Fmoc-Y(SO3H) | 181952-24-9

• 物质功能分类: 生物化工 - 氨基酸及其衍生物 - 酪氨酸类衍生物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Fmoc-Y(SO3H)
• 英文别名: Fmoc-Tyr(SO3H)-OH；Fmoc-Tys-OH；(2S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-3-(4-sulfooxyphenyl)propanoic acid
• CAS: 181952-24-9
• 化学式: C₂₄H₂₁NO₈S
• 分子量: 483.499
• InChiKey: CXMQJJASTSGJCK-QFIPXVFZSA-N

物化性质

• 密度：
  1.467

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.7
• 重原子数：
  34
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.17
• 拓扑面积：
  148
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-Y(SO3H) 在 sodium hydroxide 、 哌嗪 作用下， 以 水 、 甲醇 为溶剂， 以74 %的产率得到L-Tyrosine O-sulfate disodium salt
  参考文献：
  名称：

  CN116514684

  摘要：

  公开号：
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-L-酪氨酸 在 吡啶 、 三氧化硫 N,N-二甲基甲酰胺络合物 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 以67.7%的产率得到Fmoc-Y(SO3H)
  参考文献：
  名称：

  一种制备酪氨酸-O-磺酸盐的方法

  摘要：

  本发明涉及一种制备酪氨酸‑O‑磺酸盐的方法，其包括如下步骤：(1)在稀释剂和碱的存在下，将磺化试剂和Fmoc保护的酪氨酸反应，得到反应液；(2)将步骤(1)的反应液倒入不良溶剂中，然后静置；(3)倾去步骤(2)所得物的上清液，残余物用水溶解，然后用碱调节pH至弱酸性；(4)用良溶剂洗涤步骤(3)所得水溶液，然后浓缩；(5)向步骤(4)的浓缩物中加入良溶剂并搅拌，过滤，滤液加入至不良溶剂中，搅拌，收集固体，干燥，得到固体；所述方法避免了使用蒸馏、冻干等耗时长、设备要求高的问题，后处理中通过增加萃取操作，极大地提高了纯度，避免了使用难以放大的柱层析纯化操作，其是一个适合放大生产、操作简单、产品纯度高的方法。

  公开号：

  CN106146360B

文献信息

• Methods for the production of peptide derivatives
  申请人：Tovi Avi

  公开号：US20060276626A1

  公开（公告）日：2006-12-07

  The invention relates to methods for the preparation of peptides which are a C-terminal amide derivatives by a combination of solid-phase synthesis and post assembly solution phase synthesis. The peptides which are a C-terminal amide derivatives are further converted to peptide acetates. The invention also relates to pure peptide acetates and to protected peptide precursors.

  这项发明涉及一种通过固相合成和后组装溶液相合成相结合的方法制备C-末端酰胺衍生物的肽。这些C-末端酰胺衍生物的肽进一步转化为肽醋酸酯。该发明还涉及纯肽醋酸酯和受保护的肽前体。
• A phosphoarginine containing peptide as an artificial SH2 ligand
  作者：Frank T. Hofmann、Claudia Lindemann、Helen Salia、Philipp Adamitzki、John Karanicolas、Florian P. Seebeck

  DOI：10.1039/c1cc13341a

  日期：——

  We have developed a synthesis of phosphoarginine containing peptides using a bis(2,2,2-trichloroethyl) protected phosphoarginine derivative as building block. Binding studies and computer modelling demonstrate the ability of the SH2 domain from Src kinase to recognize a phosphoarginine-containing peptide in a phosphoryl group-dependent manner.

  我们以一种双（2,2,2-三氯乙基）保护的磷精氨酸衍生物为结构单元，开发了一种含磷精氨酸肽的合成方法。结合研究和计算机建模表明，Src 激酶的 SH2 结构域能够以依赖磷酸基团的方式识别含磷精氨酸的多肽。
• Peptidomimetic inhibitors targeting the CCR5-binding site on the human immunodeficiency virus type-1 gp120 glycoprotein complexed to CD4
  作者：Markus Seitz、Peter Rusert、Kerstin Moehle、Alexandra Trkola、John A. Robinson

  DOI：10.1039/c0cc02913k

  日期：——

  A helical tyrosine-sulfated epitope in CCR5 that is recognized by the human immunodeficiency virus type-1 envelope glycoprotein gp120 in its CD4-induced conformation can be mimicked structurally by a cyclic beta-hairpin peptide containing two sulfated tyrosine residues at positions i and i + 2 along one beta-strand.

