beta-羟基丁酰基-辅酶 A | 2871-66-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 中文名称: beta-羟基丁酰基-辅酶 A
• 中文别名: beta-羟基丁酰基-辅酶A
• 英文名称: 3-hydroxybutyryl-CoA
• 英文别名: S-[2-[3-[[(2R)-4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoyl]amino]propanoylamino]ethyl] 3-hydroxybutanethioate
• CAS: 2871-66-1
• 化学式: C₂₅H₄₂N₇O₁₈P₃S
• 分子量: 853.632
• InChiKey: QHHKKMYHDBRONY-RMNRSTNRSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.9
• 重原子数：
  54
• 可旋转键数：
  22
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.68
• 拓扑面积：
  409
• 氢给体数：
  10
• 氢受体数：
  23

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  beta-羟基丁酰基-辅酶 A 在 β-hydroxybutyryl CoA dehydrogenase from Clostridium acetobutylicum ATCC 824 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 S-乙酰乙酰基辅酶a
  参考文献：
  名称：

  Characterization of a highly thermostable ß-hydroxybutyryl CoA dehydrogenase from Clostridium acetobutylicum ATCC 824

  摘要：

  Higher energy content and hydrophobicity make bio-based n-butanol a preferred building block for chemical and biofuels manufacturing. Butanol is obtained by Clostridium sp. based ABE fermentation process. While the ABE process is well understood, the enzyme systems involved have not been elucidated in detail. The important enzyme beta-hydroxybutyryl CoA dehydrogenase from Clostridium acetobutylicum ATCC 824 (Hbd) was purified and characterized. Surprisingly. Hbd shows extremely high temperature (T > 60 degrees C), pH (4-11) and solvent (1-butanol, isobutanol, ethanol) stability. Hbd catalyzes acetoacetyl CoA hydration to beta-hydroxybutyryl CoA up to pH 9.5, where the reaction is reversed. Substrate (acacCoA, beta-hbCoA) and cofactor (NADH, NAD(+), NADPH and NADP(+)) specificities were determined. We identified NAD(+) as an uncompetitive inhibitor. Identification of process relevant enzymes such as Hbd is key to optimize butanol production via cellular or cell-free enzymatic systems. (C) 2013 Elsevier B.V. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.molcatb.2013.10.014
• 作为产物：
  描述：

  S-乙酰乙酰基辅酶a 在 Klebsiella pneumoniae FabG₁ 、 还原型辅酶Ⅰ 作用下， 生成 beta-羟基丁酰基-辅酶 A
  参考文献：
  名称：

  一种靶向变构结合位点的 FabG 抑制剂抑制来自革兰氏阴性 ESKAPE 病原体的几种直向同源物

  摘要：

  ESKAPE 人类致病菌群内抗生素耐药性的传播对感染治疗和安全医院环境的维护提出了严峻挑战。这促使人们努力验证这些物种中的新靶蛋白，这些靶蛋白可以作为抗生素开发的潜在目标。遗传数据表明，FabG 酶是细菌脂肪酸生物合成系统 FAS-II 的一部分，在几种 ESKAPE 病原体中是必不可少的。FabG 在脂肪酸延长过程中催化 3-酮酰基-ACP 的 NADPH 依赖性还原，从而为细胞膜的产生和维持提供脂质供应。在这里，我们报告了对来自鲍曼不动杆菌和S的 FabG 酶的小分子筛选。鼠伤寒确定一组 µM 抑制剂，其中最有效的代表 ( 1 ) 展示了针对六种 FabG 直向同源物的活性。与来自鲍曼不动杆菌(PDB:6T65) 的FabG 的共晶结构证实了抑制剂在位于亚基界面的变构位点处的结合，正如之前对来自铜绿假单胞菌的 FabG 的其他亚 µM 抑制剂所证明的那样。我们表明抑制剂结合扭曲了 FabG

