(S)-FMOC-2-(6-庚烯基)丙氨酸 | 1311933-83-1

• 物质功能分类: 生物化工 - 氨基酸及其衍生物 - 丙氨酸类衍生物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 中文名称: (S)-FMOC-2-(6-庚烯基)丙氨酸
• 英文名称: Fmoc-(S)-2-(6’-heptenyl)alanine
• 英文别名: (S)-2-((((9H-Fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-2-methylnon-8-enoic acid；(2S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-2-methylnon-8-enoic acid
• CAS: 1311933-83-1
• 化学式: C₂₅H₂₉NO₄
• 分子量: 407.51
• InChiKey: WSTJGDVRPQAMSC-VWLOTQADSA-N

物化性质

• 沸点：
  613.4±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.154±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.8
• 重原子数：
  30
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.36
• 拓扑面积：
  75.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

安全信息

• 危险性防范说明：
  P261,P280,P301+P312,P302+P352,P305+P351+P338
• 危险性描述：
  H302,H315,H319,H335

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-芴甲氧羰基-alpha-烯丙基-L-丙氨酸 、 Fmoc-L-丙氨酸 、 (S)-FMOC-2-(6-庚烯基)丙氨酸 、 乙酸酐 在 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 哌啶 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 1.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  新型n至π*长距离相互作用可确保水中最小的已知α-螺旋。

  摘要：

  连接第一和第五个氨基酸的侧链的酰胺键的引入形成了环状五肽，其最佳地稳定了水中最小的已知α-螺旋。稳定的起源尚不清楚。观察到的α-螺旋度对溶剂和环化接头的依赖性，使我们发现了在主链酰胺氧与环状五肽接头中独特定位的羰基之间的新型n-π*长程相互作用。CD和NMR光谱，NMR和X射线结构，建模以及MD模拟显示，第一个合成掺入的n至π*CO⋅⋅⋅Cγ=Ο相互作用的长距离相互作用的第一个例子，独特地增强了几乎完美且稳定的肽段水中有α-螺旋，但在DMSO中没有。

  DOI：

  10.1002/anie.201911277
• 作为产物：
  描述：

  在 氨 、 sodium 、 三氟乙酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醇 为溶剂， 生成 (S)-FMOC-2-(6-庚烯基)丙氨酸
  参考文献：
  名称：

  스티칭된 폴리펩티드

  摘要：

  本发明提供了经过缝合的多肽聚合物、其制剂组合物以及经过缝合的多肽聚合物的制备和使用方法。

  公开号：

  KR101525754B1

文献信息

• Constrained Peptides with Target-Adapted Cross-Links as Inhibitors of a Pathogenic Protein-Protein Interaction
  作者：Adrian Glas、David Bier、Gernot Hahne、Christoph Rademacher、Christian Ottmann、Tom N. Grossmann

  DOI：10.1002/anie.201310082

  日期：2014.2.24

  Bioactive conformations of peptides can be stabilized by macrocyclization, resulting in increased target affinity and activity. Such macrocyclic peptides proved useful as modulators of biological functions, in particular as inhibitors of protein–protein interactions (PPI). However, most peptide‐derived PPI inhibitors involve stabilized α‐helices, leaving a large number of secondary structures unaddressed

  肽的生物活性构象可以通过大环化来稳定，从而提高靶标亲和力和活性。这种大环肽被证明可作为生物学功能的调节剂，特别是作为蛋白-蛋白相互作用（PPI）的抑制剂。但是，大多数肽衍生的PPI抑制剂都涉及稳定的α螺旋，从而使大量二级结构无法解决。在本文中，我们提出了一种合理的方法来稳定不规则的肽结构，使用疏水性交联取代了关键地参与靶标结合的残基。X射线晶体学和等温滴定量热法阐明了这种相互作用的分子基础。产生的交联肽抑制了人类衔接蛋白14-3-3和毒力因子外切酶S之间的相互作用。