苯并[pqr]四苯-12-胺 | 74162-08-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 中文名称: 苯并[pqr]四苯-12-胺
• 英文名称: methyl 2,4-di-O-acetyl-β-D-xylopyranoside
• 英文别名: 2,4-di-O-Ac-MeXylp；Methyl 2,4-di-O-acetyl-b-D-xylopyranoside；[(3R,4S,5R,6R)-5-acetyloxy-4-hydroxy-6-methoxyoxan-3-yl] acetate
• CAS: 74162-08-6
• 化学式: C₁₀H₁₆O₇
• 分子量: 248.233
• InChiKey: IQLDLDAVSNIHGI-UTINFBMNSA-N

物化性质

• 沸点：
  358.6±42.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.27±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.8
• 重原子数：
  17
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  91.3
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  7

上下游信息

• 下游产品

  中文名称	英文名称	CAS号	化学式	分子量
  甲基-β-D-吡喃木糖苷	methyl-β-D-xylopyranoside	612-05-5	C6H12O5	164.158

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  苯并[pqr]四苯-12-胺 在 acetyl esterase TrCE₁₆ 、 acetylxylan esterase OCE₆ 、 水 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 甲基-β-D-吡喃木糖苷
  参考文献：
  名称：

  里氏木霉CE16乙酰酯酶及其在乙酰化半纤维素酶促降解中的作用。

  摘要：

  背景技术里氏木霉CE16乙酰酯酶（AcE）是真菌的植物细胞壁降解系统的组分。该酶的作用就像是一种外向性脱乙酰基酶，可从非还原性末端糖残基上除去乙酰基。方法在这项工作中，我们证明了使用MALDI ToF MS对天然乙酰化低聚木糖的这种外脱乙酰活性。结果GH10木聚糖酶和乙酰木聚糖酯酶（AcXEs）的共同作用导致形成中性和酸性的木寡糖，主要在其非还原端带有一些抗性乙酰基。我们在这里显示这些乙酰基充当Tr​​CE16 AcE的目标。最突出的靶标是线性中性木糖寡糖的非还原性末端Xylp残基上或非还原性末端带有MeGlcA的醛糖醛酸上的3-O-乙酰基。非还原性末端糖的脱乙酰化可能涉及乙酰基向位置4的迁移，该位置4也用作TrCE16酯酶的底物。结论CtGH10木聚糖酶，AcXE和TrCE16 AcE的协同作用导致中性低聚木糖几乎完全脱乙酰，而用MeGlcA取代可防止仅从一小部分醛糖醛酸中除去乙酰基。用

  DOI：

  10.1016/j.bbagen.2013.10.008
• 作为产物：
  描述：

  甲基2,3,4-三-O-乙酰基-beta-D-吡喃木糖 在 rabbit serum esterase 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 4.0h， 以58%的产率得到苯并[pqr]四苯-12-胺
  参考文献：
  名称：

  兔血清酯酶的酰化甲基-β-d-吡喃吡喃糖苷的合成及其酶促脱酰作用

  摘要：

  已经在各种反应条件下研究了甲基β-D-吡喃吡喃糖苷的选择性Pivaloylations。部分聚乙烯醇化的产物需要进行额外的乙酰化。通过1H NMR光谱确定结构。酰化的甲基β-D-吡喃吡喃糖苷（酰基为新戊酰，乙酰基或两者的组合）的代表通过兔血清和从兔血清中分离出的酯酶催化水解。

  DOI：

  10.1016/s0008-6215(97)00104-3

文献信息

• Positional specificity of Flavobacterium johnsoniae acetylxylan esterase and acetyl group migration on xylan main chain
  作者：Vladimír Puchart、Morten Gjermansen、Mária Mastihubová、Kristian B.R. Mørkeberg Krogh、Peter Biely

