Fmoc-D-Cys-OMe

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: Fmoc-D-Cys-OMe
• 英文别名: n-Fmoc-d-cysteine methyl ester；methyl (2S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-3-sulfanylpropanoate
• 化学式: C₁₉H₁₉NO₄S
• 分子量: 357.43
• InChiKey: KZRRJSFOJTUXHR-QGZVFWFLSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.3
• 重原子数：
  25
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.26
• 拓扑面积：
  65.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-D-Cys-OMe 在 N,N-二异丙基乙胺 、 lithium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 12.25h， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过脱氢丙氨酸进行 蛋白质泛素化：非对映选择性1,4加成步骤的发展和见解†

  摘要：

  我们报告了使用脱氢丙氨酸（Dha）化学方法制备特定位点蛋白泛素化的策略，以制备具有非常接近天然异肽键的泛素缀合物。我们的方法依赖于Dha的选择性形成，然后与带有衍生自遍在蛋白C末端的巯基柄的六肽缀合。随后，所得合成中间体与遍在蛋白多肽的互补部分进行天然化学连接。已经提出，由于烯醇酸酯中间体的非选择性质子化，迈克尔加成步骤可能导致非对映异构体混合物的形成。还已经提出手性蛋白质环境可以影响这种添加步骤。在蛋白质的背景下，这些问题仍然悬而未决，并且没有提供关于这种蛋白质环境如何影响加成步骤的非对映选择性的实验证据。正如先前提出的在带有Dha的蛋白质上进行缀合步骤所建议的那样，在我们的研究中，异肽键形成步骤导致了两种蛋白质非对映异构体的构建。为了确定这些非对映异构体的比例，进行了胰蛋白酶消化和高压液相色谱分析。此外，将获得的肽非对映异构体与具有确定的立体生成中心的相同合成肽进行比较，这使得能够确定

  DOI：

  10.1039/c6ob00882h
• 作为产物：
  描述：

  N-Fmoc-S-三苯甲基-D-半胱氨酸 在 三异丙基硅烷 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 13.0h， 生成 Fmoc-D-Cys-OMe
  参考文献：
  名称：

  通过脱氢丙氨酸进行 蛋白质泛素化：非对映选择性1,4加成步骤的发展和见解†

  摘要：

  我们报告了使用脱氢丙氨酸（Dha）化学方法制备特定位点蛋白泛素化的策略，以制备具有非常接近天然异肽键的泛素缀合物。我们的方法依赖于Dha的选择性形成，然后与带有衍生自遍在蛋白C末端的巯基柄的六肽缀合。随后，所得合成中间体与遍在蛋白多肽的互补部分进行天然化学连接。已经提出，由于烯醇酸酯中间体的非选择性质子化，迈克尔加成步骤可能导致非对映异构体混合物的形成。还已经提出手性蛋白质环境可以影响这种添加步骤。在蛋白质的背景下，这些问题仍然悬而未决，并且没有提供关于这种蛋白质环境如何影响加成步骤的非对映选择性的实验证据。正如先前提出的在带有Dha的蛋白质上进行缀合步骤所建议的那样，在我们的研究中，异肽键形成步骤导致了两种蛋白质非对映异构体的构建。为了确定这些非对映异构体的比例，进行了胰蛋白酶消化和高压液相色谱分析。此外，将获得的肽非对映异构体与具有确定的立体生成中心的相同合成肽进行比较，这使得能够确定

  DOI：

  10.1039/c6ob00882h

文献信息

• Synthesis of Peptides Containing <i>C</i>-Terminal Methyl Esters Using Trityl Side-Chain Anchoring: Application to the Synthesis of a-Factor and a-Factor Analogs
  作者：Veronica Diaz-Rodriguez、Daniel G. Mullen、Elena Ganusova、Jeffrey M. Becker、Mark D. Distefano

  DOI：10.1021/ol302592v

  日期：2012.11.16

  A new cysteine anchoring method was developed for the synthesis of peptides containing C-terminal cysteine methyl esters. This method consists of attachment of Fmoc-Cys-OCH3 to either 2-ClTrt-Cl or Trt-Cl resins (via the side-chain thiol) followed by preparation of the desired peptide using Fmoc-based SPPS. We applied this method to the synthesis of the mating pheromone a-factor and a 5-FAM labeled

  开发了一种新的半胱氨酸锚定方法，用于合成含有C端半胱氨酸甲酯的肽。该方法包括将 Fmoc-Cys-OCH 3 连接到 2-ClTrt-Cl 或 Trt-Cl 树脂（通过侧链硫醇），然后使用基于 Fmoc 的 SPPS 制备所需的肽。我们将此方法应用于交配信息素a因子和 5-FAM 标记的 a 因子类似物的合成。这些肽以高产率和纯度获得，并在生长停滞试验中显示出生物活性。
• Synthesis of Peptides Containing C-Terminal Esters Using Trityl Side-Chain Anchoring: Applications to the Synthesis of C-Terminal Ester Analogs of the <i>Saccharomyces cerevisiae</i> Mating Pheromone <b>a</b>-Factor
  作者：Veronica Diaz-Rodriguez、Elena Ganusova、Todd M. Rappe、Jeffrey M. Becker、Mark D. Distefano

  DOI：10.1021/acs.joc.5b01376

  日期：2015.11.20

  Peptides containing C-terminal esters are an important class of bioactive molecules that includes a-factor, a farnesylated dodecapeptide, involved in the mating of Saccharomyces cerevisiae. Here, results that expand the scope of solid-phase peptide synthetic methodology that uses trityl side-chain anchoring for the preparation of peptides with C-terminal cysteine alkyl esters are described. In this

