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl] [(3R)-3-hydroxy-2,2-dimethyl-4-oxo-4-[[3-oxo-3-(2-sulfanylethylamino)propyl]amino]butyl] hydrogen phosphate
• CAS: 85-61-0
• 化学式: C₂₁H₃₆N₇O₁₆P₃S
• 分子量: 767.541
• InChiKey: RGJOEKWQDUBAIZ-IBOSZNHHSA-N

物化性质

• 密度：
  1.96±0.1 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  PBS（pH 7.2）：10 mg/mL
• LogP：
  -4.358 (est)
• 物理描述：
  Solid
• 碰撞截面：
  240.4 Ų [M+H]+ [CCS Type: DT, Method: single field calibrated with Agilent tune mix (Agilent)]

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.8
• 重原子数：
  48
• 可旋转键数：
  18
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  348
• 氢给体数：
  10
• 氢受体数：
  21

安全信息

• TSCA：
  Yes
• 安全说明：
  S24/25
• WGK Germany：
  3
• 危险性防范说明：
  P261,P305+P351+P338
• 危险性描述：
  H302,H315,H319,H335

制备方法与用途

理化性质

本品为白色或微黄色粉末，具有类似蒜的臭气，并有吸湿性。在水中或生理盐水中易溶，在乙醇、乙醚或丙酮中不溶。其密度为1.1335 g/cm³（20℃），熔点为-5℃，沸点约为146 - 147℃，折射率为1.53（20℃）。

简介

辅酶A（Coenzyme A）是体内乙酰化反应的重要辅酶，在糖、脂肪及蛋白质的代谢中起重要作用。特别是在促进脂肪代谢方面更为关键。它能够激活体内的物质代谢，增强氧化作用并提供能量。主要用于治疗白细胞减少症和原发性血小板减少性紫癜，并可辅助治疗脂肪肝、急慢性肝炎、冠状动脉硬化、慢性动脉炎、心肌梗死、慢性肾功能减退引起的肾病综合征及尿毒症、新生儿缺氧、糖尿病和酸中毒等病症。

药理作用

辅酶A是从鲜酵母中提取的，为体内乙酰化反应的重要辅酶。它可以与乙酸盐结合形成乙酰辅酶A，进而进入氧化过程，在糖、蛋白质及脂肪代谢中有重要作用。三羧酸循环、乙酰胆碱合成、肝糖原储存、胆固醇水平降低和血浆脂质含量调节等生理过程均与辅酶A密切相关。然而，目前也有观点认为，辅酶A的主要成分泛酸在人体中并不缺乏，一般患者无需补充辅酶A，并且外源性辅酶A为大分子不易通过细胞膜进入细胞内，其疗效存疑。

来源

辅酶A由鲜酵母提取而成，主要组成包括泛酸、腺嘌呤、核糖、半胱胺及磷酸。

化学性质

本品具有类似蒜的臭气和吸湿性，在水中或生理盐水中易溶，在乙醇、乙醚或丙酮中不溶。兼有核苷酸和硫醇的特性，是一种强酸。

用途

辅酶A用于治疗白细胞减少症、原发性血小板减少性紫癜及功能性低热；并可用于脂肪肝、急慢性肝炎、冠状动脉硬化、心肌梗死、肾病综合征、尿毒症、新生儿缺氧、糖尿病和酸中毒等病症。此外，它还用于放射性损害的保护以及延缓肌肉萎缩的发展。

生产方法

辅酶A从鲜酵母中提取。生产工艺步骤如下：新鲜压榨酵母（破壁）清液→一次吸附于树脂→吸附物洗脱→一次洗脱液二次吸附活性炭→吸附物洗脱→二次洗脱液浓缩还原→还原液络合→络合物净化→净化液浓缩沉淀→沉淀物干燥得到辅酶A。

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  辅酶 A 生成 D-泛酸
  参考文献：
  名称：

  Lipmann; Kaplan; Novelli, 1947, vol. 6, p. 272

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  D-泛酸 生成 辅酶 A
  参考文献：
  名称：

  Novelli; Lipmann, Archives of Biochemistry, 1947, vol. 14, p. 24

  摘要：

  DOI：
• 作为试剂：
  描述：

  尿苷5'-(2-乙酰氨基-2-脱氧-ALPHA-D-葡糖基焦磷酸酯) 在 磷酸吡哆醛 、 TCCAGGGACCAGCAATGAACTTTCTGATCCTGATTAACAGCGCGCCGAACTACAAGTATTTCTTTTATGAACTGGCGAAAGAAATCGAGAGCCGTGGCCACAACATTTATTTCGCGATCGATAGCCACGTAGCAAGTACCTGGAACCGCTGCCGGAGCTGGACAACAACCAGAACAGCTTCTTTTTCGATAGCTACCTGGAAAAGAACTTTGACAAAAACCTGAGCGTTAGCCACAACAACAACCAAGAGTATTGGGGTGATTACTTCTATAGCGACTACGATCGTTTTCTGACCCACGATTTCAACCTGAACAAGGACAAAAACTACTGGCTGAACGTGAAAGTTAGCCTGGACAGCTTTTTCGAAGACATCATTAAGGATAAACAGATCGACTTTGTGCTGTATGAGAACATTAGCAACAGCTTCGCGTACGCGGCGTATCTGCAATGCACCAAACTGGGCAAGAAATACATCGGTCTGATGGGCAGCCGTCTGCCGAACCACTTTGAAATTCAGAACAGCATCGTTGAGGAAGAGCTGAAGAAACTGGAGATCCTGGCGCAGAAGCCGATTACCCAAGATGAAATGGAGTGGTTCGAAAACTATAAGAAAAGCATCGTGGATATTCAGCCGGACTACATGAAACAAAACGGTCTGGACAACGTGGCGATCAGCCGTATTGTTAAGCTGAACAAATTTCTGAAGGCGCTGCGTCTGCTGACCATCGGCTTCAAGTACAAGCACTACTACGATTACCAGTTCGGTAACCCGTTCATGGTGCCGATCAAGGCGATTCGTGTTAACATTAAACGTTATCTGAACACCAAGAAAAGCCAAAAGTTTTACATCAACAACGACGAACTGGAGATTTGCAGCAGCAAAGAACGTTTTTACATCTATCCGATTCACTTCCATCCGGAGAGCGCACCAGCGTTCTGGCGCCGGAATACACCAACGAGTATAGCAACATCATTAACATCGCGAACAACCTGCC 、 sodium phosphate 、 辅酶 A 、 sodium chloride 、 magnesium chloride 作用下， 反应 81.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  The Retaining Pse5Ac7Ac Pseudaminyltransferase KpsS1 Defines a Previously Unreported glycosyltransferase family (GT118)

