isopentenyl phosphate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 异戊烯醇脂质
• 英文名称: isopentenyl phosphate
• 英文别名: isopentenyl monophosphate；isopentenyl-P；3-methylbut-3-enyl phosphate
• 化学式: C₅H₉O₄P
• 分子量: 164.098
• InChiKey: QMZRXYCCCYYMHF-UHFFFAOYSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  72.4
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  isopentenyl phosphate 在 isopentenyl kinase 、 5’-三磷酸腺苷 作用下， 生成 isopentenyl pyrophosphate
  参考文献：
  名称：

  甲羟戊酸5-磷酸脱羧酶的底物特异性和工程化。

  摘要：

  最近在叶绿屈挠菌的细菌中发现了甲羟戊酸（MVA）途径的分支。在用于生物合成异戊烯基焦磷酸酯（IPP）的另一种方法中，倒数第二个步骤是将（R）-甲羟戊酸酯5-磷酸酯（（R）-MVAP）脱羧为异戊烯基磷酸酯（IP），然后进行ATP依赖异戊烯基磷酸激酶（IPK）催化IP磷酸化为IPP。值得注意的是，脱羧反应是由甲羟戊酸5-磷酸脱羧酶（MPD）催化的，该酶与经典MVA途径的甲羟戊酸二磷酸脱羧酶（MDD）具有相当的序列相似性。我们表明，最初被注释为嗜热变形挠单胞菌嗜热厌氧弯曲杆菌MDD的酶具有相同的（R）-MVAP和（R）-甲羟戊酸5-二磷酸酯（（R）-MVAPP）的催化效率。进一步，通过与（R）-MVAP或（R）-MVAPP结合的嗜热链球菌MPD / MDD的接近原子分辨率的X射线晶体结构，揭示了这种双重特异性的分子基础。这些发现与该细菌酶，功能性MDD和几种推定的MPD的序列和结构比较相结合，勾

  DOI：

  10.1021/acschembio.9b00322
• 作为产物：
  描述：

  3-甲基-3-丁烯-1-醇 在 5-(乙硫基)-1H-四唑 、 磷酰胺酸。N.N-双(1-甲基乙基)-双(9H-芴-9-基甲基)酯 、 间氯过氧苯甲酸 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 1.25h， 以38%的产率得到isopentenyl phosphate
  参考文献：
  名称：

  芳炔磷酸反应**

  摘要：

  证明了磷酸盐作为有效嗜亲菌的能力。由此产生的芳基磷酸酯反应是芳烃磷酸化或磷酸酯芳基化的通用工具。各种芳基化磷酸盐产品的范围广泛，最终形成了新型核苷酸类似物和基准八磷酸化。

  DOI：

  10.1002/anie.202113231

文献信息

• Isopentenyl diphosphate biosynthesis via a mevalonate-independent pathway: Isopentenyl monophosphate kinase catalyzes the terminal enzymatic step
  作者：B. Markus Lange、Rodney Croteau

  DOI：10.1073/pnas.96.24.13714

  日期：1999.11.23

  kinase, mevalonate kinase, and phosphomevalonate kinase, with homologues in plants and several eubacteria. Besides the preferred substrate isopentenyl monophosphate, the recombinant peppermint and E. coli kinases also phosphorylate isopentenol, and, much less efficiently, dimethylallyl alcohol, but dimethylallyl monophosphate does not serve as a substrate. Incubation of secretory cells isolated from peppermint

  在植物中，异戊二烯二磷酸（所有类异戊二烯的主要前体）的生物合成通过两个独立的途径进行。胞质区室具有甲羟戊酸途径，而新发现的也存在于包括大肠杆菌在内的某些真细菌中的脱氧木酮糖5-磷酸途径位于质体中。仅建立了质体途径的前两个步骤，涉及丙酮酸和3-磷酸甘油醛缩合为5-磷酸脱氧木酮糖，然后进行分子内重排并还原为2-C-甲基赤藓糖醇4-磷酸。在这里，我们报告了薄荷（Mentha x piperita）和大肠杆菌的克隆以及表达，作为该生物合成序列的最后一步，催化异戊烯基单磷酸磷酸化的激酶的“异戊二烯基二磷酸”。植物基因定义了一个1,218 bp的ORF，当排除拟议的质体靶向序列时，它对应于约308 aa，成熟大小约为33 kDa。大肠杆菌基因（ychB）位于染色体图谱的27.2分钟，由852 nt组成，编码283 aa的推导酶，大小为31 kDa。这些酶代表GHMP激酶家族的保守类别，包括半乳糖激酶，
• <i>Methanocaldococcus jannaschii</i> Uses a Modified Mevalonate Pathway for Biosynthesis of Isopentenyl Diphosphate
  作者：Laura L. Grochowski、Huimin Xu、Robert H. White

  DOI：10.1128/jb.188.9.3192-3198.2006

  日期：2006.5

  Archaea have been shown to produce isoprenoids from mevalonate; however, genome analysis has failed to identify several genes in the mevalonate pathway on the basis of sequence similarity. A predicted archaeal kinase, coded for by the MJ0044 gene, was associated with other mevalonate pathway genes in the archaea and was predicted to be the “missing” phosphomevalonate kinase. The MJ0044-derived protein was tested for phosphomevalonate kinase activity and was found not to catalyze this reaction. The MJ0044 gene product was found to phosphorylate isopentenyl phosphate, generating isopentenyl diphosphate. Unlike other known kinases associated with isoprene biosynthesis, Methanocaldococcus jannaschii isopentenyl phosphate kinase is predicted to be a member of the aspartokinase superfamily.

