malonate semialdehyde

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: malonate semialdehyde
• 英文别名: 3-Oxopropanoate
• 化学式: C₃H₃O₃
• 分子量: 87.055
• InChiKey: OAKURXIZZOAYBC-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.1
• 重原子数：
  6
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  57.2
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  malonate semialdehyde 生成 水 、 propiolate
  参考文献：
  名称：

  YAMADA E.W.; JAKOBY W.B., J Biol Chem, 1959, 0021-9258, 941-5

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  propiolate 在 tautomerase superfamily N₂ 作用下， 以 氘代二甲亚砜 、 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 0.58h， 以8%的产率得到malonate semialdehyde
  参考文献：
  名称：

  Kinetic and Structural Analysis of Two Linkers in the Tautomerase Superfamily: Analysis and Implications

  摘要：

  双烯酮异构酶超家族（TSF）是一组共享简单β–α–β结构支架的酶和蛋白质。大多数成员由单个核心β–α–β基序或两个连续融合的β–α–β基序构成，其中N-末端脯氨酸（Pro-1）作为催化残基发挥关键而独特的作用。累计证据表明，在TSF的进化过程中发生了基因融合事件，随后对新融合基因进行了复制，从而导致了今天所见的活性多样化。对TSF的序列相似性网络（SSN）分析识别出几种连接蛋白（“连接器”），它们的相似性将这些当代蛋白质的子群联系起来，这可能为新活性出现时伴随的结构–功能关系变化提供线索。在SSN中识别出一对先前未表征的连接器（指定为N1和N2），它们连接了4-草酰基氯烯烃异构酶（4-OT）和顺式-3-氯丙烯酸脱卤酶（cis-CaaD）子群。N1位于cis-CaaD子群中，具有顺式-CaaD活性所需的全面活性位点残基，而N2位于4-OT子群中，缺少用于典型4-OT活性的重要精氨酸（Arg-39）。动力学表征和核磁共振分析显示，N1的活性与cis-CaaD子群中的其他已表征成员相似，且效率各不相同。N2是一个适度的4-OT，但在使用炔烃和乙炔化合物时显示出增强的水合酶活性，这可能与Arg-8和Arg-11的存在有关。晶体学分析为这些观察提供了结构背景。

  DOI：

  10.1021/acs.biochem.1c00220
• 作为试剂：
  描述：

  硼氢化钠 、 Alpha-甲酰基苯乙酸甲酯 在 四丁基氯化铵 氮气 、 ice 、 甲基叔丁基醚 、 malonate semialdehyde 、 硼氢化钠 、 水 、 盐酸 、 4-甲基-2-戊酮 、 disodium;carbonate 、 柠檬酸 、 oil 、 甲苯 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 31.75h， 以to give 2-phenyl-1,3-propanediol (53.3 g, 70.05%) m.p. 52°-53.5° C.的产率得到2-苯基-1,3-丙二醇
  参考文献：
  名称：

  Process for the preparation of 2-aryl-1,3-propanediols

  摘要：

  生产2-芳基-1,3-丙二醇及其产生的新型中间体化合物的工艺。

  公开号：

  US05250744A1

文献信息

• Three-Dimensional Structure and Catalytic Mechanism of Cytosine Deaminase
  作者：Richard S. Hall、Alexander A. Fedorov、Chengfu Xu、Elena V. Fedorov、Steven C. Almo、Frank M. Raushel

  DOI：10.1021/bi200483k

  日期：2011.6.7

  Cytosine deaminase (CDA) from E. coli is a member of the amidohydrolase superfamily. The structure of the zinc-activated enzyme was determined in the presence of phosphonocytosine, a mimic of the tetrahedral reaction intermediate. This compound inhibits the deamination of cytosine with a Ki of 52 nM. The zinc- and iron-containing enzymes were characterized to determine the effect of the divalent cations

  来自大肠杆菌的胞嘧啶脱氨酶 (CDA)是酰胺水解酶超家族的成员。锌活化酶的结构是在膦酰胞嘧啶（四面体反应中间体的模拟物）存在下确定的。该化合物抑制胞嘧啶脱氨基，K i为 52 nM。表征含锌和含铁酶以确定二价阳离子对水解水活化的影响。Fe-CDA 在低 pH 下失去活性，动力学 p K a为 6.0，而 Zn-CDA 具有动力学 p K a7.3。Gln-156 的突变使催化活性降低了 5 个数量级以上，支持其在底物结合中的作用。Glu-217、Asp-313 和 His-246 的突变显着降低了催化活性，支持这三种残基在水解水分子的活化和质子转移反应的促进中的作用。潜在底物库用于探测负责催化活性的结构决定因素。CDA 能够催化异胞嘧啶的脱氨基和 3-氧嘧啶的水解。在k cat和k cat / K m上获得了大的逆溶剂同位素效应, 与胞嘧啶转化为尿嘧啶过程中形成的低势垒氢键一致。提出了一种通过
• Process for the production of malonic acid derivative compounds
  申请人：——

  公开号：US04736056A1

  公开（公告）日：1988-04-05

  This invention relates to a process for preparing a malonic acid derivative compound of formula (i) depicted herein in high yield and high purity by reacting a malonic acid derivative compound of formula (ii) depicted herein with an alkylating agent of formula (iii) depicted herein in the presence of a solvent and a base.

