(E)-3-(4-azidophenyl)acryloyl chloride

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 肉桂酸及其衍生物
• 英文名称: (E)-3-(4-azidophenyl)acryloyl chloride
• 英文别名: (E)-3-(4-azidophenyl)prop-2-enoyl chloride
• 化学式: C₉H₆ClN₃O
• 分子量: 207.619
• InChiKey: OMXLJDNGYIMGHS-ZZXKWVIFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.8
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  31.4
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-乙酰基噻唑 、 (E)-3-(4-azidophenyl)acryloyl chloride 在 lithium hexamethyldisilazane 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 4.0h， 以48.4%的产率得到(2Z,4E)-5-(4-azidophenyl)-3-hydroxy-1-(thiazol-2-yl)penta-2,4-dien-1-one
  参考文献：
  名称：

  α突触核蛋白原纤维包含小分子的多个结合位点。

  摘要：

  蛋白质α突触核蛋白（Asyn）的纤维状聚集是帕金森氏病的标志，并且原纤维上小分子结合位点的鉴定对于诊断成像探针的开发至关重要。对Asyn原纤维进行了一系列分子建模，光亲和标记，质谱和放射性配体结合研究。这些研究的结果表明，原纤维Asyn中存在三个不同的结合位点，它们能够以中等至高亲和力结合小分子。这些结合位点的氨基酸残基的知识对于设计能够对Asyn的原纤维种类成像的高亲和力探针非常重要。

  DOI：

  10.1021/acschemneuro.8b00177
• 作为产物：
  描述：

  对硝基肉桂酸 在 氯化亚砜 、 溶剂黄146 、 锌 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 3.42h， 生成 (E)-3-(4-azidophenyl)acryloyl chloride
  参考文献：
  名称：

  α突触核蛋白原纤维包含小分子的多个结合位点。

  摘要：

  蛋白质α突触核蛋白（Asyn）的纤维状聚集是帕金森氏病的标志，并且原纤维上小分子结合位点的鉴定对于诊断成像探针的开发至关重要。对Asyn原纤维进行了一系列分子建模，光亲和标记，质谱和放射性配体结合研究。这些研究的结果表明，原纤维Asyn中存在三个不同的结合位点，它们能够以中等至高亲和力结合小分子。这些结合位点的氨基酸残基的知识对于设计能够对Asyn的原纤维种类成像的高亲和力探针非常重要。

  DOI：

  10.1021/acschemneuro.8b00177

文献信息

• EPR spectroscopy of triplet aryl nitrenes covalently bound to .alpha.-chymotrypsin. Application of low-temperature methods to photoaffinity labeling
  作者：K. Kanakarajan、Raymond. Goodrich、Mary J. T. Young、Soundara. Soundararajan、Matthew S. Platz

  DOI：10.1021/ja00227a039

  日期：1988.9
• JPS57212151A
  申请人：——

  公开号：JPS57212151A

  公开（公告）日：1982-12-27
• US4451551A
  申请人：——

  公开号：US4451551A

  公开（公告）日：1984-05-29
• Alpha Synuclein Fibrils Contain Multiple Binding Sites for Small Molecules
  作者：Chia-Ju Hsieh、John J. Ferrie、Kuiying Xu、Iljung Lee、Thomas J. A. Graham、Zhude Tu、Jennifer Yu、Dhruva Dhavale、Paul Kotzbauer、E. James Petersson、Robert H. Mach

  DOI：10.1021/acschemneuro.8b00177

  日期：2018.11.21

  The fibrillary aggregation of the protein alpha synuclein (Asyn) is a hallmark of Parkinson's disease, and the identification of small molecule binding sites on fibrils is essential to the development of diagnostic imaging probes. A series of molecular modeling, photoaffinity labeling, mass spectrometry, and radioligand binding studies were conducted on Asyn fibrils. The results of these studies revealed

  蛋白质α突触核蛋白（Asyn）的纤维状聚集是帕金森氏病的标志，并且原纤维上小分子结合位点的鉴定对于诊断成像探针的开发至关重要。对Asyn原纤维进行了一系列分子建模，光亲和标记，质谱和放射性配体结合研究。这些研究的结果表明，原纤维Asyn中存在三个不同的结合位点，它们能够以中等至高亲和力结合小分子。这些结合位点的氨基酸残基的知识对于设计能够对Asyn的原纤维种类成像的高亲和力探针非常重要。