lauroyl-CoA | 6244-92-4

• 物质功能分类: 有机原料 - 羧酸类化合物及衍生物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: lauroyl-CoA
• 英文别名: S-[2-[3-[[4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoyl]amino]propanoylamino]ethyl] dodecanethioate
• CAS: 6244-92-4
• 化学式: C₃₃H₅₈N₇O₁₇P₃S
• 分子量: 949.848
• InChiKey: YMCXGHLSVALICC-IIZVUBDFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.5
• 重原子数：
  61
• 可旋转键数：
  30
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.76
• 拓扑面积：
  389
• 氢给体数：
  9
• 氢受体数：
  22

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  malonyl CoA 、 lauroyl-CoA 在 乙二胺四乙酸 、 recombinant Arachis hypogaea stilbene synthase 作用下， 以 various solvent(s) 为溶剂， 反应 0.33h， 生成 4-羟基-6-十一烷基-2H-吡喃-2-酮 、 4-hydroxy-6-(2-oxotridecyl)pyran-2-one
  参考文献：
  名称：

  通过植物 III 型聚酮化合物合成酶酶促形成长链聚酮化合物吡喃酮

  摘要：

  黄芩的重组查耳酮合酶 (CHS) 和花生的二苯乙烯合酶 (STS) 接受长链脂肪酸的 CoA 酯（CHS 到 C12 酯，而 STS 到 C14 酯）作为起始底物，并携带与丙二酰辅酶A连续缩合，导致三酮和四酮α-吡喃酮的形成。有趣的是，与生理起始底物相比，C6、C8 和 C10 酯在动力学上更受酶的青睐。kcat/KM 值比对香豆酰辅酶 A 高 1.2 至 1.9 倍。这些酶的催化多样性为 III 型 PKS 反应提供了进一步的机理见解，并表明 CHS 超家族酶参与了植物中长链烷基多酚（如漆酚和银杏酸）的生物合成。

  DOI：

  10.1016/j.phytochem.2004.08.005
• 作为产物：
  描述：

  月桂酸 、 coenzyme A 在 5’-三磷酸腺苷 、 magnesium chloride 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 0.17h， 生成 lauroyl-CoA
  参考文献：
  名称：

  Enzymatic and Genetic Characterization of Firefly Luciferase andDrosophilaCG6178 as a Fatty Acyl-CoA Synthetase

  摘要：

  最近我们发现萤火虫荧光素酶是一种双功能酶，不仅催化发光反应，还催化长链脂肪酸酰基-CoA的合成。此外，CG6178（CG6178）是黑腹果蝇中萤火虫荧光素酶的同源物，其基因产物被发现是一种长链脂肪酸酰基-CoA合成酶，不能作为荧光素酶发挥作用。我们利用一系列羧酸研究了萤火虫荧光素酶和CG6178作为酰基-CoA合成酶的底物特异性。结果表明，这些酶能够有效地从各种饱和的中链脂肪酸合成酰基-CoA。月桂酸是这些酶最合适的底物，月桂酰-CoA的产物通过基质辅助激光解吸/电离飞行时间质谱（MALDI-TOF-MS）鉴定。系统发育分析表明，萤火虫荧光素酶和CG6178基因属于植物4-香豆酸：CoA连接酶组，而不属于哺乳动物的中链和长链脂肪酸酰基-CoA合成酶组。这些结果表明昆虫具有一种新型的脂肪酸酰基-CoA合成酶。

  DOI：

  10.1271/bbb.69.819

文献信息

• Enzymatic formation of long-chain polyketide pyrones by plant type III polyketide synthases
  作者：Ikuro Abe、Tatsuya Watanabe、Hiroshi Noguchi

  DOI：10.1016/j.phytochem.2004.08.005

  日期：2004.9

  synthase (CHS) from Scutellaria baicalensis and stilbene synthase (STS) from Arachis hypogaea accepted CoA esters of long-chain fatty acid (CHS up to the C12 ester, while STS up to the C14 ester) as a starter substrate, and carried out sequential condensations with malonyl-CoA, leading to formation of triketide and tetraketide alpha-pyrones. Interestingly, the C6, C8, and C10 esters were kinetically

  黄芩的重组查耳酮合酶 (CHS) 和花生的二苯乙烯合酶 (STS) 接受长链脂肪酸的 CoA 酯（CHS 到 C12 酯，而 STS 到 C14 酯）作为起始底物，并携带与丙二酰辅酶A连续缩合，导致三酮和四酮α-吡喃酮的形成。有趣的是，与生理起始底物相比，C6、C8 和 C10 酯在动力学上更受酶的青睐。kcat/KM 值比对香豆酰辅酶 A 高 1.2 至 1.9 倍。这些酶的催化多样性为 III 型 PKS 反应提供了进一步的机理见解，并表明 CHS 超家族酶参与了植物中长链烷基多酚（如漆酚和银杏酸）的生物合成。
• Enzymatic and Genetic Characterization of Firefly Luciferase and<i>Drosophila</i>CG6178 as a Fatty Acyl-CoA Synthetase
  作者：Yuichi OBA、Mitsunori SATO、Makoto OJIKA、Satoshi INOUYE

  DOI：10.1271/bbb.69.819

  日期：2005.1

  Recently we found that firefly luciferase is a bifunctional enzyme, catalyzing not only the luminescence reaction but also long-chain fatty acyl-CoA synthesis. Further, the gene product of CG6178 (CG6178), an ortholog of firefly luciferase in Drosophila melanogaster, was found to be a long-chain fatty acyl-CoA synthetase and dose not function as a luciferase. We investigated the substrate specificities of firefly luciferase and CG6178 as an acyl-CoA synthetase utilizing a series of carboxylic acids. The results indicate that these enzymes synthesize acyl-CoA efficiently from various saturated medium-chain fatty acids. Lauric acid is the most suitable substrate for these enzymes, and the product of lauroyl CoA was identified with matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF-MS). Phylogenetic analysis indicated that firefly luciferase and CG6178 genes belong to the group of plant 4-coumarate:CoA ligases, and not to the group of medium- and long-chain fatty acyl-CoA synthetases in mammals. These results suggest that insects have a novel type of fatty acyl-CoA synthetase.

  最近我们发现萤火虫荧光素酶是一种双功能酶，不仅催化发光反应，还催化长链脂肪酸酰基-CoA的合成。此外，CG6178（CG6178）是黑腹果蝇中萤火虫荧光素酶的同源物，其基因产物被发现是一种长链脂肪酸酰基-CoA合成酶，不能作为荧光素酶发挥作用。我们利用一系列羧酸研究了萤火虫荧光素酶和CG6178作为酰基-CoA合成酶的底物特异性。结果表明，这些酶能够有效地从各种饱和的中链脂肪酸合成酰基-CoA。月桂酸是这些酶最合适的底物，月桂酰-CoA的产物通过基质辅助激光解吸/电离飞行时间质谱（MALDI-TOF-MS）鉴定。系统发育分析表明，萤火虫荧光素酶和CG6178基因属于植物4-香豆酸：CoA连接酶组，而不属于哺乳动物的中链和长链脂肪酸酰基-CoA合成酶组。这些结果表明昆虫具有一种新型的脂肪酸酰基-CoA合成酶。