L-苯基丙氨酸对硝基苯胺 | 2360-97-6

• 物质功能分类: 生物化工 - 氨基酸及其衍生物 - 丙氨酸类衍生物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: L-苯基丙氨酸对硝基苯胺
• 英文名称: L-phenylalanine-p-nitroanilide
• 英文别名: (S)-2-amino-N-(4-nitrophenyl)-3-phenylpropanamide；L-phenylalanine N-(4-nitrophenyl)amide；L-phenylalanine p-nitroanilide；L-phenylalanine-4-nitroaniline；phenylalanyl-p-nitroanilide；(2S)-2-amino-N-(4-nitrophenyl)-3-phenylpropanamide
• CAS: 2360-97-6；14235-17-7；14235-18-8；97471-44-8
• 化学式: C₁₅H₁₅N₃O₃
• 分子量: 285.302
• InChiKey: GJHIOWXZFDVUKQ-AWEZNQCLSA-N

物化性质

• 熔点：
  157 - 158°C
• 溶解度：
  可溶于氯仿（轻微）、二氯甲烷（轻微）、甲醇（轻微、超声处理

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.13
• 拓扑面积：
  101
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

安全信息

• 海关编码：
  2924299090
• 安全说明：
  S22,S24/25

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-苯基丙氨酸对硝基苯胺 在 S₉-ACAP 作用下， 以 水 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 0.5h， 生成 L-苯丙氨酸
  参考文献：
  名称：

  氨基溶血素形成的肽键-A催化：多种短短寡肽和具有生物活性的嘌呤霉素酶促合成的简单方法†

  摘要：

  新S9系列的氨肽酶从嗜热放线菌衍生Acidothermus了解纤维素被催化丝氨酸的定点突变克隆和工程化到transaminopeptidase 491到半胱氨酸。经过工程改造的生物催化剂，称为氨基溶素A，可以在一锅反应中使用经济高效的底物来催化肽键的形成，从而生成线性同型寡肽，杂二肽和环状二肽。氨基溶素A可以识别多个C末端修饰的氨基酸（包括L-和D-形式）作为酰基供体，以及游离胺（包括氨基酸和嘌呤霉素氨基核苷）作为酰基受体。氨基酸酯的缺乏阻止了肽的形成。因此，反应机理涉及氨解而不是水解的逆反应。氨基溶素系统将是通过简单方法制备结构多样的肽模拟物的有益工具。

  DOI：

  10.1039/c0ob00403k
• 作为产物：
  描述：

  N-CBZ-L-苯丙氨酸 在 氢溴酸 、 溶剂黄146 作用下， 生成 L-苯基丙氨酸对硝基苯胺
  参考文献：
  名称：

  Inhibition of .ALPHA.-chymotrypsin by Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA, a stereoisomer of a specific substrate.

  摘要：

  采用传统的溶液法合成了多种酶的特定发色底物的立体异构体。其中，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA 是一种有效的α-糜蛋白酶特异性抑制剂。然而，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-Pipe 对α-糜蛋白酶没有任何抑制作用。对上述立体异构体中 pNA 分子的作用进行了研究，发现 pNA 分子参与了与酶的某些部分的结合，从而导致抑制活性的显现。

  DOI：

  10.1248/cpb.33.5301

文献信息

• Specificity of a membrane-bound neutral endopeptidase from rat kidney.
  作者：YOSHIMITSU SHIMAMORI、YASUHIRO WATANABE、YUKIO FUJIMOTO

  DOI：10.1248/cpb.34.275

  日期：——

  The substrate specificity of a purified kidney neutral endopeptidase was studied. The endopeptidase hydrolyzed a variety of biologically active peptides, such as angiotensins (angiotensins I, II and III), bradykinins (bradykinin, Lys-bradykinin, Met-Lys-bradykinin and des-9Arg-bradykinin), enkephalins (Leu-enkephalin and Met-enkephalin), neurotensin and substance P, and was found to cleave only the bonds at the amino side of hydrophobic amino acids in the peptides. However, when a hydrophobic amino acid was present at the C-terminus or at the position adjacent to the N-terminus, the bond of the hydrophobic residue was not cleaved. In further studies on the degradation of a series of homo-oligopeptides, the enzyme appeared to hydrolyze those consisting of at least a tetrapeptide unit of hydrophobic amino acids such as Ala and Phe. The specificity of the membrane-bound neutral endopeptidase from rat kidney indicated by these results can be summarized as follows : the enzyme requires at least a tetrapeptide unit for hydrolysis, and cleavage occurs only at the amino side of a hydrophobic amino acid, when one is present at the third position of the tetrapeptide unit.

