L-苯丙氨酸-1-13C | 81201-86-7

• 物质功能分类: 生物化工 - 氨基酸及其衍生物 - 苯丙氨酸类衍生物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: L-苯丙氨酸-1-13C
• 中文别名: L-苯丙氨酸-羧基-13C
• 英文名称: L-[3-(13)C]-phenylalanine
• 英文别名: [1-13C]-L-phenylalanine；¹³C-phenylalanine；L-phenylalanine-1-¹³C；[1-¹³C]phenylalanine；L-[1-¹³C]phenylalanine；¹³C-Phe；phenylalanine；L-Phenylalanine-1-13C；(2S)-2-amino-3-phenyl(113C)propanoic acid
• CAS: 81201-86-7
• 化学式: C₉H₁₁NO₂
• 分子量: 166.181
• InChiKey: COLNVLDHVKWLRT-DMSOPOIOSA-N

物化性质

• 熔点：
  270-275 °C (dec.)(lit.)
• 稳定性/保质期：

  避免使用强氧化剂。

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.5
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.22
• 拓扑面积：
  63.3
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

安全信息

• WGK Germany：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-苯丙氨酸-1-13C 在 1-羟基苯并三唑 、 戴斯-马丁氧化剂 、 三乙胺 、 N,N-二异丙基乙胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 58.5h， 生成 (11S)-4,9-dioxo-N-[(2S)-1-oxo-3-phenyl(113C)propan-2-yl]-17,22-dioxa-10,30-diazatetracyclo[21.2.2.213,16.15,8]triaconta-1(26),5,7,13,15,23(27),24,28-octaene-11-carboxamide
  参考文献：
  名称：

  大环拟肽醛抑制α-胰凝乳蛋白酶的机理研究†

  摘要：

  在这里，我们描述了一种基于NMR和X射线晶体学的表征机制，通过该机制，一类新型的大环拟肽醛抑制α-胰凝乳蛋白酶。特别地，制备了抑制剂的13 C-标记的类似物，并用于NMR实验中，以确认与α-胰凝乳蛋白酶结合后半缩醛中间体的形成。与α-胰凝乳蛋白酶复合的X射线晶体结构分析表明，该骨架根据其设计采用了稳定的β链构象。通过与S 1亚位点附近的氧阴离子孔和多个氢键的相互作用进一步稳定了结合。

  DOI：

  10.1039/c6ob01159d
• 作为产物：
  描述：

  DL-苯丙氨酸 在 caesium carbonate 、 4-甲氧基苯甲醛 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 70.0~90.0 ℃ 、101.33 kPa 条件下， 生成 L-苯丙氨酸-1-13C
  参考文献：
  名称：

  醛催化 α-氨基酸与同位素标记的 CO2 进行羧酸盐交换

  摘要：

  小分子的同位素标记对于药物开发和理解生化过程至关重要。碳标记 α-氨基酸的制备仍然困难且耗时，现有方法涉及在合成的早期阶段掺入标记。这解释了 C 标记产品的高成本和稀缺性，并在11 C 应用中提出了重大挑战（ 11 C t 1/2 = 20 分钟）。在这里，我们报道醛催化天然α-氨基酸与*CO 2 (* = 14, 13, 11) 的同位素羧酸酯交换。蛋白质α-氨基酸和许多含有不同官能团的非天然变体经过标记。该反应可能通过亚胺-羧酸盐中间体捕获*CO 2进行，生成易于单脱羧的亚氨基丙二酸盐。回火催化剂的亲电性是防止不可逆醛消耗的关键。亚胺羧酸盐中间体的预生成允许在[ 11 C]CO 2存在的情况下对α-氨基酸进行快速和后期的11 C放射性标记。

  DOI：

  10.1038/s41557-022-01074-0

文献信息

• Achieving Reversible H₂/H⁺ Interconversion at Room Temperature with Enzyme-Inspired Molecular Complexes: A Mechanistic Study
  作者：Nilusha Priyadarshani、Arnab Dutta、Bojana Ginovska、Garry W. Buchko、Molly O’Hagan、Simone Raugei、Wendy J. Shaw