  DOI：10.1016/j.carbpol.2019.115783

  日期：2020.3

  are attacked with a significantly reduced affinity. The resulting 2-O-acetylated xylan was used to investigate for the first time the migration of the 2-O-acetyl group to position 3 within the polysaccharide. In contrast to easy acetyl group migration along the monomeric xylopyranosides or non-reducing-end terminal Xylp residues of xylooligosaccharides, such a migration in the polymer required much longer

  一种新的约翰逊弗氏菌分离物编码的酶与最近发现的新型乙酰木聚糖酯酶基本相同，该酶能够从4-O-甲基-d-葡萄糖醛酸取代的吡喃吡喃糖基（Xylp）残基中释放3-O-乙酰基（Razeq等等人，2018年）。除了乙酰葡糖醛酸木聚糖中2-O-MeGlcA取代的Xylp残基的去酯化作用外，该酶还对双乙酰化的Xylp残基同样起作用，从中仅释放3-O-乙酰基，而2-O-乙酰基则保持不变。3-O-单乙酰基化的木糖残基以显着降低的亲和力被攻击。所得的2-O-乙酰化木聚糖首次用于研究2-O-乙酰基向多糖内第3位的迁移。与容易的乙酰基沿着木糖寡糖的单体木糖吡喃糖苷或非还原末端Xylp残基迁移相比，这种在聚合物中的迁移需要在100°C下加热更长的时间。然而，木聚糖3-O-脱乙酰基酶的特异性对乙酰化的甲基和4-硝基苯基木吡喃葡萄糖苷没有那么严格的要求。
• Positional specifity of acetylxylan esterases on natural polysaccharide: An NMR study
  作者：Iveta Uhliariková、Mária Vršanská、Barry V. McCleary、Peter Biely

  DOI：10.1016/j.bbagen.2013.01.011

  日期：2013.6

  Background: Microbial degradation of acetylated plant hemicelluloses involves besides enzymes cleaving the glycosidic linkages also deacetylating enzymes. A detailed knowledge of the mode of action of these enzymes is important in view of the development of efficient bioconversion of plant materials that did not undergo alkaline pretreatment leading to hydrolysis of ester linkages.Methods: In this work deacetylation of hardwood acetylglucuronoxylan by acetybcylan esterases from Streptomyces lividans (carbohydrate esterase family 4) and Oipinomyces sp. (carbohydrate esterase family 6) was monitored by H-1-NMR spectroscopy.Results: The H-1-NMR resonances of all acetyl groups in the polysaccharide were fully assigned. The targets of both enzymes are 2- and 3-monoacetylated xylopyranosyl residues and, in the case of the Orpinomyces sp. enzyme, also the 2,3-di-O-acetylated xylopyranosyl residues. Both enzymes do not recognize as a substrate the 3-O-acetyl group on xylopyranosyl residues alpha-1,2-substituted with 4-O-methyl-D-glucuronic acid.Conclusions: The H-1-NMR spectroscopy approach to study positional and substrate specificity of AcXEs outlined in this work appears to be a simple way to characterize catalytic properties of enzymes belonging to various CE families. Significance: The results contribute to development of efficient and environmentally friendly procedures for enzymatic degradation of plant biomass. (c) 2013 Elsevier B.V. All rights reserved.
• Schraml, Jan; Petrakova, Eva; Pihar, Otomar, Collection of Czechoslovak Chemical Communications, 1983, vol. 48, # 7, p. 1829 - 1841
  作者：Schraml, Jan、Petrakova, Eva、Pihar, Otomar、Hirsch, Jan、Chvalovsky, Vaclav

  DOI：——

  日期：——
• Petrakova, Eva; Schraml, Jan, Collection of Czechoslovak Chemical Communications, 1983, vol. 48, # 3, p. 877 - 888
  作者：Petrakova, Eva、Schraml, Jan

  DOI：——

  日期：——
• Kovac, Pavol, Collection of Czechoslovak Chemical Communications, 1980, vol. 45, # 3, p. 892 - 900
  作者：Kovac, Pavol

  DOI：——

  日期：——