isopentenyl pyrophosphate | 856621-91-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 异戊烯醇脂质
• 英文名称: isopentenyl pyrophosphate
• 英文别名: isopentenyl diphosphate；IPP；IDP；[3-Methylbut-3-enoxy(oxido)phosphoryl] hydrogen phosphate
• CAS: 856621-91-5
• 化学式: C₅H₁₀O₇P₂
• 分子量: 244.078
• InChiKey: NUHSROFQTUXZQQ-UHFFFAOYSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.1
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  119
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  isopentenyl pyrophosphate 、 dimethylallyl diphosphate 在 L-1,4-二硫代苏糖醇 、 recombinant (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase from Geobacillus stearothermophilus 、 recombinant (S)-germacrene D synthase Y₄₀₆F from Solidago canadensis 、 magnesium chloride 作用下， 以 正戊烷 为溶剂， 生成 (-)-菊酯D
  参考文献：
  名称：

  使用底物类似物通过化学酶合成生产非天然萜类化合物。

  摘要：

  利用萜烯合酶的混杂活性对非天然萜烯进行化学酶合成，可以扩展具有潜在新生物活性的萜类化合物的化学空间。在本报告中，我们描述了通过利用加拿大一枝黄花 (S)-germacrene D 合酶的混杂性并使用工程生物催化途径将其转化为新型蚜虫引诱剂 (S)-14,15-二甲基germacrene D 的制备方案。异戊烯醇至萜类化合物。该方法利用五种酶的组合，分两步进行萜类化学信息素的制备：(1)在恶性疟原虫胆碱激酶和詹氏产热球菌异戊烯基磷酸的催化下，对五碳或六碳前体(异戊二烯醇、异戊二烯醇和甲基异戊二烯醇)进行二磷酸化。激酶形成 DMADP、IDP 和甲基-IDP，以及 (2) 由嗜热脂肪地芽孢杆菌 (2E,6E)-法尼基二磷酸合酶和加拿大 S. canadensis (S)-germacrene D 合酶催化的链延长和环化，产生 (S)-germacrene D和(S)-14,15-二甲基germacrene

  DOI：

  10.1016/bs.mie.2024.03.015
• 作为产物：
  描述：

  3-甲基-3-丁烯-1-醇 在 phosphoenolpyruvic acid monopotassium salt 、 recombinant isopentenyl phosphate kinase from Methanocaldococcus jannaschii 、 5’-三磷酸腺苷 、 magnesium chloride 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 isopentenyl pyrophosphate
  参考文献：
  名称：

  使用底物类似物通过化学酶合成生产非天然萜类化合物。

  摘要：

  利用萜烯合酶的混杂活性对非天然萜烯进行化学酶合成，可以扩展具有潜在新生物活性的萜类化合物的化学空间。在本报告中，我们描述了通过利用加拿大一枝黄花 (S)-germacrene D 合酶的混杂性并使用工程生物催化途径将其转化为新型蚜虫引诱剂 (S)-14,15-二甲基germacrene D 的制备方案。异戊烯醇至萜类化合物。该方法利用五种酶的组合，分两步进行萜类化学信息素的制备：(1)在恶性疟原虫胆碱激酶和詹氏产热球菌异戊烯基磷酸的催化下，对五碳或六碳前体(异戊二烯醇、异戊二烯醇和甲基异戊二烯醇)进行二磷酸化。激酶形成 DMADP、IDP 和甲基-IDP，以及 (2) 由嗜热脂肪地芽孢杆菌 (2E,6E)-法尼基二磷酸合酶和加拿大 S. canadensis (S)-germacrene D 合酶催化的链延长和环化，产生 (S)-germacrene D和(S)-14,15-二甲基germacrene

  DOI：

  10.1016/bs.mie.2024.03.015

文献信息

• Biosynthesis of Isoprene Units: Mössbauer Spectroscopy of Substrate and Inhibitor Binding to the [4Fe-4S] Cluster of the LytB/IspH Enzyme
  作者：Annegret Ahrens-Botzong、Karnjapan Janthawornpong、Juliusz A. Wolny、Erasmienne Ngouamegne Tambou、Michel Rohmer、Sergiy Krasutsky、C. Dale Poulter、Volker Schünemann、Myriam Seemann

  DOI：10.1002/anie.201104562

  日期：2011.12.9

  cube: LytB, an enzyme containing a [4Fe‐4S] cluster, catalyzes the last step of the methylerythritol phosphate pathway, a target for antibacterial and antiparasitic drugs. Field‐dependent Mössbauer spectroscopy showed that the unique fourth iron atom of the [4Fe‐4S] cluster coordinates to the hydroxy group of the substrate (see picture) and to the amino and thiol moieties of two potent inhibitor substrate

  一个迷人的立方体：LytB，一种含有 [4Fe-4S] 簇的酶，催化甲基赤藓糖醇磷酸途径的最后一步，这是抗菌和抗寄生虫药物的靶点。场相关穆斯堡尔光谱表明，[4Fe-4S] 簇中独特的第四个铁原子与底物的羟基（见图）以及两种有效抑制剂底物类似物的氨基和硫醇部分配位。