  DOI：10.1021/acscatal.6b01433

  日期：2016.9.2

  is observed in aqueous, acidic methanol. The aromatic rings in the peripheral phenylalanine groups appear to be essential to achieving reversibility based on the observation that reversibility for arginine (CyArg) or glycine (CyGly) complexes is only achieved with elevated temperature (>50 °C) in 100% water. A complex with a hydroxyl group in the para-position of the aromatic ring, R′ = tyrosine (CyTyr)

  受蛋白质支架对酶功能效率的贡献的启发，我们利用外配体特征开发了一种分子电催化剂，用于在25°C时可逆地产生/氧化H 2：[Ni（P Cy 2 N Phe 2）2 ] 2+（CyPhe，P - [R 2 ñ - [R ' 2＝ 1，5-二氮杂3，7-二磷酸环辛烷，Cy ＝环己基，Phe ＝苯丙氨酸）。在含水的酸性甲醇中观察到电催化可逆性。基于观察到精氨酸（CyArg）或甘氨酸（CyGly）配合物的可逆性只有在100％的水中升高温度（> 50°C）时才能实现，外围苯丙氨酸基团中的芳环似乎对于实现可逆性至关重要。芳香环对位带有羟基的络合物，R'=酪氨酸（CyTyr），显示出类似的可逆行为。NMR光谱学和分子动力学研究表明，芳族基团之间以及羧酸基团之间的相互作用限制了构象柔韧性，有助于可逆性。NMR光谱研究还显示，从Ni–H穿过侧链胺到羧基，质子交换非常快。此外，含有类似于酪氨酸但不带有羧基的侧链的复合物（CyTym;
• A Simple and Economical Method for the Production of ¹³C,¹⁸O-Labeled Fmoc-Amino Acids with High Levels of Enrichment:  Applications to Isotope-Edited IR Studies of Proteins
  作者：James Marecek、BenBen Song、Scott Brewer、Jenifer Belyea、R. Brian Dyer、Daniel P. Raleigh

  DOI：10.1021/ol701913p

  日期：2007.11.1

  Isotope-edited IR of proteins has generated considerable interest. Double labeling with C-13 and O-18 with high levels of isotopic enrichment is required for residue-specific resolution. Current methods for the preparation of doubly labeled amino acids give modest O-18 enrichment, limiting the utility of the approach. We report a simple and economical method for preparing C-13,O-18-doubly labeled N-(9-fluorenylmethoxycarbonyl)-amino acids with high levels of enrichment for residues that do not require acid-labile side-chain protecting groups.
• Mechanism of the binding of Z–L-tryptophan and Z–L-phenylalanine to thermolysin and stromelysin-1 in aqueous solutions
  作者：Mariangela Ceruso、Nicole Howe、J. Paul G. Malthouse

  DOI：10.1016/j.bbapap.2011.10.007

  日期：2012.2

  The chemical shift of the carboxylate carbon of Z-tryptophan is increased from 179.85 to 182.82 ppm and 182.87 ppm on binding to thermolysin and stromelysin-1 respectively. The chemical shift of Z-phenylalanine is also increased from 179.5 ppm to 182.9 ppm on binding to thermolysin. From pH studies we conclude that the pK(a) of the inhibitor carboxylate group is lowered by at least 1.5 pK(a) units when it binds to either enzyme. The signal at similar to 183 ppm is no longer observed when the active site zinc atom of thermolysin or stromelysin-1 is replaced by cobalt. We estimate that the distance of the carboxylate carbon of Z-[1-C-13]-tryptophan is <= 3.71 angstrom from the active site cobalt atom of thermolysin. We conclude that the side chain of Z-[1-C-13]-L-tryptophan is not bound in the S-2' subsite of thermolysin. As the chemical shifts of the carboxylate carbons of the bound inhibitors are all similar to 183 ppm we conclude that they are all bound in a similar way most probably with the inhibitor carboxylate group directly coordinated to the active site zinc atom. Our spectrophotometric results confirm that the active site zinc atom is tetrahedrally coordinated when the inhibitors Z-tryptophan or Z-phenylalanine are bound to thermolysin. (C) 2011 Elsevier B.V. All rights reserved.
• US9673030B2
  申请人：——

  公开号：US9673030B2

  公开（公告）日：2017-06-06