  摘要 古细菌已被证明能从甲羟戊酸中产生异戊酮；然而，基因组分析未能根据序列相似性确定甲羟戊酸途径中的几个基因。由 MJ0044 基因编码的一种预测的古菌激酶与古菌中的其他甲羟戊酸途径基因有关，并被预测为 "缺失的 "磷酸甲羟戊酸激酶。对 MJ0044 衍生的蛋白质进行了磷酸甲羟戊酸激酶活性测试，发现它不能催化这一反应。研究发现，MJ0044 基因产物能使磷酸异戊烯酯磷酸化，生成二磷酸异戊烯酯。与其他与异戊烯生物合成有关的已知激酶不同、 甲烷球菌 磷酸异戊烯激酶被认为是天冬激酶超家族的成员。
• Identification in Haloferax volcanii of Phosphomevalonate Decarboxylase and Isopentenyl Phosphate Kinase as Catalysts of the Terminal Enzyme Reactions in an Archaeal Alternate Mevalonate Pathway
  作者：J. C. VanNice、D. A. Skaff、A. Keightley、J. K. Addo、G. J. Wyckoff、H. M. Miziorko

  DOI：10.1128/jb.01230-13

  日期：2014.3.1

  Haloferax volcanii, two open reading frames (HVO_2762 and HVO_1412) were selected for expression and characterization. Characterization of these proteins indicated that one enzyme is an isopentenyl phosphate kinase that forms isopentenyl diphosphate (in a reaction analogous to that of Methanococcus jannaschii MJ0044). The second enzyme exhibits a decarboxylase activity that has never been directly attributed

  甲羟戊酸 (MVA) 代谢提供用于古菌脂质生物合成的类异戊二烯。在异戊烯基二磷酸的合成中，经典的 MVA 途径涉及甲羟戊酸二磷酸的脱羧，而已提出另一种途径涉及甲羟戊酸单磷酸的脱羧。为了鉴定在 Haloferax volcanii 中负责将甲羟戊酸 5-磷酸代谢为异戊烯基二磷酸的酶，选择了两个开放阅读框（HVO_2762 和 HVO_1412）进行表达和表征。这些蛋白质的表征表明，一种酶是形成异戊烯基二磷酸的异戊烯基磷酸激酶（在类似于詹氏甲烷球菌 MJ0044 的反应中）。第二种酶表现出从未直接归因于该蛋白质或任何同源蛋白质的脱羧酶活性。它催化从甲羟戊酸单磷酸酯合成磷酸异戊烯酯，该反应已被提出，但从未通过直接实验证据证明，在本报告中提供。这种酶，即磷酸甲羟戊酸脱羧酶 (PMD)，对 6-氟甲羟戊酸一磷酸具有很强的抑制作用，但对 6-氟甲羟戊酸二磷酸（经典甲羟戊酸途径的有效抑制剂）的抑制作用可
• An Adaptation To Life In Acid Through A Novel Mevalonate Pathway
  作者：Jeffrey M. Vinokur、Matthew C. Cummins、Tyler P. Korman、James U. Bowie

  DOI：10.1038/srep39737

  日期：——

  Extreme acidophiles are capable of growth at pH values near zero. Sustaining life in acidic environments requires extensive adaptations of membranes, proton pumps, and DNA repair mechanisms. Here we describe an adaptation of a core biochemical pathway, the mevalonate pathway, in extreme acidophiles. Two previously known mevalonate pathways involve ATP dependent decarboxylation of either mevalonate 5-phosphate or mevalonate 5-pyrophosphate, in which a single enzyme carries out two essential steps: (1) phosphorylation of the mevalonate moiety at the 3-OH position and (2) subsequent decarboxylation. We now demonstrate that in extreme acidophiles, decarboxylation is carried out by two separate steps: previously identified enzymes generate mevalonate 3,5-bisphosphate and a new decarboxylase we describe here, mevalonate 3,5-bisphosphate decarboxylase, produces isopentenyl phosphate. Why use two enzymes in acidophiles when one enzyme provides both functionalities in all other organisms examined to date? We find that at low pH, the dual function enzyme, mevalonate 5-phosphate decarboxylase is unable to carry out the first phosphorylation step, yet retains its ability to perform decarboxylation. We therefore propose that extreme acidophiles had to replace the dual-purpose enzyme with two specialized enzymes to efficiently produce isoprenoids in extremely acidic environments.

  极端酸性菌可以在接近零的pH值下生长。在酸性环境中维持生命需要膜、质子泵和DNA修复机制的广泛适应。在这里，我们描述了极端酸性菌中一个核心生化途径——甲烷基丙酮酸途径的适应性。先前已知的两个甲烷基丙酮酸途径涉及ATP依赖性脱羧化，分别是甲烷基丙酮酸5-磷酸或甲烷基丙酮酸5-焦磷酸，其中单个酶执行两个必要的步骤：（1）在3-OH位置磷酸化甲烷基丙酮基团和（2）随后脱羧化。我们现在证明，在极端酸性菌中，脱羧化是通过两个单独的步骤进行的：先前鉴定的酶生成甲烷基丙酮酸3,5-双磷酸盐，我们在这里描述了一个新的脱羧酶，甲烷基丙酮酸3,5-双磷酸盐脱羧酶，产生异戊烯基磷酸盐。为什么在酸性菌中使用两个酶，而在所有其他已研究的生物中一个酶提供了两种功能？我们发现，在低pH值下，双重功能酶甲烷基丙酮酸5-磷酸脱羧酶无法执行第一步磷酸化反应，但保留其执行脱羧反应的能力。因此，我们建议极端酸性菌必须用两种专门的酶来有效地在极端酸性环境中产生异戊烯类物质，以取代双重用途酶。