2-氨基戊二酸酯 | 11070-68-1

• 物质功能分类: 生物化工 - 氨基酸及其衍生物 - 谷氨酸类衍生物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: 2-氨基戊二酸酯
• 英文名称: glutamate
• 英文别名: L-glutamate；Glu；L-2-Aminopentanedioic Acid Sodium Salt；(4S)-4-amino-5-hydroxy-5-oxopentanoate
• CAS: 11070-68-1
• 化学式: C₅H₈NO₄
• 分子量: 146.123
• InChiKey: WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.4
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  108
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-氨基戊二酸酯 在 2-乙酰氨基-1,2,5-三脱氧-1,5-亚氨基-d-葡萄糖醇 、 磷酸吡哆醛 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 0.17h， 生成 4-氨基丁酸
  参考文献：
  名称：

  天冬氨酸/谷氨酸/半胱氨酸亚磺酸α-脱羧酶的半胱氨酸依赖性失活机制

  摘要：

  动物天冬氨酸脱羧酶 (ADC)、谷氨酸脱羧酶 (GDC) 和半胱氨酸亚磺酸脱羧酶 (CSADC) 分别催化天冬氨酸、谷氨酸和半胱氨酸亚磺酸脱羧为 β-丙氨酸、γ-氨基丁酸和亚牛磺酸。每种酶产物都涉及不同的生理功能。这些脱羧酶使用 5-磷酸吡哆醛 (PLP) 作为辅因子并具有高度的序列同源性。在不同氨基存在下对 ADC 活性的分析确定，在半胱氨酸存在下，天冬氨酸产生的 β-丙氨酸减少。比较分析确定半胱氨酸也以浓度依赖性方式抑制 GDC 和 CSADC。游离 PLP 和半胱氨酸以及 ADC 和半胱氨酸的光谱比较导致可比较的光谱偏移。这种光谱变化表明半胱氨酸能够进入酶的活性位点，与 PLP-赖氨酸内部醛亚胺相互作用，形成半胱氨酸-PLP 醛亚胺并通过其巯基进行分子内亲核环化，导致不可逆的 ADC 失活。半胱氨酸是蛋白质合成的基石和半胱氨酸亚磺酸的前体，后者是 CSADC 的底物，因此存在于许多细

  DOI：

  10.1007/s00726-012-1342-7
• 作为产物：
  描述：

  threo-3-methyl-L-aspartate(1-) 生成 2-氨基戊二酸酯
  参考文献：
  名称：

  (S)-谷氨酸和 (2S,3S)-3-甲基天冬氨酸的相互转化：一种独特的 B12 依赖性碳骨架重排

  摘要：

  使用高级 ab initio 分子轨道计算的结果讨论了 (S)-谷氨酸和 (2S,3S)-3-甲基天冬氨酸的相互转化，由 B(12) 依赖性谷氨酸变位酶催化。提供了关于辅酶-B(12) 在底物激活和通过自由基生成的产物形成中的可能作用的证据。计算出的电子顺磁共振参数支持底物衍生自由基参与的实验证据，并有望帮助未来检测其他重要的自由基中间体。使用包括迁移甘氨酰基中的中性氨基和羧酸取代基的模型计算的断裂-重组途径的重排屏障的高度支持了（S）-谷氨酸和（2S，3S)-3-甲基天冬氨酸通过这样的途径。我们的计算表明，该酶可能通过控制迁移基团中取代基的质子化状态的（部分）质子转移过程促进（S）-谷氨酸的重排。

  DOI：

  10.1021/ja004246f
• 作为试剂：
  描述：

  2,4,6/3,5-pentahydroxycyclohexanone 在 BtrS aminotransferase 、 磷酸吡哆醛 、 2-氨基戊二酸酯 作用下， 以 various solvent(s) 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 1-amino-1-deoxy-scyllo-inositol
  参考文献：
  名称：

  Stereochemical Recognition of Doubly Functional Aminotransferase in 2-Deoxystreptamine Biosynthesis

  摘要：

  The doubly functional aminotransferase BtrS in the 2-deoxystreptamine (DOS) biosynthesis, in which two transaminations are involved, was characterized by a genetic as well as a chemical approach with the heterologously expressed enzyme. The gene disruption study clearly showed that BtrS is involved, in addition to the previously confirmed first transamination, in the second transamination as well. This dual function of BtrS for the DOS biosynthesis was further confirmed by the structural determination of the reverse reaction product from DOS. Enantiospecific formation of the reverse reaction product from DOS clearly showed that BtrS distinguishes the enantiotopic amino groups of DOS, but in contrast, both enantiomers of 2-deoxy-scyllo-inosose (DOI) were efficiently accepted by BtrS to give a racemic product. This unique stereochemical recognition of DOI chirality and DOS prochirality by BtrS is mechanistically explained by a specific hydrogen-bond donating force in the enzyme active site as a particular feature of this doubly functional enzyme.

  DOI：

  10.1021/ja0445948

文献信息

• Purification and Characterization of the First Archaeal Glutamate Decarboxylase from<i>Pyrococcus horikoshii</i>
  作者：Han-Woo KIM、Yasuhiro KASHIMA、Kazuhiko ISHIKAWA、Naoko YAMANO

  DOI：10.1271/bbb.80583

  日期：2009.1.23

  Glutamate decarboxylase (GAD) from the archaeon Pyrococcus horikoshii was successfully expressed and purified, with the aim of developing a hyperthermostable GAD for industrial applications. Its biochemical properties were different from those reported for other GADs. The enzyme had broad substrate specificity, and its optimum pH and temperature were pH 8.0 and >97 °C.