  摘要：

  Cell surface sugar 5,7‐diacetyl pseudaminic acid (Pse5Ac7Ac) is a bacterial analogue of the ubiquitous sialic acid, Neu5Ac, and contributes to the virulence of a number of multidrug resistant bacteria, including ESKAPE pathogens Pseudomonas aeruginosa, and Acinetobacter baumannii. Despite its discovery in the surface glycans of bacteria over thirty years ago, to date no glycosyltransferase enzymes (GTs) dedicated to the synthesis of a pseudaminic acid glycosidic linkage have been unequivocally characterised in vitro. Herein we demonstrate that A. baumannii KpsS1 is a dedicated pseudaminyltransferase enzyme (PseT) which constructs a Pse5Ac7Ac‐α(2,6)‐Glcp linkage, and proceeds with retention of anomeric configuration. We utilise this PseT activity in tandem with the biosynthetic enzymes required for CMP‐Pse5Ac7Ac assembly, in a two‐pot, seven enzyme synthesis of an α‐linked Pse5Ac7Ac glycoside. Due to its unique activity and protein sequence, we also assign KpsS1 as the prototypical member of a previously unreported GT family (GT118).

  DOI：

  10.1002/anie.202318523

文献信息

• Insights into β-ketoacyl-chain recognition for β-ketoacyl-ACP utilizing AHL synthases
  作者：Mila Nhu Lam、Dastagiri Dudekula、Bri Durham、Noah Collingwood、Eric C. Brown、Rajesh Nagarajan

  DOI：10.1039/c8cc04532a

  日期：——

  The design, synthesis and kinetic evaluation of beta-ketoacyl-ACP mimics for two 3-oxoacyl-ACP utilizing quorum signal synthases are reported.

  报道了用于两种3-氧代酰-ACP利用类群信号合成酶的β-酮酰-ACP模拟物的设计、合成和动力学评价。
• Synthesis of (<i>R</i>)-Mellein by a Partially Reducing Iterative Polyketide Synthase
  作者：Huihua Sun、Chun Loong Ho、Feiqing Ding、Ishin Soehano、Xue-Wei Liu、Zhao-Xun Liang

  DOI：10.1021/ja304905e

  日期：2012.7.25

  biosynthesis remain largely speculative today. Here we report the synthesis of mellein by a partially reducing iterative polyketide synthase (PR-PKS) as a pentaketide product. Remarkably, despite the head-to-tail homology shared with several fungal and bacterial PR-PKSs, the mellein synthase exhibits a distinct keto reduction pattern in the synthesis of the pentaketide. We present evidence to show that the

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• Repurposing the 3‐Isocyanobutanoic Acid Adenylation Enzyme SfaB for Versatile Amidation and Thioesterification
  作者：Mengyi Zhu、Lijuan Wang、Jing He

  DOI：10.1002/anie.202010042

  日期：2021.1.25

  molecules with novel skeletons, but also to identify the enzymes that catalyze diverse chemical reactions. Exploring the substrate promiscuity and catalytic mechanism of those biosynthetic enzymes facilitates the development of potential biocatalysts. SfaB is an acyl adenylate‐forming enzyme that adenylates a unique building block, 3‐isocyanobutanoic acid, in the biosynthetic pathway of the diisonitrile

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• <i>In vitro</i> studies of maleidride-forming enzymes
  作者：Sen Yin、Steffen Friedrich、Vjaceslavs Hrupins、Russell J. Cox

  DOI：10.1039/d1ra02118d

  日期：——

  vitro assays of enzymes involved in the biosynthesis of maleidrides from polyketides in fungi were performed. The results show that the enzymes are closely related to primary metabolism enzymes of the citric acid cycle in terms of stereochemical preferences, but with an expanded substrate selectivity. A key citrate synthase can react both saturated and unsaturated acyl CoA substrates to give solely

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• Stereoselective preparation of lipidated carboxymethyl-proline/pipecolic acid derivatives via coupling of engineered crotonases with an alkylmalonyl-CoA synthetase
  作者：Refaat B. Hamed、Luc Henry、J. Ruben Gomez-Castellanos、Amina Asghar、Jürgen Brem、Timothy D. W. Claridge、Christopher J. Schofield

  DOI：10.1039/c3ob41525b

  日期：——

  The trisubstituted enolate- and C–C bond-forming capacities of engineered carboxymethylproline synthases CMPSs are coupled with the malonyl-CoA synthetase MatB to enable stereoselective preparation of 5- and 6-membered N-heterocycles functionalised with alkyl-substituted carboxymethyl side chains, starting from achiral alkyl-substituted malonic acids and L-amino acid semialdehydes. The results illustrate the biocatalytic utility of crotonases in tandem enzyme-catalysed reactions for stereoselective synthesis.

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