二磷酸 P-(3-甲基-3-丁烯-1-基)酯 | 358-71-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 异戊烯醇脂质
• 中文名称: 二磷酸 P-(3-甲基-3-丁烯-1-基)酯
• 中文别名: 二磷酸P-(3-甲基-3-丁烯-1-基)酯
• 英文名称: isopentenyl diphosphate
• 英文别名: isopentyl pyrophosphate；IPP；isopentenyl pyrophosphate；3-methylbut-3-en-1-yl diphosphate；3-methylbut-3-enyl phosphono hydrogen phosphate
• CAS: 358-71-4
• 化学式: C₅H₁₂O₇P₂
• 分子量: 246.094
• InChiKey: NUHSROFQTUXZQQ-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  417.0±38.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.542±0.06 g/cm3(Predicted)
• 物理描述：
  Solid
• 碰撞截面：
  141.71 Ų [M-H]- [CCS Type: DT, Method: single field calibrated with Agilent tune mix (Agilent)]

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.9
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  113
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  7

安全信息

• 安全说明：
  S16,S36/37,S45,S7
• 危险类别码：
  R23/24/25,R10,R39/23/24/25
• 海关编码：
  2905290000
• 危险品运输编号：
  UN 1230 3/PG 2
• 储存条件：
  -20°C

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  二磷酸 P-(3-甲基-3-丁烯-1-基)酯 在 calf intestinal phosphatase 、 Artemisia tridentata farnesyl diphosphate synthase C₇ chimera consisting of CPPase sequence from the N-terminus to the 7 (Y₁₄₅) junction with the remaining sequence from FPPase 、 水 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 香叶醇
  参考文献：
  名称：

  通过定点诱变和形态发生研究三齿蒿法呢基二磷酸合酶和菊基二磷酸合酶的结构-功能

  摘要：

  来自 Artemisia tridentata ssp 的法呢基二磷酸合酶 (FPPase) 和菊基二磷酸合酶 (CPPase) 的氨基酸序列。Spiciformis，减去它们的叶绿体靶向区域，71% 相同，90% 相似。FPPase 通过将异戊烯基二磷酸 (IPP) 与二甲基烯丙基二磷酸 (DMAPP) 偶联，然后再与香叶基二磷酸 (GPP) 偶联，有效且选择性地合成“常规”倍半萜类法呢基二磷酸 (FPP)。相比之下，CPPase 是一种低效的混杂酶，它从两个分子的 DMAPP 中合成“不规则”单萜菊酯二磷酸 (CPP)、薰衣草二磷酸 (LPP) 和微量的马可二磷酸 (MPP)，并将 IPP 与 DMAPP 偶联以形成给 GPP。A. tridentata FPPase 和 CPPase 属于链延长蛋白家族 (PF00348)，萜类合酶超家族 (CL0613) 的一个亚群，其成员具有特征性

  DOI：

  10.1021/jacs.7b07608
• 作为产物：
  描述：

  3-甲基-3-丁烯-1-醇 在 4-二甲氨基吡啶 、 tris(tetra-n-butylammonium) hydrogen pyrophosphate 、 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 乙腈 为溶剂， 反应 0.17h， 生成 二磷酸 P-(3-甲基-3-丁烯-1-基)酯
  参考文献：
  名称：

  Phomactin 血小板激活因子拮抗剂的生物合成需要双酶级联

  摘要：

  自然界中多种福玛汀的形成只需要两种酶：I型二萜环化酶PhmA和P450单加氧酶PhmC。PhmA 催化 GGPP 转化为 phomactatriene，而 PhmC 以顺序方式协调 phomactatriene 内多个位点的氧化。这种精细协调的酶级联最终导致产生一系列令人着迷的结构多样的福马汀。

  DOI：

  10.1002/anie.202312996
• 作为试剂：
  描述：

  在 二磷酸 P-(3-甲基-3-丁烯-1-基)酯 、 neosartorya fischeri sesterfisherol synthase 、 C₂₀H₃₄⁽²⁾H₂O₇P₂ 、 magnesium chloride 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 sesterfisherol
  参考文献：
  名称：