  CCR5中被人类免疫缺陷病毒1型包膜糖蛋白gp120识别为CD4诱导构型的螺旋酪氨酸硫酸化表位可以通过环状β-发夹肽在结构上模拟，该环状β-发夹肽在位置i和i +处包含两个硫酸化的酪氨酸残基沿着一个β链2条。
• Synthesis and biological evaluation of cyclic and branched peptide analogues as ligands for cholecystokinin type 1 receptor
  作者：Stefania De Luca、Antonia De Capua、Michele Saviano、Raffaella Della Moglie、Luigi Aloj、Laura Tarallo、Carlo Pedone、Giancarlo Morelli

  DOI：10.1016/j.bmc.2007.05.067

  日期：2007.9

  A library of cyclic CCK8 analogues, containing unnatural amino acids in the peptide sequence, is prepared using solid-phase synthesis. The structure of these cyclic peptides is based on a previously synthesised compound, cyclo-CCK8, selective for CCK(1) receptor. Structure-activity investigations are performed by evaluating the binding properties of the new analogues. In particular, the binding ability

  使用固相合成方法制备了环状CCK8类似物文库，该文库在肽序列中包含非天然氨基酸。这些环状肽的结构基于对CCK（1）受体具有选择性的先前合成的化合物，cyclo-CCK8。通过评估新类似物的结合特性进行结构活性研究。特别地，通过核医学研究对转染了CCK（1）受体的细胞系测试了环状CCK8类似物的结合能力。名为cyclo-A4-cyclo-A7的化合物显示出6.0-8.0 microM范围内的结合常数，与先前描述的cyclo-CCK8相比具有改善的亲和力，但获得了新的类似物对CCK（1）几乎可比的IC（50）值。
• Two Preparation Methods for Peptide Thioester Containing Tyr(SO₃H) Residue(s) without the Use of Protecting Group for Sulfate Moiety
  作者：Yumi Sekigawa、Shinichi Asada、Yurie Ichikawa、Kazuaki Tsubokawa、Shoh Watanabe、Shinobu Honzawa、Kouki Kitagawa

  DOI：10.1248/cpb.c24-00212

  日期：2024.7.26

  Tyr(SO3H) residue(s), without use of a protecting group for the sulfate moiety. The first was based on direct thioesterification using carbodiimide on a fully protected peptide acid, prepared on a 2-chlorotrityl (Clt) resin with fluoren-9-ylmethoxycarbonyl (Fmoc)-based solid-phase peptide synthesis (Fmoc-SPPS). Subsequent deprotection of the protecting groups with trifluoroacetic acid (TFA) (0 °C, 4 h) yielded

  我们报告了两种制备含有 Tyr(SO 3 H) 残基的肽硫酯的方法，且不使用硫酸盐部分的保护基团。第一个是基于使用碳二亚胺在完全保护的肽酸上进行的直接硫酯化，该肽酸是在 2-氯三苯甲基 (Clt) 树脂上使用基于芴-9-基甲氧基羰基 (Fmoc) 的固相肽合成 (Fmoc-SPPS) 制备的。随后用三氟乙酸 (TFA)（0 °C，4 小时）对保护基进行脱保护，得到含有 Tyr(SO 3 H) 残基的肽硫酯。通过该方法制备的含有 1 至 3 个 Tyr(SO 3 H) 残基的肽硫酯被用作合成 P-选择素糖蛋白配体 1 的N α -Fmoc 保护的 N 末端部分的构建模块（ PSGL-1) (Fmoc-PSGL-1(43–74))通过银离子介导的硫酯链段缩合。另一种方法基于肽叠氮化物的硫酯化，该肽叠氮化物衍生自用Fmoc-SPPS在NH 2 NH-Clt-树脂上制备的肽酰肼。通过这种替代方法制备的含有两个