  本发明涉及一种制备式(i)的丙二酸衍生物化合物的方法，通过在溶剂和碱的存在下，将式(ii)的丙二酸衍生物化合物与式(iii)的烷基化剂反应，以高收率和高纯度制备该化合物。
• Mechanistic characterization of the MSDH (methylmalonate semialdehyde dehydrogenase) from <i>Bacillus subtilis</i>
  作者：Claire Stines-Chaumeil、François Talfournier、Guy Branlant

  DOI：10.1042/bj20051525

  日期：2006.4.1

  Homotetrameric MSDH (methylmalonate semialdehyde dehydrogenase) from Bacillus subtilis catalyses the NAD-dependent oxidation of MMSA (methylmalonate semialdehyde) and MSA (malonate semialdehyde) into PPCoA (propionyl-CoA) and acetyl-CoA respectively via a two-step mechanism. In the present study, a detailed mechanistic characterization of the MSDH-catalysed reaction has been carried out. The results suggest that NAD binding elicits a structural imprinting of the apoenzyme, which explains the marked lag-phase observed in the activity assay. The enzyme also exhibits a half-of-the-sites reactivity, with two subunits being active per tetramer. This result correlates well with the presence of two populations of catalytic Cys302 in both the apo- and holo-enzymes. Binding of NAD causes a decrease in reactivity of the two Cys302 residues belonging to the two active subunits and a pKapp shift from approx. 8.8 to 8.0. A study of the rate of acylation as a function of pH revealed a decrease in the pKapp of the two active Cys302 residues to approx. 5.5. Taken to-gether, these results support a sequential Cys302 activation process with a pKapp shift from approx. 8.8 in the apo-form to 8.0 in the binary complex and finally to approx. 5.5 in the ternary complex. The rate-limiting step is associated with the β-decarboxylation process which occurs on the thioacylenzyme intermediate after NADH release and before transthioesterification. These data also indicate that bicarbonate, the formation of which is enzyme-catalysed, is the end-product of the reaction.

  来自枯草芽孢杆菌的同源四聚体 MSDH（甲基丙二酸半醛脱氢酶）通过两步机制催化 MMSA（甲基丙二酸半醛）和 MSA（丙二酸半醛）的 NAD 依赖性氧化反应，将其分别转化为 PPCoA（丙酰-CoA）和乙酰-CoA。本研究对 MSDH 催化反应进行了详细的机理分析。结果表明，与 NAD 结合会引起同源酶的结构烙印，这也是在活性测定中观察到的明显滞后期的原因。该酶还表现出半位点反应性，每个四聚体中有两个亚基具有活性。这一结果与同源酶和全酶中存在两组催化 Cys302 有很好的相关性。结合 NAD 会导致属于两个活性亚基的两个 Cys302 残基的反应性降低，pKapp 从约 8.8 转变为 8.0。对酰化速率随 pH 值变化的研究表明，两个活性 Cys302 残基的 pKapp 下降到了约 5.5。综合来看，这些结果支持一个 Cys302 的顺序活化过程，即 pKapp 从 apo 形式的约 8.8 到二元复合物的 8.0，最后到三元复合物的约 5.5。限速步骤与β-脱羧过程有关，该过程发生在 NADH 释放之后、硫酰辅酶中间体转酯化之前。这些数据还表明，在酶催化下形成的碳酸氢盐是反应的最终产物。
• Functional Characterization of Seven γ-Glutamylpolyamine Synthetase Genes and the <i>bauRABCD</i> Locus for Polyamine and β-Alanine Utilization in Pseudomonas aeruginosa PAO1
  作者：Xiangyu Yao、Weiqing He、Chung-Dar Lu

