endo-tricyclo[6.2.1.0^2,7]undecan-11-one | 872977-68-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 异戊烯醇脂质
• 英文名称: endo-tricyclo[6.2.1.0^2,7]undecan-11-one
• 英文别名: (1R,2R,7S,8S)-tricyclo[6.2.1.02,7]undecan-11-one
• CAS: 872977-68-9
• 化学式: C₁₁H₁₆O
• 分子量: 164.247
• InChiKey: DEXMNMKXTVHGSB-YNFQOJQRSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.7
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.91
• 拓扑面积：
  17.1
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  1

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  endo-tricyclo[6.2.1.0^2,7]undecan-11-one 在 L-阿拉伯糖 作用下， 反应 24.0h， 生成 oxa-tricyclo[6.2.2.0^2,7]dodecan-10-one
  参考文献：
  名称：

  自给自足的Baeyer-Villiger单加氧酶：通过融合工程进行生物加氧的有效辅酶再生。

  摘要：

  DOI：

  10.1002/anie.200704630
• 作为产物：
  描述：

  5,5-二甲氧基-1,2,3,4-四氯环戊二烯 在 palladium on activated charcoal 氢气 、 sodium 、 对甲苯磺酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙酸乙酯 、 丙酮 、 叔丁醇 为溶剂， 20.0 ℃ 、500.0 kPa 条件下， 生成 endo-tricyclo[6.2.1.0^2,7]undecan-11-one
  参考文献：
  名称：

  用表达细菌来源的单加氧酶的工程大肠杆菌对桥根三环酮进行 Baeyer-Villiger 氧化

  摘要：

  使用表达各种细菌来源的环戊酮 (CPMO) 和环己酮单加氧酶 (CHMO) 的大肠杆菌工程菌株进行的全细胞生物转化已被测试用于底物接受三环酮。基于生物催化 Baeyer-Villiger 氧化的立体偏好，我们最近根据蛋白质序列将该酶库聚类为两个不同的组。连同用于生产底物酮的短而容易的反应序列，微生物生物氧化能够获得对足产物内酯，作为天然产物和生物活性化合物合成中的通用构件。

  DOI：

  10.1055/s-2005-918938

文献信息

• Stereoselective Desymmetrizations by Recombinant Whole Cells Expressing the Baeyer–Villiger Monooxygenase fromXanthobacter sp. ZL5: A New Biocatalyst Accepting Structurally Demanding Substrates
  作者：Daniela V. Rial、Dario A. Bianchi、Petra Kapitanova、Alenka Lengar、Jan B. van Beilen、Marko D. Mihovilovic

  DOI：10.1002/ejoc.200700872

  日期：2008.3

  Baeyer–Villiger monooxygenase from Xanthobacter sp. ZL5 with respect to biotransformations of prochiral substrates is characterized. This enzyme catalyzes the desymmetrization of cyclic ketones bearing different chemical features with stereoselectivity similar to that obtained with a related protein fromAcinetobacter as a prototype representative of the cyclohexanone monooxygenase enzyme cluster. Moreover

  在这项工作中，过表达来自黄杆菌属的 Baeyer-Villiger 单加氧酶的工程全细胞的底物谱和立体选择性。ZL5 关于前手性底物的生物转化的特征。该酶催化具有不同化学特征的环酮的去对称化，立体选择性类似于用来自不动杆菌的相关蛋白质作为环己酮单加氧酶酶簇的原型代表获得的。此外，这种生物催化剂能够以优异的对映选择性转化以前没有被其他酶转化的空间要求高的底物。这些结果扩展了全细胞生物转化过程可获得的光学纯内酯的所有成分，它们是合成天然和生物活性产品的有用中间体。此外，我们观察到由该单加氧酶催化的非活化 C=C 键发生显着的环氧化反应。（© Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 69451 Weinheim, Germany, 2008）
• Microbial Baeyer−Villiger Oxidation:  Stereopreference and Substrate Acceptance of Cyclohexanone Monooxygenase Mutants Prepared by Directed Evolution
  作者：Marko D. Mihovilovic、Florian Rudroff、Alexander Winninger、Toni Schneider、Frank Schulz、Manfred T. Reetz

