异戊酰基辅酶 A 锂盐水合物 | 6244-91-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 中文名称: 异戊酰基辅酶 A 锂盐水合物
• 中文别名: 异戊酰基辅酶A锂盐水合物
• 英文名称: isovaleryl-CoA
• 英文别名: S-[2-[3-[[(2R)-4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoyl]amino]propanoylamino]ethyl] 3-methylbutanethioate
• CAS: 6244-91-3
• 化学式: C₂₆H₄₄N₇O₁₇P₃S
• 分子量: 851.659
• InChiKey: UYVZIWWBJMYRCD-ZMHDXICWSA-N

物化性质

• 物理描述：
  Solid
• 碰撞截面：
  255.72 Ų [M-H]- [CCS Type: DT, Method: single field calibrated with Agilent tune mix (Agilent)]

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.3
• 重原子数：
  54
• 可旋转键数：
  22
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.69
• 拓扑面积：
  389
• 氢给体数：
  9
• 氢受体数：
  22

安全信息

• 储存条件：
  -20°C下密封保存，并确保环境干燥。

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  异戊酰基辅酶 A 锂盐水合物 在 乙二胺四乙酸 、 porcine electron transfer flavoprotein 、 recombinant human isovaleryl-CoA dehydrogenase CoA-persulfide-free 作用下， 以 甘油 为溶剂， 生成 2-methyl-3-butenoyl-CoA
  参考文献：
  名称：

  异戊酰辅酶A脱氢酶的动力学和光谱性质以及与配体的相互作用。

  摘要：

  异戊酰基-CoA脱氢酶（IVD）催化异戊酰基-CoA转化为3-甲基巴豆酰基-CoA，以及将电子转移至电子转移黄素蛋白（ETF）。重组人IVD用结合的CoA-过硫化物纯化。开发了改进的纯化方案以分离没有结合的CoA-过硫化物的IVD，并保护蛋白质硫醇免受氧化。无CoA-过硫化物的IVD比活度为112.5μmol猪ETF min（-）（1）mg（-）（1），比其CoA-过硫化物结合形式高约20倍。异戊酰基-CoA的Km和催化效率（kcat / Km）分别为每个单体1.0μM和4.3×10（6）M（-1）s（-1），其对ETF的Km为2.0μM。将异戊酰基-CoA厌氧滴定到IVD溶液中，得到稳定的蓝色络合物，在310 nm处的吸光度增加，降低了在373和447 nm处的吸光度，并在584 nm处出现了电荷转移复合带。光谱测定的异戊酰基-CoA的表观解离常数（KDapp）为0.54μM。异戊酰基-

  DOI：

  10.1016/j.biochi.2014.11.007
• 作为产物：
  描述：

  异戊酸 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 4.5h， 生成 异戊酰基辅酶 A 锂盐水合物
  参考文献：
  名称：

  Biosynthesis of Branched-chain Fatty Acid inBacilli: FabD (malonyl-CoA:ACP transacylase) Is Not Essential forIn VitroBiosynthesis of Branched-chain Fatty Acids

  摘要：

  研究发现，不完全纯化的无枝菌酸菌β-酮脂酰ACP合酶（Bacillus insolitus）在活性测定时不需要添加FabD（丙二酸单酰-CoA:ACP转酰酶，MAT）。因此，本研究探讨了杆状菌粗脂肪酸合成酶（FAS）体外支链脂肪酸（BCFA）生物合成中FabD蛋白的必要性。为了探索FabD在BCFA生物合成中的作用，通过免疫沉淀法从粗FAS中去除该蛋白。将枯草芽孢杆菌的His标签融合蛋白FabD在大肠杆菌中表达，并用其制备抗体。针对表达的融合蛋白免疫兔子得到的抗体能特异性地识别枯草芽孢杆菌粗FAS中的FabD。免疫沉淀法效力评估显示，经抗体处理的粗FAS中仅残留极少量的FabD蛋白。然而，从粗FAS中完全去除FabD并未使其BCFA生物合成失活，仅使其活性降低，对于酰基-CoA引物降至对照组的50-60%，对于α-酮基-β-甲基戊酸引物降至80%。此外，FabD浓度与酶组分中MAT的特异性活性并不一定相关，表明存在另一种MAT活性的酶源。因此，本研究认为，FabD不是体外BCFA生物合成中MAT唯一的酶源，并暗示脂肪酸生物合成与其他代谢途径之间存在功能联系。

  DOI：

  10.1271/bbb.67.2106

文献信息

• Repurposing the 3‐Isocyanobutanoic Acid Adenylation Enzyme SfaB for Versatile Amidation and Thioesterification
  作者：Mengyi Zhu、Lijuan Wang、Jing He

  DOI：10.1002/anie.202010042

  日期：2021.1.25

  molecules with novel skeletons, but also to identify the enzymes that catalyze diverse chemical reactions. Exploring the substrate promiscuity and catalytic mechanism of those biosynthetic enzymes facilitates the development of potential biocatalysts. SfaB is an acyl adenylate‐forming enzyme that adenylates a unique building block, 3‐isocyanobutanoic acid, in the biosynthetic pathway of the diisonitrile