  使用双功能萜烯合酶对二萜类化合物进行基因组挖掘揭示了二萜类化合物的统一中间体

  摘要：

  基因组挖掘是后基因组时代发现新型次级代谢物的一种很有前景的方法。我们应用米曲霉异源表达系统对真菌基因组中发现的神秘双功能萜烯合酶基因进行功能表征，并鉴定了来自 Neosartorya fischeri 的 sesterfisherol 合酶基因 (NfSS)。Sesterfisherol 包含一个特征性的 5-6-8-5 四环系统，并被细胞色素 P450 单加氧酶 (NfP450) 修饰为 sesterfisheric 酸。环化机制是在对同位素标记前体的体内和体外酶促反应分析的基础上提出的。该机制涉及 C1 阳离子-烯烃 IV-烯烃 V 环化，然后是五个氢化物转移，使我们能够提出从双环 (5-15)、三环 (5-12-5)、和四环 (5-6-8-5) 阳离子中间体。此外，该机制不同于单独类别的二/二酯萜烯，包括褐藻毒素和红霉素。机制之间的差异与双功能萜烯合酶的系统发育分析一致，表明氨基酸序

  DOI：

  10.1021/jacs.5b08319

文献信息

• Diterpene Biosynthesis in <i>Catenulispora acidiphila</i> : On the Mechanism of Catenul‐14‐en‐6‐ol Synthase
  作者：Geng Li、Yue‐Wei Guo、Jeroen S. Dickschat

  DOI：10.1002/anie.202014180

  日期：2021.1.18

  A new diterpene synthase from the actinomycete Catenulispora acidiphila was identified and the structures of its products were elucidated, including the absolute configurations by an enantioselective deuteration approach. The mechanism of the cationic terpene cyclisation cascade was deeply studied through the use of isotopically labelled substrates and of substrate analogues with partially blocked

  鉴定了一种新的来自放线菌嗜酸链霉菌的二萜合酶，并阐明了其产物的结构，包括通过对映选择性氘化方法的绝对构型。通过使用同位素标记的底物和具有部分受阻反应性的底物类似物，对阳离子萜烯环化级联反应的机理进行了深入研究，产生了脱轨产物，进一步了解了沿级联反应的中间体。对它们的化学进行了研究，导致仿生从红海藻Laurencia microcladia已知的溴化倍半萜的二萜类似物。
• Modular Chemoenzymatic Synthesis of Terpenes and their Analogues
  作者：Luke A. Johnson、Alice Dunbabin、Jennifer C. R. Benton、Robert J. Mart、Rudolf K. Allemann

  DOI：10.1002/anie.202001744

  日期：2020.5.25

  amenable to large-scale production. Herein, we report a modular chemoenzymatic approach to synthesize terpene analogues from diphosphorylated precursors produced in quantitative yields. Through the addition of prenyl transferases, farnesyl diphosphates, (2E,6E)-FDP and (2Z,6Z)-FDP, were isolated in greater than 80 % yields. The synthesis of 14,15-dimethyl-FDP, 12-methyl-FDP, 12-hydroxy-FDP, homo-FDP

  非天然萜类化合物具有作为药物和农用化学品的潜力。然而，它们的化学合成通常是长的，复杂的，并且不易于大规模生产。在这里，我们报告了一种模块化的化学酶法，可以从以定量产量产生的二磷酸化前体中合成萜烯类似物。通过添加异戊二烯基转移酶，法呢基二磷酸（2E，6E）-FDP和（2Z，6Z）-FDP的分离率超过80％。还实现了14,15-二甲基-FDP，12-甲基-FDP，12-羟基-FDP，均-FDP和15-甲基-FDP的合成。这些改性的二磷酸酯与萜烯合酶一起使用，以生产非天然的倍半萜类化学信息素（S）-14,15-二甲基Germacrene D和（S）-12-甲基Germacrene D以及二氢青蒿素醛。
• Probing the Substrate Promiscuity of Isopentenyl Phosphate Kinase as a Platform for Hemiterpene Analogue Production
  作者：Sean Lund、Taylor Courtney、Gavin J. Williams