  DOI：10.1021/ol0601040

  日期：2006.3.1

  array of random mutants of cyclohexanone monooxygenase (CHMO) from Acinetobacter sp. NCIMB 9871 was screened against a library of structurally diverse ketones for modifications in the substrate acceptance profile and stereopreference of the enzymatic Baeyer-Villiger biooxidation. While the set of mutant biocatalysts was initially evolved for the enantiocomplementary oxidation of 4-hydroxycyclohexanone

  [反应：见正文]来自不动杆菌属的环己酮单加氧酶（CHMO）的随机突变体阵列。针对结构多样的酮库对NCIMB 9871进行了筛选，以修饰底物接受度和酶促Baeyer-Villiger生物氧化的立体偏好。虽然最初开发了一组突变生物催化剂用于4-羟基环己酮的对映体互补氧化，但观察到几种底物的立体选择性有所改善和/或发散。另外，发现了扩大的底物接受度以促进空间上需要的酮的生物转化。
• Biooxidation of Bridged Cycloketones Using Baeyer−Villiger Monooxygenases of Various Bacterial Origin
  作者：Radka Snajdrova、Ingbert Braun、Thorsten Bach、Kurt Mereiter、Marko D. Mihovilovic

  DOI：10.1021/jo701704x

  日期：2007.12.1

  synthesized and utilized as substrates to study biooxidations mediated by Baeyer−Villiger monooxygenases (BVMO) of various bacterial origin. The required enzymes were heterologously produced by recombinant overexpression systems based on Escherichia coli to enable facile recycling of the required nicotinamide cofactors during the whole-cell biotransformations. Ketone precursors of various structural demands

  合成了桥联的环酮，并将其用作底物，以研究由多种细菌来源的拜尔-维利格单加氧酶（BVMO）介导的生物氧化。所需的酶是通过基于大肠杆菌的重组过表达系统异源产生的以在全细胞生物转化过程中轻松回收所需的烟酰胺辅因子。选择具有各种结构要求的酮前体来评估BVMOs活性位点的空间限制和灵活性。通过前手性底物的不对称化，在单个生物氧化步骤中产生了四个到六个立体异构中心。本研究中研究的酶文库在某些情况下允许获得对映体选择性优异的对映内酯产品。结合独特的底物接受特性，这项研究中获得的生物转化结果支持了最近提议的分为两类环酮转化BVMO的分类。
• Self-Sufficient Baeyer–Villiger Monooxygenases: Effective Coenzyme Regeneration for Biooxygenation by Fusion Engineering
  作者：Daniel E. Torres Pazmiño、Radka Snajdrova、Bert-Jan Baas、Michael Ghobrial、Marko D. Mihovilovic、Marco W. Fraaije

  DOI：10.1002/anie.200704630

  日期：2008.3.7
• Baeyer-Villiger Oxidation of Bridged<i>endo-</i>Tricyclic Ketones with Engineered<i>Escherichia coli</i>Expressing Monooxygenases of Bacterial Origin
  作者：Marko D. Mihovilovic、Radka Snajdrova、Alexander Winninger、Florian Rudroff

  DOI：10.1055/s-2005-918938

  日期：——

  Whole-cell biotransformations using engineered strains of Escherichia coli expressing cyclopentanone (CPMO) and cyclohexanone monooxygenases (CHMO) of various bacterial origins have been tested for substrate acceptance ontricyclic ketones. Based on the stereopreference of the biocatalytic Baeyer-Villiger oxidation, our recent clustering of this library of enzymes into two distinct groups based on protein

  使用表达各种细菌来源的环戊酮 (CPMO) 和环己酮单加氧酶 (CHMO) 的大肠杆菌工程菌株进行的全细胞生物转化已被测试用于底物接受三环酮。基于生物催化 Baeyer-Villiger 氧化的立体偏好，我们最近根据蛋白质序列将该酶库聚类为两个不同的组。连同用于生产底物酮的短而容易的反应序列，微生物生物氧化能够获得对足产物内酯，作为天然产物和生物活性化合物合成中的通用构件。