all-trans-capsanthin 5,6-epoxide | 65831-11-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 异戊烯醇脂质
• 英文名称: all-trans-capsanthin 5,6-epoxide
• 英文别名: capsanthin-5,6-epoxide；capsanthin 5,6-epoxide；(2E,4E,6E,8E,10E,12E,14E,16E,18E)-1-[(1R,4S)-4-hydroxy-1,2,2-trimethylcyclopentyl]-19-[(1S,4S,6R)-4-hydroxy-2,2,6-trimethyl-7-oxabicyclo[4.1.0]heptan-1-yl]-4,8,13,17-tetramethylnonadeca-2,4,6,8,10,12,14,16,18-nonaen-1-one
• CAS: 65831-11-0
• 化学式: C₄₀H₅₆O₄
• 分子量: 600.882
• InChiKey: QAILMWKAKHIIHL-CRBKEJBVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  10
• 重原子数：
  44
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.53
• 拓扑面积：
  70.1
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  all-trans-capsanthin 5,6-epoxide 生成 (3S,3'S,5R,5'R)-3,3'-二羟基-kappa,kappa-胡罗卜素-6,6'-二酮
  参考文献：
  名称：

  Characterization of Plant Carotenoid Cyclases as Members of the Flavoprotein Family Functioning with No Net Redox Change    

  摘要：

  类胡萝卜素生物合成的后续步骤涉及环状类胡萝卜素的形成。反应由番茄红素β-环化酶（LCY-B）催化，将番茄红素转化为β-胡萝卜素，并由辣椒红素-辣椒红色素合成酶（CCS）催化，主要用于合成κ-环状类胡萝卜素（辣椒红素和辣椒红色素），但也具有LCY-B活性。虽然植物LCY-B和CCS的肽序列包含一个假定的二核苷酸结合基序，但人们认为这两种类胡萝卜素环化酶通过原子激活和稳定所得到的碳离子中间体进行反应。使用辣椒（Capsicum annuum）CCS作为典型的类胡萝卜素环化酶，我们证明单体蛋白质含有一个非共价结合的黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），仅在存在NADPH时才对酶活性起到必要作用，NADPH作为FAD还原剂。反应进行时，没有从二核苷酸辅因子向β-胡萝卜素或辣椒红素的氢转移。使用定点突变技术，鉴定了可能参与原子激活的氨基酸。在辣椒CCS或LCY-B的保守293-FLEET-297基序中，将谷氨酸-295替换为丙氨酸、赖氨酸和精氨酸，可消除β-胡萝卜素和κ-环状类胡萝卜素的形成。我们还发现，在结构不同的细菌LCY-B的194-LIEDT-198区域中，相当的谷氨酸-196的突变可消除β-胡萝卜素的形成。本文数据揭示了植物类胡萝卜素环化酶是新型酶，结合了非金属辅助萜类环化酶的特征和催化无净氧化还原的黄酶酶反应的特性。因此，还原形式的FAD可能涉及到碳离子中间体的稳定。

  DOI：

  10.1104/pp.110.155440
• 作为产物：
  描述：

  紫黄素 生成 all-trans-capsanthin 5,6-epoxide
  参考文献：
  名称：

  Characterization of Plant Carotenoid Cyclases as Members of the Flavoprotein Family Functioning with No Net Redox Change    

  摘要：

  类胡萝卜素生物合成的后续步骤涉及环状类胡萝卜素的形成。反应由番茄红素β-环化酶（LCY-B）催化，将番茄红素转化为β-胡萝卜素，并由辣椒红素-辣椒红色素合成酶（CCS）催化，主要用于合成κ-环状类胡萝卜素（辣椒红素和辣椒红色素），但也具有LCY-B活性。虽然植物LCY-B和CCS的肽序列包含一个假定的二核苷酸结合基序，但人们认为这两种类胡萝卜素环化酶通过原子激活和稳定所得到的碳离子中间体进行反应。使用辣椒（Capsicum annuum）CCS作为典型的类胡萝卜素环化酶，我们证明单体蛋白质含有一个非共价结合的黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），仅在存在NADPH时才对酶活性起到必要作用，NADPH作为FAD还原剂。反应进行时，没有从二核苷酸辅因子向β-胡萝卜素或辣椒红素的氢转移。使用定点突变技术，鉴定了可能参与原子激活的氨基酸。在辣椒CCS或LCY-B的保守293-FLEET-297基序中，将谷氨酸-295替换为丙氨酸、赖氨酸和精氨酸，可消除β-胡萝卜素和κ-环状类胡萝卜素的形成。我们还发现，在结构不同的细菌LCY-B的194-LIEDT-198区域中，相当的谷氨酸-196的突变可消除β-胡萝卜素的形成。本文数据揭示了植物类胡萝卜素环化酶是新型酶，结合了非金属辅助萜类环化酶的特征和催化无净氧化还原的黄酶酶反应的特性。因此，还原形式的FAD可能涉及到碳离子中间体的稳定。

  DOI：

  10.1104/pp.110.155440

文献信息

• Partial Synthesis and Characterization of Capsokarpoxanthins and 3,6-Epoxcapsanthins
  作者：József Deli、Péter Molnár、Zoltán Matus、Gyula Tóth、Andrea Steck、Hanspeter Pfander