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2020.115898

文献信息

• Characterization of Arylalkylamine <i>N</i>-Acyltransferase from <i>Tribolium castaneum</i>: An Investigation into a Potential Next-Generation Insecticide Target
  作者：Brian G. O’Flynn、Eric M. Lewandowski、Karin Claire Prins、Gabriela Suarez、Angelica N. McCaskey、Nasha M. Rios-Guzman、Ryan L. Anderson、Britney A. Shepherd、Ioannis Gelis、James W. Leahy、Yu Chen、David J. Merkler

  DOI：10.1021/acschembio.9b00973

  日期：2020.2.21

  short-chain acyl-CoAs (C2-C10), benzoyl-CoA, and succinyl-CoA functioning in the role of acyl donor. Recombinant TcAANAT0 was expressed and purified from E. coli and was used to investigate the kinetic and chemical mechanism of catalysis. The kinetic mechanism is an ordered sequential mechanism with the acyl-CoA binding first. pH-rate profiles and site-directed mutagenesis studies identified amino acids critical

  杀虫剂抗性问题日益严重，这意味着确定新的杀虫剂目标变得前所未有的重要。芳烷基胺 N-酰基转移酶 (AANATs) 已被建议作为潜在的新目标。这些混杂的酶参与生物胺的 N-酰化以形成 N-酰胺。在昆虫中，这个过程是黑色素、角质层硬化、生物胺去除和脂肪酸酰胺生物合成的关键步骤。表征的每个 AANAT 同种型的独特性质表明每个生物体都容纳了该生物体相对专有的离散 AANAT 组装。这意味着在杀虫剂设计中具有很高的选择性，同时也保持了多药性。此处介绍了对 AANAT 的全面动力学和结构分析，该分析在世界上所有植物商品中最常见的次生害虫之一 Tribolium castaneum 中发现。这种名为 TcAANAT0 的酶催化短链 N-酰基芳基烷基胺的形成，其中短链酰基辅酶 A (C2-C10)、苯甲酰辅酶 A 和琥珀酰辅酶 A 在酰基供体的作用下起作用。从大肠杆菌中表达和纯化重组 TcAANAT0，
• Chemoenzymatic Synthesis of Acyl Coenzyme A Substrates Enables <i>in Situ</i> Labeling of Small Molecules and Proteins
  作者：Vinayak Agarwal、Stefan Diethelm、Lauren Ray、Neha Garg、Takayoshi Awakawa、Pieter C. Dorrestein、Bradley S. Moore

  DOI：10.1021/acs.orglett.5b02113

  日期：2015.9.18

  generate fully functional acyl coenzyme A molecules that are then used as substrates to drive in situ acyl transfer reactions is described. Mass spectrometry based assays to verify the identity of acyl coenzyme A enzymatic products are also illustrated. The approach is responsive to a diverse array of carboxylic acids that can be elaborated to their corresponding coenzyme A thioesters, with potential applications

  描述了一种化学酶促方法，其产生全功能的酰基辅酶A分子，然后将其用作底物以驱动原位酰基转移反应。还说明了基于质谱的测定法，以验证酰基辅酶A酶产物的身份。该方法响应于可以修饰为其相应的辅酶A硫酯的各种羧酸，在利用酰基辅酶A底物的广泛化学生物学研究中具有潜在的应用前景。
• [EN] METHODS FOR PRODUCING 3-HYDROXY-3-METHYLBUTYRIC ACID<br/>[FR] PROCÉDÉS POUR PRODUIRE DE L'ACIDE 3-HYDROXY-3-MÉTHYLBUTYRIQUE
  申请人：GLOBAL BIOENERGIES

  公开号：WO2016042012A1

  公开（公告）日：2016-03-24

  Described is a method for the conversion of 3-methylcrotonyl-CoA into 3-hydroxy-3- methylbutyric acid comprising the steps of: (a) enzymatically converting 3-methylcrotonyl-CoA into 3-hydroxy-3-methylbutyryl-CoA; and (b) further enzymatically converting the thus produced 3-hydroxy-3-methylbutyryl-CoA into 3-hydroxy-3-methylbutyric acid wherein the enzymatic conversion of 3-hydroxy-3-methylbutyryl-CoA into 3-hydroxy-3-methylbutyric acid according to step (b) is achieved by first converting 3-hydroxy-3-methylbutyryl-CoA into 3-hydroxy-3-methylbutyryl phosphate and then subsequently converting the thus produced 3-hydroxy-3-methylbutyryl phosphate into 3-hydroxy-3-methylbutyric acid.