  微生物天然产物的基因组挖掘使化学家不仅能够发现具有新颖骨架的生物活性分子，而且能够识别催化多种化学反应的酶。探索这些生物合成酶的底物混杂性和催化机理有助于开发潜在的生物催化剂。SFAB是一种形成酰基腺苷酸的酶，可在由硫链霉菌产生的二异腈自然产物SF2768的生物合成途径中，对独特的结构单元3-异氰基丁酸进行腺苷酸化。，并且该AMP连接酶被证明可以接受各种短链脂肪酸（SCFA）。在本文中，我们将SFAB重新用于催化那些SCFA与各种胺或硫醇亲核试剂之间的酰胺化或硫酯化反应，从而提供了另一种酶促方法来体外制备相应的酰胺和硫酯。
• Novel Coenzyme B12-dependent Interconversion of Isovaleryl-CoA and Pivalyl-CoA
  作者：Valentin Cracan、Ruma Banerjee

  DOI：10.1074/jbc.m111.320051

  日期：2012.2

  5'-Deoxyadenosylcobalamin (AdoCbl)-dependent isomerases catalyze carbon skeleton rearrangements using radical chemistry. We have recently characterized a fusion protein that comprises the two subunits of the AdoCbl-dependent isobutyryl-CoA mutase flanking a G-protein chaperone and named it isobutyryl-CoA mutase fused (IcmF). IcmF catalyzes the interconversion of isobutyryl-CoA and n-butyryl-CoA, whereas

  5'-脱氧腺苷钴胺素 (AdoCbl) 依赖性异构酶使用自由基化学催化碳骨架重排。我们最近表征了一种融合蛋白，该蛋白包含 AdoCbl 依赖性异丁酰-CoA 变位酶的两个亚基，侧翼有一个 G 蛋白伴侣，并将其命名为异丁酰-CoA 变位酶融合 (IcmF)。IcmF 催化异丁酰辅酶 A 和正丁酰辅酶 A 的相互转化，而 GTP 酶活性与其 G 蛋白结构域相关。在这项研究中，我们报告了一种与 IcmF 相关的新活性，即异戊酰辅酶 A 和新戊酰辅酶 A 的相互转化。IcmF 的动力学表征产生以下值：异戊酰辅酶 A 的 K(m) 为 62 +/- 8 muM 和 V(max) 为 0.021 +/- 0.004 mumol min(-1) mg(-1) 在 37 度C。生化实验表明，其中碱基特异性环基序 NKXD 被修饰为 NKXE 的 IcmF 催化 GTP 和 ATP 的水解。IcmF 在转换过程中很容易快速失活，而
• Exploring the Substrate Promiscuity of Drug-Modifying Enzymes for the Chemoenzymatic Generation of N-Acylated Aminoglycosides
  作者：Keith D. Green、Wenjing Chen、Jacob L. Houghton、Micha Fridman、Sylvie Garneau-Tsodikova

  DOI：10.1002/cbic.200900584

  日期：——

  Creating a synthesis tool: We have developed a chemoenzymatic method for the production of N‐acylated aminoglycosides using aminoglycoside acetyltransferases and acyl coenzymes A. The methodology enables rapid production followed by antimicrobial testing of synthetically challenging aminoglycosides.

  创建合成工具：我们开发了一种化学酶法，使用氨基糖苷乙酰转移酶和酰基辅酶 A 生产 N-酰化氨基糖苷。该方法能够快速生产，然后对合成上具有挑战性的氨基糖苷进行抗菌测试。
• Biocatalytic Synthesis of α-Amino Ketones
  作者：Stephanie W. Chun、Alison R. H. Narayan

  DOI：10.1055/s-0037-1611755

  日期：2019.7

  Stereospecific generation of α-amino ketones from common α-amino acids is difficult to achieve, often employing superstoichiometric alkylating reagents and requiring multiple protecting group manipulations. In contrast, the α-oxoamine synthase protein family performs this transformation stereospecifically in a single step without the need for protecting groups. Herein, we detail the characterization

  从常见的 α-氨基酸立体有择地生成 α-氨基酮是很难实现的，通常使用超化学计量的烷基化试剂并需要多个保护基团操作。相比之下，α-氧代胺合酶蛋白家族在一个步骤中立体特异性地进行这种转化，而无需保护基团。在此，我们详细介绍了四域聚酮化合物样合酶 SxtA 的 8-氨基-7-氧代壬酸合酶 (AONS) 域的表征，该域天然介导了精氨酸的乙基酮衍生物的形成。阐明了四个结构域中每个结构域的功能，从而提出了启动石房蛤毒素生物合成（一种有效的神经毒素）的修订提案。我们还展示了 SxtA AONS 的合成潜力，
• Identification of an α-Oxoamine Synthase and a One-Pot Two-Step Enzymatic Synthesis of α-Amino Ketones
  作者：Ting Zhou、Du Gao、Jia-Xin Li、Min-Juan Xu、Jun Xu

  DOI：10.1021/acs.orglett.0c03600

  日期：2021.1.1

  incorporation of l-glutamate to acyl-coenzyme A substrates. Combined with Alb29 and Mgr36 (an acyl-coenzyme A ligase), a one-pot enzymatic system was established to synthesize seven α-amino ketones. When these α-amino ketones were fed into the alb29 knockout strain Δalb29, respectively, the albogrisin analogs with different side chains were observed.

  Alb29 是一种 α-氧代胺合酶，参与Streptomyces albogriseolus MGR072中的 albogrisin 生物合成，被表征并负责将l-谷氨酸掺入酰基辅酶 A 底物。结合Alb29和Mgr36（一种酰基辅酶A连接酶），建立了一锅法合成七个α-氨基酮。当这些α-氨基酮分别加入alb29敲除菌株Δalb29时，观察到具有不同侧链的albogrisin类似物。