  来自古菌株Pyrococcus horikoshii的谷氨酸脱羧酶(GAD)成功表达并纯化，旨在开发用于工业应用的超热稳定GAD。其生化特性与之前报道的其他GAD不同。该酶具有广泛的底物特异性，其最适pH和温度分别为pH 8.0和>97 °C。
• A Remarkable Oxidative Cascade That Replaces the Riboflavin C8 Methyl with an Amino Group during Roseoflavin Biosynthesis
  作者：Isita Jhulki、Prem K. Chanani、Sameh H. Abdelwahed、Tadhg P. Begley

  DOI：10.1021/jacs.6b02469

  日期：2016.7.13

  Roseoflavin is a naturally occurring riboflavin analogue with antibiotic properties. It is biosynthesized from riboflavin in a reaction involving replacement of the C8 methyl with a dimethylamino group. Herein we report the identification of a flavin-dependent enzyme that converts flavin mononucleotide (FMN) and glutamate to 8-amino-FMN via the intermediacy of 8-formyl-FMN. A mechanistic proposal for

  玫瑰黄素是一种天然存在的核黄素类似物，具有抗生素特性。它是由核黄素在涉及用二甲氨基取代 C8 甲基的反应中生物合成的。在此，我们报告了一种黄素依赖性酶的鉴定，该酶通过 8-甲酰基-FMN 的中介作用将黄素单核苷酸 (FMN) 和谷氨酸转化为 8-氨基-FMN。提出了针对这一显着转变的机械建议。
• An investigation of the equilibrium of the reaction {L-aspartate(aq)+2-oxoglutarate(aq)=oxaloacetate(aq)+L-glutamate(aq)}
  作者：Nand Kishore、Yadu B. Tewari、Robert N. Goldberg

  DOI：10.1006/jcht.1998.0404

  日期：1998.11

  accompanied the reaction. Values of ΔRwere measured for several solutions under near equilibrium conditions. The chromatographic response ΔRis expected to be zero for a solution that is at equilibrium with regard to the above reaction and prior to the addition of the enzyme. The results were used to calculate the standard molar Gibbs energy change ΔrGm°=(4.82±0.21) kJ·mol−1, the equilibrium constantK=(0

  已测量以下生化反应的表观平衡常数：L-天冬氨酸(aq) + 2-酮戊二酸(aq) = 草酰乙酸(aq) + L-谷氨酸(aq)。该反应由天冬氨酸转氨酶催化，在 283.15≤T/K≤303.15、6.94≤pH≤7.13 和 0.163≤Im/(mol·kg-1)≤0.167 的范围内进行研究，其中 Ti 是温度和 Imis 离子强度。溶液中草酰乙酸的不稳定性需要使用简短的实验程序。因此，所使用的程序是测量伴随反应的草酰乙酸酯色谱峰的色谱响应ΔR的变化。在接近平衡条件下测量几种溶液的 ΔR 值。对于在上述反应中处于平衡状态且在添加酶之前的溶液，色谱响应 ΔRis 预计为零。结果用于计算标准摩尔吉布斯能量变化ΔrGm°=(4.82±0.21) kJ·mol−1，平衡常数K=(0.143±0.012)，标准摩尔焓变ΔrHm°=(1.9±2.9) kJ ·mol−1，标准摩尔熵变ΔrSm°=− -03(10±10)
• A thermodynamic insight into the recognition of hydrophilic and hydrophobic amino acids in pure water by aza-scorpiand type receptors
  作者：Salvador Blasco、Begoña Verdejo、Carla Bazzicalupi、Antonio Bianchi、Claudia Giorgi、Concepción Soriano、Enrique García-España

  DOI：10.1039/c4ob02092h

  日期：——

  Thermodynamic studies about the interaction of scorpiand aza-macrocycles with amino acids in water show entropy driven stabilisations often associated with solvation/desolvation processes.

  在水中关于蝎烯和氮杂大环与氨基酸相互作用的热力学研究表明，熵驱动的稳定化通常与溶解/脱溶过程相关。
• A Previously Unrecognized Kanosamine Biosynthesis Pathway in <i>Bacillus subtilis</i>
  作者：Natasha D. Vetter、David M. Langill、Shazia Anjum、Julie Boisvert-Martel、Rajendra C. Jagdhane、Egiroh Omene、Hongyan Zheng、Karin E. van Straaten、Isaac Asiamah、Ed S. Krol、David A. R. Sanders、David R. J. Palmer

  DOI：10.1021/ja4010255

  日期：2013.4.24

  NtdC, constitute a complete set of enzymes required for NTD synthesis, although their functions have never been demonstrated in vitro. We now report that these enzymes catalyze the biosynthesis of kanosamine from glucose-6-phosphate: NtdC is a glucose-6-phosphate 3-dehydrogenase, NtdA is a pyridoxal phosphate-dependent 3-oxo-glucose-6-phosphate:glutamate aminotransferase, and NtdB is a kanosamine-6-phosphate

  枯草芽孢杆菌中的 NTd 操纵子对于 3,3'-新海藻二胺 (NTD) 的生物合成至关重要，NTD 是一种不寻常的非还原性二糖，据报道具有抗生素特性。有人提出该操纵子内编码的三种酶 NTdA、NTdB 和 NTdC 构成了 NTD 合成所需的完整酶组，尽管它们的功能从未在体外得到证实。我们现在报告这些酶催化 6-磷酸葡萄糖生物合成卡诺胺：NTdC 是一种葡萄糖 6-磷酸 3-脱氢酶，NTdA 是一种磷酸吡哆醛依赖性 3-氧代-葡萄糖-6-磷酸：谷氨酸氨基转移酶， NTdB 是一种 kanosamine-6-磷酸磷酸酶。这些酶促反应以前都没有报道过。