b-NeuAc4Me | 68355-09-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: b-NeuAc4Me
• 英文别名: (2S,4S,5R,6R)-5-acetamido-2-hydroxy-4-methoxy-6-[(1R,2R)-1,2,3-trihydroxypropyl]oxane-2-carboxylic acid
• CAS: 68355-09-9
• 化学式: C₁₂H₂₁NO₉
• 分子量: 323.3
• InChiKey: FCSHRPKRLAHVRY-KFRVFMFJSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.9
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  166
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  b-NeuAc4Me 在 lithium hydroxide monohydrate 、 溶剂黄146 、 N,N-二异丙基乙胺 、 乙酰氯 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 100.0h， 生成 4-nitrophenyl 5-acetamido-3,4,5-trideoxy-4-methoxy-D-glycero-α-D-galacto-non-2-ulopyranosylonic acid
  参考文献：
  名称：

  对 Relenza 耐药流感病毒株出现的化学洞察

  摘要：

  合成了一个包含 10 个 4-取代 4-硝基苯基 α-D-唾液酸苷和第二个相应唾液酸糖苷的试剂组，用于探测两种神经氨酸酶的抑制机制，甲型流感病毒的 N2 酶和酶来自绿色小单孢菌。对于病毒酶，抑制常数 (Ki) 的对数与催化效率的对数 (kcat/Km) 和催化效率 (kcat/Km kun) 都不相关。这些线性自由能关系数据支持这样的观点，即这些抑制剂（包括治疗剂 Relenza）不是酶催化水解反应的过渡态模拟物。此外，对于流感酶，在抑制 (Ki) 和 Michaelis (Km) 常数的对数之间观察到相关性（斜率，0.80 ± 0.08）。我们得出结论，Relenza 与流感酶结合的自由能模拟了 Michaelis 复合物中的酶-底物相互作用。因此，对 4-取代唾液酸聚糖抑制剂的流感突变反应可以削弱抑制剂与病毒神经氨酸酶之间的相互作用，而不会同时降低酶催化水解过渡态下底物的结合自由能。目

  DOI：

  10.1021/ja405916q
• 作为产物：
  描述：

  N-acetyl neuraminic acid 在 sodium hydride 、 对甲苯磺酸 、 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 53.58h， 生成 b-NeuAc4Me
  参考文献：
  名称：

  对 Relenza 耐药流感病毒株出现的化学洞察

  摘要：

  合成了一个包含 10 个 4-取代 4-硝基苯基 α-D-唾液酸苷和第二个相应唾液酸糖苷的试剂组，用于探测两种神经氨酸酶的抑制机制，甲型流感病毒的 N2 酶和酶来自绿色小单孢菌。对于病毒酶，抑制常数 (Ki) 的对数与催化效率的对数 (kcat/Km) 和催化效率 (kcat/Km kun) 都不相关。这些线性自由能关系数据支持这样的观点，即这些抑制剂（包括治疗剂 Relenza）不是酶催化水解反应的过渡态模拟物。此外，对于流感酶，在抑制 (Ki) 和 Michaelis (Km) 常数的对数之间观察到相关性（斜率，0.80 ± 0.08）。我们得出结论，Relenza 与流感酶结合的自由能模拟了 Michaelis 复合物中的酶-底物相互作用。因此，对 4-取代唾液酸聚糖抑制剂的流感突变反应可以削弱抑制剂与病毒神经氨酸酶之间的相互作用，而不会同时降低酶催化水解过渡态下底物的结合自由能。目

  DOI：

  10.1021/ja405916q

文献信息

• Chemical Insight into the Emergence of Influenza Virus Strains That Are Resistant to Relenza
  作者：Fahimeh S. Shidmoossavee、Jacqueline N. Watson、Andrew J. Bennet

  DOI：10.1021/ja405916q

  日期：2013.9.11

  4-substituted 4-nitrophenyl α-D-sialosides and a second panel of the corresponding sialic acid glycals were synthesized and used to probe the inhibition mechanism for two neuraminidases, the N2 enzyme from influenza type A virus and the enzyme from Micromonospora viridifaciens. For the viral enzyme the logarithm of the inhibition constant (Ki) correlated with neither the logarithm of the catalytic efficiency

  合成了一个包含 10 个 4-取代 4-硝基苯基 α-D-唾液酸苷和第二个相应唾液酸糖苷的试剂组，用于探测两种神经氨酸酶的抑制机制，甲型流感病毒的 N2 酶和酶来自绿色小单孢菌。对于病毒酶，抑制常数 (Ki) 的对数与催化效率的对数 (kcat/Km) 和催化效率 (kcat/Km kun) 都不相关。这些线性自由能关系数据支持这样的观点，即这些抑制剂（包括治疗剂 Relenza）不是酶催化水解反应的过渡态模拟物。此外，对于流感酶，在抑制 (Ki) 和 Michaelis (Km) 常数的对数之间观察到相关性（斜率，0.80 ± 0.08）。我们得出结论，Relenza 与流感酶结合的自由能模拟了 Michaelis 复合物中的酶-底物相互作用。因此，对 4-取代唾液酸聚糖抑制剂的流感突变反应可以削弱抑制剂与病毒神经氨酸酶之间的相互作用，而不会同时降低酶催化水解过渡态下底物的结合自由能。目