  DOI：10.1002/cbic.201900135

  日期：2019.9.2

  alcohols into pyrophosphates that could be coupled to downstream isoprenoid biosynthesis. To be successful, each kinase in this pathway should be permissive of a broad range of substrates. For the first time, we have probed the promiscuity of the second enzyme in the ADH pathway-isopentenyl phosphate kinase from Thermoplasma acidophilum-towards a broad range of acceptor monophosphates. Subsequently, we evaluate

  类异戊二烯是一类广泛的天然产物，用途广泛。由于在本质上仅提供了两个用于类异戊二烯生物合成的半萜烯构建基，所以用于制造类异戊二烯及其新的自然衍生物的合成生物学方法受到限制。为了解决这一局限性，人工化学酶促途径（例如依赖酒精的半萜（ADH）途径）可利用连续的激酶将外源性醇转化为焦磷酸，然后再将其与下游的类异戊二烯生物合成相结合。为获得成功，该途径中的每种激酶应允许广泛的底物。首次，我们检测了ADH途径中的第二种酶-嗜酸嗜热菌的异戊烯基磷酸激酶向广泛范围的受体单磷酸的混杂。
• Stereochemical Analysis of Isopentenyl Diphosphate Isomerase Type II from <i>Staphylococcus </i><i>a</i><i>ureus</i> Using Chemically Synthesized (<i>S</i>)- and (<i>R</i>)-[2-²H]Isopentenyl Diphosphates
  作者：Chai-lin Kao、William Kittleman、Hua Zhang、Haruo Seto、Hung-wen Liu

  DOI：10.1021/ol0524050

  日期：2005.12.1

  the catalysis of isopentenyl diphosphate (IPP) isomerase type II from Staphylococcus aureus, which is a flavoprotein catalyzing the interconversion of IPP and dimethylallyl diphosphate, we have chemically synthesized (S)- and (R)-[2-2H]IPP and carried out stereochemical analysis of the reaction. Our results show that the C-2 deprotonation of IPP by this enzyme is pro-R stereospecific, suggesting a similar

  [化学反应：见正文]。为了研究来自金黄色葡萄球菌的II型异戊烯二磷酸（IPP）异构酶的催化作用，它是一种黄酮蛋白，可催化IPP与二磷酸二甲基烯丙基烯丙酯的相互转化，我们已经化学合成了（S）-和（R）-[2-2H] IPP对反应进行了立体化学分析。我们的结果表明，该酶的IPP的C-2去质子化是pro-R立体定向的，表明与I型酶相似的立体化学过程。
• The Biosynthetic Gene Cluster for Sestermobaraenes—Discovery of a Geranylfarnesyl Diphosphate Synthase and a Multiproduct Sesterterpene Synthase from <i>Streptomyces mobaraensis</i>
  作者：Anwei Hou、Jeroen S. Dickschat

  DOI：10.1002/anie.202010084

  日期：2020.11.2

  A biosynthetic gene cluster from Streptomyces mobaraensis encoding the first cases of a bacterial geranylfarnesyl diphosphate synthase and a type I sesterterpene synthase was identified. The structures of seven sesterterpenes produced by these enzymes were elucidated, including their absolute configurations. The enzyme mechanism of the sesterterpene synthase was investigated by extensive isotope labeling

  鉴定出来自茂原链霉菌的生物合成基因簇，编码第一批细菌香叶基法呢基二磷酸合酶和 I 型二倍萜合酶。阐明了这些酶产生的七种二倍萜的结构，包括它们的绝对构型。通过广泛的同位素标记实验研究了二倍萜合酶的酶机制。