Fmoc-(R)-2-苄基-3-N-叔丁氧羰基氨基丙酸 | 828254-16-6

• 物质功能分类: 有机原料 - 羧酸类化合物及衍生物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 中文名称: Fmoc-(R)-2-苄基-3-N-叔丁氧羰基氨基丙酸
• 中文别名: (R)-FMOC-2-苄基-3-氨基丙酸
• 英文名称: (2R)-2-benzyl-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)propionic acid
• 英文别名: (R)-2-benzyl-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)propionic acid；(R)-3-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-2-benzylpropanoic acid；(2R)-2-benzyl-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)propanoic acid
• CAS: 828254-16-6
• 化学式: C₂₅H₂₃NO₄
• 分子量: 401.462
• InChiKey: NZMKXKRMTSBQFS-GOSISDBHSA-N

物化性质

• 沸点：
  629.9±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.254±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.5
• 重原子数：
  30
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.2
• 拓扑面积：
  75.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

安全信息

• 危险性防范说明：
  P261,P305+P351+P338
• 危险性描述：
  H302,H315,H319,H335

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-L-苯丙氨酸 、 N-alpha-芴甲氧羰基-N-epsilon-叔丁氧羰基-L-赖氨酸 、 Fmoc-D-脯氨酸 、 Fmoc-(R)-2-苄基-3-N-叔丁氧羰基氨基丙酸 生成 (S)-2-((S)-2-{[(R)-1-((R)-2-Aminomethyl-3-phenyl-propionyl)-pyrrolidine-2-carbonyl]-amino}-6-tert-butoxycarbonylamino-hexanoylamino)-3-phenyl-propionic acid
  参考文献：
  名称：

  β²-Amino Acids in the Design of Conformationally Homogeneous cyclo-Peptide Scaffolds

  摘要：

  Herein, we report studies on the influence of chiral, beta(2)-amino acids in the design of conformationally homogeneous cyclic tetrapeptide scaffolds. The cyclic alpha-tetrapeptide cyclo(-Phe-D-Pro-Lys-Phe-) (1) and its four mixed analogues, having one of the alpha-Phe replaced by either an (S)-or an (R)-beta(2)hPhe residue (i.e., cyclo(-(R)-beta(2)hPhe-D-Pro-Lys-Phe) (2a), cyclo(-(S)-beta(2)hPhe-D-Pro-Lys-Phe-) (2b), cyclo(-Phe-D-Pro-Lys-(R)-beta(2)hPhe-) (3a), and cyclo(- Phe- D- Pro- Lys-( R)-, 2hPhe-) ( 3b)), were all synthesized through solidphase procedures followed by solution- phase cyclization. Initially, all five cyclo- peptides were analyzed by H-1 NMR spectroscopic studies in different solvents and at variable temperatures. Subsequently, a detailed 2D NMR spectroscopic analysis of three of the mixed peptides in water was performed, and the information thus extracted was used as restraints in a computational study on the peptides' conformational preference. An X- ray crystallographic study on the side chain- protected (Boc) 2a revealed the solid- state structure of this peptide. The results presented herein, together with previous literature data on beta(3)-amino acid residues, conclusively demonstrate the potential of beta-amino acids in the design of conformationally homogeneous cyclic peptides that are homologous to peptides with known applications in biomedicinal chemistry and as molecular receptors.

  DOI：

  10.1021/jo060854n
• 作为产物：
  描述：

  2-苄基乙酰乙酸乙酯 在 10percent Pd/C 甲酸铵 、 碳酸氢钠 、 三乙胺 、 lithium hexamethyldisilazane 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 30.5h， 生成 Fmoc-(R)-2-苄基-3-N-叔丁氧羰基氨基丙酸
  参考文献：
  名称：

  通过手性异恶唑烷酮有效合成对映体纯的β2-氨基酸。

  摘要：

  我们报告了一种实用且可扩展的合成路线，用于制备α-取代的β-氨基酸（β（2）-氨基酸）。将衍生自α-甲基苄基胺的手性羟胺迈克尔加成至α-烷基丙烯酸酯，然后环化，得到α-取代的异恶唑烷酮的非对映异构体混合物。这些非对映异构体可通过柱色谱法分离。纯化的异恶唑烷酮的随后氢化，然后进行Fmoc保护，得​​到对映体纯的Fmoc-β（2）-氨基酸，可用于合成β-肽。该途径提供了获得保护的β（2）-氨基酸的两种对映异构体的途径。

  DOI：

  10.1021/jo026738b

文献信息

• NMR-Solution Structures of Fluoro-Substitutedβ-Peptides: A314-Helix and a Hairpin Turn. The First Case of a 90° OCCF Dihedral Angle in anα-Fluoro-Amide Group
  作者：Raveendra I. Mathad、Bernhard Jaun、Oliver Flögel、James Gardiner、Markus Löweneck、Jeroen D. C. Codée、Peter H. Seeberger、Dieter Seebach、Michael K. Edmonds、Florian H. M. Graichen、Andrew D. Abell

  DOI：10.1002/hlca.200790235

  日期：2007.12

  314-helical structure by enforcing the FCCO ap-conformation, we could now demonstrate that the same procedure leads to a structure with the unfavorable ca. 90° FCCO dihedral angle, enforced by the 314-helical folding in a β-tridecapeptide (cf.1; Fig. 4). This is interpreted as a consequence of cooperative folding in the longer β-peptide. A F-substituent placed in the turn section of a β-peptidic hairpin turn

  为了进一步研究的偏好antiperiplanar（AP）构象α氟酰胺基，二β -肽，1和2，含有（2-F） - β 3哈拉和（2-F） - β 2已合成了hPhe残基。确定了它们在CD 3 OH中的NMR溶液结构，并与非F取代的类似物3和4a进行了比较。虽然我们在之前的调查发现（阖闾化学学报2005，88，266），该一个立体有择引入F-取代基在一个的中心位置β -庚肽能够“破”的3 14通过强制执行FCCO螺旋结构AP -conformation，我们现在可以证明，相同的过程导致具有不利ca的结构。90°FCCO二面角，强迫由3 14在螺旋折叠β -十三碳肽（参见1 ;图4）。这被解释为在较长的β-肽中协同折叠的结果。F取代基放置在β -peptidic发夹转角被证明是在AP -arrangement相对于相邻的CO键（参见2 ;图7）。分析非-F-取代β -tetrapeptides（与两个中央的螺旋防止配置β