  DOI：10.1128/jb.05105-11

  日期：2011.8

  Pseudomonas aeruginosa and many other bacteria can utilize biogenic polyamines, including diaminopropane (DAP), putrescine (Put), cadaverine (Cad), and spermidine (Spd), as carbon and/or nitrogen sources. Transcriptome analysis in response to exogenous Put and Spd led to the identification of a list of genes encoding putative enzymes for the catabolism of polyamines. Among them, pauA1 to pauA6 , pauB1 to pauB4 , pauC , and pauD1 and pauD2 ( p oly a mine u tilization) encode enzymes homologous to Escherichia coli PuuABCD of the γ-glutamylation pathway in converting Put into GABA. A series of unmarked pauA mutants was constructed for growth phenotype analysis. The results revealed that it requires specific combinations of pauA knockouts to abolish utilization of different polyamines and support the importance of γ-glutamylation for polyamine catabolism in P. aeruginosa . Another finding was that the list of Spd-inducible genes overlaps almost completely with that of Put-inducible ones except the pauA3B2 operon and the bauABCD operon ( β - a lanine u tilization). Mutation analysis led to the conclusion that pauA3B2 participate in catabolism of DAP, which is related to the aminopropyl moiety of Spd, and that bauABCD are essential for growth on β-alanine derived from DAP (or Spd) catabolism via the γ-glutamylation pathway. Measurements of the pauA3-lacZ and bauA-lacZ expression indicated that these two promoters were differentially induced by Spd, DAP, and β-alanine but showed no apparent response to Put, Cad, and GABA. Induction of the pauA3 and bauA promoters was abolished in the bauR mutant. The recombinant BauR protein was purified to demonstrate its interactions with the pauA3 and bauA regulatory regions in vitro . In summary, the present study support that the γ-glutamylation pathway for polyamine utilization is evolutionarily conserved in E. coli and Pseudomonas spp. and is further expanded in Pseudomonas to accommodate a more diverse metabolic capacity in this group of microorganisms.

  摘要 铜绿假单胞菌 和许多其他细菌可以利用生物多胺（包括二氨基丙烷 (DAP)、腐胺 (Put)、尸胺 (Cad) 和精胺 (Spd)）作为碳源和/或氮源。通过对外源 Put 和 Spd 的反应进行转录组分析，确定了一系列编码多胺分解假定酶的基因。其中包括 pauA1 到 pauA6 , 至 至 至 , pauC 和 pauD1 和 pauD2 ( p oly a 矿 u 酵素）编码与大肠杆菌（Escherichia coli. 大肠杆菌 将 Put 转化为 GABA 的 γ-谷氨酰化途径的 PuuABCD。一系列无标记的 pauA 突变体进行生长表型分析。结果表明，需要特定组合的 pauA 基因敲除需要特定的组合才能消除对不同多胺的利用，并支持γ-谷氨酰化在铜绿假单胞菌多胺分解代谢中的重要性。 铜绿微囊藻 .另一个发现是 Spd 诱导基因列表与 Put 诱导基因列表几乎完全重叠，除了 pauA3B2 操作子和 bauABCD 操作子（ β - a 碱 u 变异）。突变分析得出的结论是 pauA3B2 参与了 DAP 的分解代谢，而 DAP 与 Spd 的氨基丙基有关。 bauABCD 是在 DAP（或 Spd）通过γ-谷氨酰化途径分解产生的β-丙氨酸上生长所必需的。测量 pauA3-lacZ 和 bauA-lacZ 表达量表明，这两个启动子受到 Spd、DAP 和 β-丙氨酸的不同诱导，但对 Put、Cad 和 GABA 没有明显反应。诱导 pauA3 和 bauA 启动子的诱导在 bauR 突变体中被取消。纯化重组的 BauR 蛋白以证明其与 pauA3 和 bauA 调节区的相互作用 在体外 .总之，本研究支持γ-谷氨酰化多胺利用途径在大肠杆菌中的进化保守性。 大肠杆菌 和 假单胞菌 中是进化保守的，并在 假单胞菌 中进一步扩展，以适应这组微生物更多样化的代谢能力。
• The Rut Pathway for Pyrimidine Degradation: Novel Chemistry and Toxicity Problems
  作者：Kwang-Seo Kim、Jeffrey G. Pelton、William B. Inwood、Ulla Andersen、Sydney Kustu、David E. Wemmer

  DOI：10.1128/jb.00201-10

  日期：2010.8.15

  nitrogen source. The RutA and RutB proteins are central: no spontaneous suppressors arise in strains lacking them. RutA works in conjunction with a flavin reductase (RutF or a substitute) to catalyze a novel reaction. It directly cleaves the uracil ring between N-3 and C-4 to yield ureidoacrylate, as established by both nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy and mass spectrometry. Although ureidoacrylate

  Rut 途径由七种蛋白质组成，所有这些都是大肠杆菌 K-12 以尿嘧啶作为唯一氮源生长所必需的。RutA 和 RutB 蛋白是核心：在缺乏它们的菌株中不会产生自发抑制因子。RutA 与黄素还原酶（RutF 或替代品）协同作用以催化新反应。它直接裂解 N-3 和 C-4 之间的尿嘧啶环以产生脲基丙烯酸酯，正如核磁共振 (NMR) 光谱和质谱所确定的那样。虽然脲基丙烯酸酯似乎是通过水解产生的，但反应的要求和从分子氧在 C-4 处引入 (18)O 的要求另有说明。质谱显示反应混合物中存在少量产物和大量的脲基丙烯酸酯过酸，我们推断这是 RutA 的直接产物。体外 RutB 水解脲基丙烯酸酯以释放 2 mol 铵、丙二酸半醛和二氧化碳。据推测，直接产物是氨基丙烯酸酯和氨基甲酸酯，两者都会自发水解。结合生物信息学预测和已发表的晶体结构，遗传和生理研究使我们能够预测 RutC、-D 和 -E 的功能。在体内，我们假设