N–Cα Bond Cleavage Catalyzed by a Multinuclear Iron Oxygenase from a Divergent Methanobactin-like RiPP Gene Cluster
作者:Vasiliki T. Chioti、Kenzie A. Clark、Jack G. Ganley、Esther J. Han、Mohammad R. Seyedsayamdost
DOI:10.1021/jacs.3c11740
日期:2024.3.20
transporter. The network revealed >1000 unique gene clusters, evidence of an unexplored biosynthetic landscape. Herein, we assess an MNIO-RiPP cluster from this network that is encoded in Proteobacteria and Actinobacteria. The cluster, which we have termed mov (for methanobactin-like operon in Vibrio), encodes a 23-residue precursor peptide, two MNIOs, a RiPP recognition element, and a transporter. Using
DUF692 多核铁加氧酶 (MNIO) 是一个新兴的剪裁酶家族,参与核糖体合成和翻译后修饰肽 (RiPP) 的生物合成。迄今为止,MbnB、TglH 和 ChrH 三个成员已被表征,并被证明可以催化不寻常且复杂的转化。使用基于共现的生物信息学搜索策略,我们最近生成了 MNIO-RiPP 操纵子的序列相似性网络,该操纵子编码与转运蛋白相邻的一个或多个 MNIO。该网络揭示了超过 1000 个独特的基因簇,这是未经探索的生物合成景观的证据。在此,我们评估了来自该网络的 MNIO-RiPP 簇,该簇在变形菌门和放线菌门中编码。该簇被我们称为mov (弧菌中的类甲烷菌素操纵子),编码一个 23 个残基的前体肽、两个 MNIO、一个 RiPP 识别元件和一个转运蛋白。使用体内和体外方法,我们表明一种与 MbnB 同源的 MNIO 在前体中的 Thr-Cys 二联体上安装了恶唑酮-硫代酰胺。随后,第二个