  描述了一种将3-甲基丙酰辅酶A转化为3-羟基-3-甲基丁酸的方法，包括以下步骤：(a)将3-甲基丙酰辅酶A酶促转化为3-羟基-3-甲基丁酰辅酶A；(b)进一步将所产生的3-羟基-3-甲基丁酰辅酶A酶促转化为3-羟基-3-甲基丁酸，其中根据步骤(b)将3-羟基-3-甲基丁酰辅酶A酶促转化为3-羟基-3-甲基丁酸的方法是首先将3-羟基-3-甲基丁酰辅酶A转化为3-羟基-3-甲基丁酰磷酸，然后随后将所产生的3-羟基-3-甲基丁酰磷酸转化为3-羟基-3-甲基丁酸。
• Novel Coenzyme B12-dependent Interconversion of Isovaleryl-CoA and Pivalyl-CoA
  作者：Valentin Cracan、Ruma Banerjee

  DOI：10.1074/jbc.m111.320051

  日期：2012.2

  5'-Deoxyadenosylcobalamin (AdoCbl)-dependent isomerases catalyze carbon skeleton rearrangements using radical chemistry. We have recently characterized a fusion protein that comprises the two subunits of the AdoCbl-dependent isobutyryl-CoA mutase flanking a G-protein chaperone and named it isobutyryl-CoA mutase fused (IcmF). IcmF catalyzes the interconversion of isobutyryl-CoA and n-butyryl-CoA, whereas

  5'-脱氧腺苷钴胺素 (AdoCbl) 依赖性异构酶使用自由基化学催化碳骨架重排。我们最近表征了一种融合蛋白，该蛋白包含 AdoCbl 依赖性异丁酰-CoA 变位酶的两个亚基，侧翼有一个 G 蛋白伴侣，并将其命名为异丁酰-CoA 变位酶融合 (IcmF)。IcmF 催化异丁酰辅酶 A 和正丁酰辅酶 A 的相互转化，而 GTP 酶活性与其 G 蛋白结构域相关。在这项研究中，我们报告了一种与 IcmF 相关的新活性，即异戊酰辅酶 A 和新戊酰辅酶 A 的相互转化。IcmF 的动力学表征产生以下值：异戊酰辅酶 A 的 K(m) 为 62 +/- 8 muM 和 V(max) 为 0.021 +/- 0.004 mumol min(-1) mg(-1) 在 37 度C。生化实验表明，其中碱基特异性环基序 NKXD 被修饰为 NKXE 的 IcmF 催化 GTP 和 ATP 的水解。IcmF 在转换过程中很容易快速失活，而
• Exploring the Substrate Promiscuity of Drug-Modifying Enzymes for the Chemoenzymatic Generation of N-Acylated Aminoglycosides
  作者：Keith D. Green、Wenjing Chen、Jacob L. Houghton、Micha Fridman、Sylvie Garneau-Tsodikova

  DOI：10.1002/cbic.200900584

  日期：——

  Creating a synthesis tool: We have developed a chemoenzymatic method for the production of N‐acylated aminoglycosides using aminoglycoside acetyltransferases and acyl coenzymes A. The methodology enables rapid production followed by antimicrobial testing of synthetically challenging aminoglycosides.

  创建合成工具：我们开发了一种化学酶法，使用氨基糖苷乙酰转移酶和酰基辅酶 A 生产 N-酰化氨基糖苷。该方法能够快速生产，然后对合成上具有挑战性的氨基糖苷进行抗菌测试。