  含有C端酯的肽是一类重要的生物活性分子，其中包括参与酿酒酵母交配的α因子，即法尼基化十二肽。在此，描述了扩大固相肽合成方法范围的结果，该方法使用三苯甲基侧链锚定来制备具有 C 末端半胱氨酸烷基酯的肽。在此方法中，Fmoc 保护的 C 端半胱氨酸酯被锚定到三苯甲基氯树脂上，并通过标准固相程序进行延伸，然后进行酸解裂解和 HPLC 纯化。使用 Gly-Phe-Cys-OMe 模型三肽进行分析表明，在用于 Fmoc 脱保护的碱性条件下，C 端半胱氨酸残基的差向异构化程度极低。未法尼基化的α-因子前体肽的1 H NMR分析证实不存在差向异构化。使用侧链锚定方法以良好的产率产生野生型α-因子，其含有C-末端甲酯以及乙酯、异丙酯和苄酯类似物。使用酵母交配测定的活性测定表明，虽然乙酯和异丙酯表现出接近野生型的活性，但含有苄酯的类似物约为野生型活性。活性降低 100 倍。这种简单的方法为合成各种 C 端酯
• Methoxy-Substituted Nitrodibenzofuran-Based Protecting Group with an Improved Two-Photon Action Cross-Section for Thiol Protection in Solid Phase Peptide Synthesis
  作者：Taysir K. Bader、Feng Xu、Michael H. Hodny、David A. Blank、Mark D. Distefano

  DOI：10.1021/acs.joc.9b02751

  日期：2020.2.7

  the deprotection process can be initiated by illumination with light without the necessity of adding additional reagents such as acids or bases that can perturb biological activity. In solid phase peptide synthesis (SPPS), the most common photoremovable group used for thiol protection is the o-nitrobenzyl group and related analogues. In earlier work, we explored the use of the nitrodibenzofuran (NDBF)

  可光除去的笼罩基团对于生物学应用是有用的，因为脱保护过程可以通过用光照射来引发，而无需添加额外的试剂，例如会扰乱生物学活性的酸或碱。在固相肽合成（SPPS）中，用于硫醇保护的最常见的可光去除基团是邻硝基苄基和相关类似物。在较早的工作中，我们探索了使用硝基二苯并呋喃（NDBF）基团进行硫醇保护，发现相对于简单的基于硝化萘基的保护基团和有用的两光子横截面，它显示出更快的UV光解速率。在这里，我们描述了带有甲氧基取代基的新的基于NDBF的保护基的合成，并用它来制备适用于SPPS的半胱氨酸的保护形式。然后，该试剂用于组装两个生物学上相关的肽，并表征它们在紫外和双光子介导的反应中的光解动力学。新保护基的两光子作用横截面为0.71-1.4 GM，这一点尤为显着。最后，通过紫外线或双光子激活对这些受保护的肽进行解封被用于通过法呢基转移酶开始其随后的酶促加工。这些实验突显了这种新的保护基在SPPS和生物学
• Enantioselective Synthesis of α-Methyl-<scp>d</scp>-cysteine and Lanthionine Building Blocks via α-Methyl-<scp>d</scp>-serine-β-lactone
  作者：Nicole D. Smith、Murray Goodman

  DOI：10.1021/ol034025p

  日期：2003.4.1

  [GRAPHICS]We report here the enantioselective synthesis of Boc-alpha-methyl-D-cysteine(PMB)-OH and lanthionine building blocks through the regloselective ring opening of key intermediate Boc-alpha-methyl-D-serine-beta-lactone.
• Protein ubiquitination via dehydroalanine: development and insights into the diastereoselective 1,4-addition step
  作者：Roman Meledin、Sachitanand M. Mali、Sumeet K. Singh、Ashraf Brik

  DOI：10.1039/c6ob00882h

  日期：——

  We report a strategy for site-specific protein ubiquitination using dehydroalanine (Dha) chemistry for the preparation of ubiquitin conjugates bearing a very close mimic of the native isopeptide bond. Our approach relies on the selective formation of Dha followed by conjugation with hexapeptide bearing a thiol handle derived from the C-terminal of ubiquitin. Subsequently, the resulting synthetic intermediate

  我们报告了使用脱氢丙氨酸（Dha）化学方法制备特定位点蛋白泛素化的策略，以制备具有非常接近天然异肽键的泛素缀合物。我们的方法依赖于Dha的选择性形成，然后与带有衍生自遍在蛋白C末端的巯基柄的六肽缀合。随后，所得合成中间体与遍在蛋白多肽的互补部分进行天然化学连接。已经提出，由于烯醇酸酯中间体的非选择性质子化，迈克尔加成步骤可能导致非对映异构体混合物的形成。还已经提出手性蛋白质环境可以影响这种添加步骤。在蛋白质的背景下，这些问题仍然悬而未决，并且没有提供关于这种蛋白质环境如何影响加成步骤的非对映选择性的实验证据。正如先前提出的在带有Dha的蛋白质上进行缀合步骤所建议的那样，在我们的研究中，异肽键形成步骤导致了两种蛋白质非对映异构体的构建。为了确定这些非对映异构体的比例，进行了胰蛋白酶消化和高压液相色谱分析。此外，将获得的肽非对映异构体与具有确定的立体生成中心的相同合成肽进行比较，这使得能够确定