  DOI：10.1002/hlca.19980810535

  日期：——

  The acid-catalyzed hydrolysis of (3S,5R,6S,3′S,5′R)-5,6-epoxycapsanthin (5) led to (3S,5R,6R,3′S,5′R)-(7) and (3S,5R,6S,3′S,5′R)-capsokarpoxanthin (8). In addition, (3S,5R,8R,3′S,5′R)- (9), (3S,5R,8S,3′S,5′R)-capsochrome (10), and (3S,5R,6R,3′S,5′R)-3,6-epoxycapsanthin (6) afforded (3S,5S,6R,3′S,5′R)-capsokarpoxanthin (12) (3S,5S,8S,3′S,5′R)- (13) and (3S,5S,8R,3′S,5′S)-capsochrome (14) as well as

  （3所述的酸催化的水解小号，5 - [R，6小号，3'小号，5' - [R）-5,6- epoxycapsanthin（5）导致（3小号，5 - [R，6 - [R，3'小号，5 ' - [R ） - （7）和（3小号，5 - [R，6小号，3'小号，5' - [R）-capsokarpoxanthin（8）。另外，（3 S，5 R，8 R，3 'S，5'R）-（9），（3 S，5[R，8小号，3'小号，5' - [R）-capsochrome（10），和（3小号，5 - [R，6 - [R，3'小号，5' - [R）-3,6- epoxycapsanthin（6得到）（3小号，5小号，6 - [R，3'小号，5' - [R）-capsokarpoxanthin（12）（3小号，5小号，8小号，3'小号，5' - [R ）- （13）和（3小号，5小号，8 R，3′小号，5'小号）-cap
• Characterization of Plant Carotenoid Cyclases as Members of the Flavoprotein Family Functioning with No Net Redox Change    
  作者：Alexis Samba Mialoundama、Dimitri Heintz、Nurul Jadid、Paul Nkeng、Alain Rahier、Jozsef Deli、Bilal Camara、Florence Bouvier

  DOI：10.1104/pp.110.155440

  日期：2010.7.1

  The later steps of carotenoid biosynthesis involve the formation of cyclic carotenoids. The reaction is catalyzed by lycopene β-cyclase (LCY-B), which converts lycopene into β-carotene, and by capsanthin-capsorubin synthase (CCS), which is mainly dedicated to the synthesis of κ-cyclic carotenoids (capsanthin and capsorubin) but also has LCY-B activity. Although the peptide sequences of plant LCY-Bs and CCS contain a putative dinucleotide-binding motif, it is believed that these two carotenoid cyclases proceed via protic activation and stabilization of resulting carbocation intermediates. Using pepper (Capsicum annuum) CCS as a prototypic carotenoid cyclase, we show that the monomeric protein contains one noncovalently bound flavin adenine dinucleotide (FAD) that is essential for enzyme activity only in the presence of NADPH, which functions as the FAD reductant. The reaction proceeds without transfer of hydrogen from the dinucleotide cofactors to β-carotene or capsanthin. Using site-directed mutagenesis, amino acids potentially involved in the protic activation were identified. Substitutions of alanine, lysine, and arginine for glutamate-295 in the conserved 293-FLEET-297 motif of pepper CCS or LCY-B abolish the formation of β-carotene and κ-cyclic carotenoids. We also found that mutations of the equivalent glutamate-196 located in the 194-LIEDT-198 domain of structurally divergent bacterial LCY-B abolish the formation of β-carotene. The data herein reveal plant carotenoid cyclases to be novel enzymes that combine characteristics of non-metal-assisted terpene cyclases with those attributes typically found in flavoenzymes that catalyze reactions, with no net redox, such as type 2 isopentenyl diphosphate isomerase. Thus, FAD in its reduced form could be implicated in the stabilization of the carbocation intermediate.

  类胡萝卜素生物合成的后续步骤涉及环状类胡萝卜素的形成。反应由番茄红素β-环化酶（LCY-B）催化，将番茄红素转化为β-胡萝卜素，并由辣椒红素-辣椒红色素合成酶（CCS）催化，主要用于合成κ-环状类胡萝卜素（辣椒红素和辣椒红色素），但也具有LCY-B活性。虽然植物LCY-B和CCS的肽序列包含一个假定的二核苷酸结合基序，但人们认为这两种类胡萝卜素环化酶通过原子激活和稳定所得到的碳离子中间体进行反应。使用辣椒（Capsicum annuum）CCS作为典型的类胡萝卜素环化酶，我们证明单体蛋白质含有一个非共价结合的黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），仅在存在NADPH时才对酶活性起到必要作用，NADPH作为FAD还原剂。反应进行时，没有从二核苷酸辅因子向β-胡萝卜素或辣椒红素的氢转移。使用定点突变技术，鉴定了可能参与原子激活的氨基酸。在辣椒CCS或LCY-B的保守293-FLEET-297基序中，将谷氨酸-295替换为丙氨酸、赖氨酸和精氨酸，可消除β-胡萝卜素和κ-环状类胡萝卜素的形成。我们还发现，在结构不同的细菌LCY-B的194-LIEDT-198区域中，相当的谷氨酸-196的突变可消除β-胡萝卜素的形成。本文数据揭示了植物类胡萝卜素环化酶是新型酶，结合了非金属辅助萜类环化酶的特征和催化无净氧化还原的黄酶酶反应的特性。因此，还原形式的FAD可能涉及到碳离子中间体的稳定。