  纯化的肾脏中性内切肽酶的底物特异性被研究。该内切肽酶水解多种生物活性肽，如血管紧张素（血管紧张素I、II和III）、舒缓激肽（舒缓激肽、赖氨酸-舒缓激肽、甲硫氨酸-赖氨酸-舒缓激肽和去-9精氨酸-舒缓激肽）、脑啡肽（亮氨酸-脑啡肽和甲硫氨酸-脑啡肽）、神经降压素和P物质，并且发现它仅在肽中疏水氨基酸的氨基侧切割肽键。然而，当疏水氨基酸位于C末端或紧邻N末端的位置时，疏水残基的肽键不会被切割。在进一步研究一系列同源寡肽的降解过程中，该酶似乎水解那些至少由疏水氨基酸如丙氨酸和苯丙氨酸组成四肽单位的肽。根据这些结果，大鼠肾脏膜结合中性内切肽酶的特异性可以总结如下：酶需要至少一个四肽单位进行水解，并且仅在疏水氨基酸存在于四肽单位的第三位置时，才在该疏水氨基酸的氨基侧进行切割。
• Cis<i>–</i>Trans Conformational Analysis of δ-Azaproline in Peptides
  作者：Indranil Duttagupta、Debojyoti Misra、Sourav Bhunya、Ankan Paul、Surajit Sinha

  DOI：10.1021/acs.joc.5b01668

  日期：2015.11.6

  trans-conformation. In the case of longer, linear or cyclic peptides, vice versa results are obtained. Interestingly, in all these peptides exclusively one conformer, either cis or trans, is stabilized. This cis–trans isomerization is independent of both temperature and solvents; only the δ-nitrogen protecting group plays key role in the isomerization. δ-Azaproline is conformer-specific in either of its

  使用NMR和α-胰凝乳蛋白酶检测了δ-氮杂脯氨酸及其氨基甲酸酯保护形式在线性和环状肽中的顺式-反式异构化和构象异构体特异性。在每种情况下，含δ-氮杂脯氨酸的肽与构象体特异性锁定的二酮哌嗪的α-氢化学位移值的比较揭示了一个事实，即高场化学位移值对应于顺式构象，而低场化学值对应于反式构象。δ-氮杂脯氨酸在简单的酰胺，二肽和三肽中采用顺式构象，而其氨基甲酸酯保护形式采用反式构象。在更长的线性或环状肽的情况下，反之亦然。有趣的是，在所有这些肽中，仅稳定一个顺式或反式构象体。这种顺反异构化与温度和溶剂均无关。仅δ-氮保护基在异构化中起关键作用。δ-氮杂脯氨酸以其受保护或脱保护形式都是构象异构体特异性的，这是该脯氨酸的独特性质。与其他共价修饰的脯氨酸替代物不同，δ-氮杂脯氨酸的这种异构化可以通过保护基轻松调节。理论计算支持δ-氮杂脯氨酸在脱保护和再保护过程中顺-反异构化的机理。δ-氮杂脯氨酸的这种异构
• A Molecular Probe with Both Chromogenic and Fluorescent Units for Detecting Serine Proteases
  作者：Kirara Ishida、Yushi Nakamura、Tetsuo Ohta、Yohei Oe

  DOI：10.3390/molecules26020482

  日期：——

  A molecular probe with l-phenylalanine p-nitroanilide and l-lysin 4-methylcoumaryl-7-amide, in which these amino acid derivatives are connected through a succinic-acid spacer, was prepared. Trypsin and papain were detected by blue-fluorescence emission of generated 7-amino-4-methylcoumarin (AMC). α-Chymotrypsin and nattokinase were detected from both the blue-fluorescence emission of AMC and the UV absorbance of p-nitroaniline. In addition, different time courses of p-nitroaniline and AMC were observed between the reaction of P1 with α-chymotrypsin and that with nattokinase. In the case of nattokinase, both the fluorescence emission and UV absorbance slowly increased. In contrast, the increasing UV absorbance was saturated at the early stage of the reaction of the present probe with chymotrypsin, whereas the fluorescence emission continuously increased in the following stages.

  一种含有l-苯丙氨酸对硝基苯胺和l-赖氨酸4-甲基香豆素-7-酰胺的分子探针被制备出来，其中这些氨基酸衍生物通过琥珀酸间隔连接。胰蛋白酶和木瓜蛋白酶通过生成的7-氨基-4-甲基香豆素（AMC）的蓝色荧光发射被检测到。α-胰蛋白酶和纳豆激酶通过AMC的蓝色荧光发射和对对硝基苯胺的紫外吸收被检测到。此外，在P1与α-胰蛋白酶和纳豆激酶反应之间观察到对硝基苯胺和AMC的不同时间进程。在纳豆激酶的情况下，荧光发射和紫外吸收都缓慢增加。相比之下，与α-胰蛋白酶反应的反应物与该探针的反应在早期阶段紫外吸收增加饱和，而随后阶段荧光发射持续增加。
• Creation of an artificial metalloprotein with a Hoveyda–Grubbs catalyst moiety through the intrinsic inhibition mechanism of α-chymotrypsin
  作者：Takashi Matsuo、Chie Imai、Takefumi Yoshida、Takashi Saito、Takashi Hayashi、Shun Hirota

  DOI：10.1039/c2cc16898g

  日期：——

  An L-phenylalanyl chloromethylketone-based inhibitor equipped with a Hoveyda–Grubbs catalyst moiety was regioselectively incorporated into the cleft of α-chymotrypsin through the intrinsic inhibition mechanism of the protein to construct an artificial organometallic protein.

  一种基于L-苯丙氨酰氯甲基酮的抑制剂，携带有Hoveyda-Grubbs催化剂结构部分，通过蛋白质固有的抑制机制选择性地融合到α-胰凝乳蛋白酶的裂隙中，构建了一种人工金属有机蛋白质。
• Bifunctional coumarin derivatives in solution and solid phase synthesis of fluorogenic enzyme substrates
  作者：Christos Charitos、George Kokotos、Chryssa Tzougraki

  DOI：10.1002/jhet.5570380122

  日期：2001.1

  solid phase synthesis of fluorogenic enzyme substrates was examined. The intramolecularly quenched fluorogenic substrate N-(7-amino-4-coumarinyl-acetyl)-L-phenylalanyl-p-nitroanilide 5, and the fluorogenic one ethyl 7-(glutaryl-L-phenylalanilamido)-4-coumarinyl-acetate 8, both suitable for chymotrypsin and/or chymotrypsin like enzymes determination, were prepared in solution. The substrates 7-oleylox

  使用荧光双官能化合物的7-氨基-4-香豆素-乙酸1，7-羟基-4-香豆素乙酸2和乙基7-氨基-4-香豆素乙酸酯3在溶液中和的荧光固相合成检查了酶底物。分子内淬灭的荧光底物N-（7-氨基-4-香豆基-乙酰基）-L-苯丙氨酰基-对硝基苯胺5和荧光基一乙基7-（戊二烯基-L-苯基丙二酰胺基）-4-香豆基乙酸酯8，在溶液中均制备了适用于胰凝乳蛋白酶和/或胰凝乳蛋白酶样酶的两种药物。底物7-油基氧基-4-香豆基乙酸13使用2-氯-三苯甲基树脂通过固相技术制备了适用于脂肪酶酶促反应的7-棕榈油基氧基-4-香豆基乙酸14和7-棕榈油基氧基-4-香豆基乙酸14。对荧光团1、2、3和底物5、8、13、14的荧光性质的研究表明，所研究的双功能香豆素衍生物是用于荧光酶底物溶液和固相合成的合适标记。