(R)-7-{[(tert-butoxy)carbonyl]amino}-3-({[(9H-fluoren-9-yl)methoxy]carbonyl}amino)heptaoic acid | 266318-77-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: (R)-7-{[(tert-butoxy)carbonyl]amino}-3-({[(9H-fluoren-9-yl)methoxy]carbonyl}amino)heptaoic acid
• 英文别名: (R)-7-tert-butoxycarbonylamino-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)heptanoic acid；Fmoc-(R)-β³-HLys(Boc)-OH；Fmoc-D-β³-hLys(Boc)-OH；Fmoc-D-β³-homolysine(Boc)-OH；Fmoc-D-beta-homolysine(Boc)；(3R)-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-7-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]heptanoic acid
• CAS: 266318-77-8
• 化学式: C₂₇H₃₄N₂O₆
• 分子量: 482.577
• InChiKey: SDBUQLGECIYUDT-GOSISDBHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.4
• 重原子数：
  35
• 可旋转键数：
  13
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.44
• 拓扑面积：
  114
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  FMOC-beta-丙氨酸 、 (R)-3-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-7-(2,4,6-trioxo-1,3,5-triazinan-1-yl)heptanoic acid 、 Fmoc-(±)-反式-2-氨基环己烷-1-羧酸 、 (R)-7-{[(tert-butoxy)carbonyl]amino}-3-({[(9H-fluoren-9-yl)methoxy]carbonyl}amino)heptaoic acid 在 N-羟基-7-氮杂苯并三氮唑 、 N,N-二异丙基乙胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 、 哌啶 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  由 Janus 型识别单元介导的 β3 肽的超分子自组装。

  摘要：

  为了获得机械见解，具有生化相关性的自然系统对于创建具有独特特性和功能的新仿生学具有启发意义。尽管在合理设计和蛋白质工程方面取得了进展，但将单个成分折叠和分子内组织成超分子结构仍然具有挑战性，并且需要受控方法。折叠体，例如β-肽，结构明确，具有刚性构象，适合识别单元的特定排列。在此，我们展示了β3肽的分子排列和聚集成六聚螺旋束。为此，用氰尿酸和三氨基三嗪作为互补识别单元修饰β-氨基酸侧链。β 3肽的预组织导致这些 Janus 分子对通过堆叠形成六聚体排列和限定的玫瑰花状纳米管。圆二色光谱显示了亚基的螺旋构象，而超分子排列则通过动态光散射检测，并通过高分辨率电喷雾电离质谱（ESI-HRMS）确认。

  DOI：

  10.1002/chem.202003107
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-(R)-Lys(Boc)-CHN2 在 N-甲基吗啉 、 silver trifluoroacetate 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 4.0h， 以83%的产率得到(R)-7-{[(tert-butoxy)carbonyl]amino}-3-({[(9H-fluoren-9-yl)methoxy]carbonyl}amino)heptaoic acid
  参考文献：
  名称：

  长链β肽的合成和CD光谱研究：固相偶联制备单个氨基酸，二肽和三肽

  摘要：

  11水溶性的合成和CD-光谱分析β -肽组成清一色的β 3或交替β 2 -和β 3 -氨基酸进行说明。研究了有效合成长链β肽（> 9个残基）的不同方法。它们在固相上与Fmoc保护的氨基酸或Fmoc保护的二肽或三肽片段合成（使用溶液相合成法组装）。使用预先形成的片段可显着提高粗肽的纯度并促进纯化。特别是，使用Fmoc保护的β 2 / β 3-dipeptides用于合成一个“混合” β 2 / β 3 -nonapeptide被证明是非常有效的，得到粗肽纯度在95％和不具有可检测的差向异构化β 2 -氨基酸残基。这是对先前报道的β-肽固相合成方法的一项重大改进，并预示着β-肽研究领域将由合成转向复杂功能性“ β-蛋白”的设计和研究。

  DOI：

  10.1002/hlca.200390133

文献信息

• NMR-Solution Structures of Fluoro-Substitutedβ-Peptides: A314-Helix and a Hairpin Turn. The First Case of a 90° OCCF Dihedral Angle in anα-Fluoro-Amide Group
  作者：Raveendra I. Mathad、Bernhard Jaun、Oliver Flögel、James Gardiner、Markus Löweneck、Jeroen D. C. Codée、Peter H. Seeberger、Dieter Seebach、Michael K. Edmonds、Florian H. M. Graichen、Andrew D. Abell

  DOI：10.1002/hlca.200790235

  日期：2007.12

  314-helical structure by enforcing the FCCO ap-conformation, we could now demonstrate that the same procedure leads to a structure with the unfavorable ca. 90° FCCO dihedral angle, enforced by the 314-helical folding in a β-tridecapeptide (cf.1; Fig. 4). This is interpreted as a consequence of cooperative folding in the longer β-peptide. A F-substituent placed in the turn section of a β-peptidic hairpin turn

  为了进一步研究的偏好antiperiplanar（AP）构象α氟酰胺基，二β -肽，1和2，含有（2-F） - β 3哈拉和（2-F） - β 2已合成了hPhe残基。确定了它们在CD 3 OH中的NMR溶液结构，并与非F取代的类似物3和4a进行了比较。虽然我们在之前的调查发现（阖闾化学学报2005，88，266），该一个立体有择引入F-取代基在一个的中心位置β -庚肽能够“破”的3 14通过强制执行FCCO螺旋结构AP -conformation，我们现在可以证明，相同的过程导致具有不利ca的结构。90°FCCO二面角，强迫由3 14在螺旋折叠β -十三碳肽（参见1 ;图4）。这被解释为在较长的β-肽中协同折叠的结果。F取代基放置在β -peptidic发夹转角被证明是在AP -arrangement相对于相邻的CO键（参见2 ;图7）。分析非-F-取代β -tetrapeptides（与两个中央的螺旋防止配置β
• Syntheses and CD-Spectroscopic Investigations of Longer-Chain -Peptides: Preparation by Solid-Phase Couplings of Single Amino Acids, Dipeptides, and Tripeptides
  作者：Per I. Arvidsson、Jens Frackenpohl、Dieter Seebach

  DOI：10.1002/hlca.200390133

  日期：2003.5

  for the efficient syntheses of longer-chain β-peptides (>9 residues) were investigated. They were synthesized on solid phase with Fmoc-protected amino acids or Fmoc-protected di- or tripeptide fragments (assembled using solution-phase synthesis). The use of preformed fragments significantly increased the purity of the crude peptides and facilitated purification. Especially, the use of Fmoc-protected

  11水溶性的合成和CD-光谱分析β -肽组成清一色的β 3或交替β 2 -和β 3 -氨基酸进行说明。研究了有效合成长链β肽（> 9个残基）的不同方法。它们在固相上与Fmoc保护的氨基酸或Fmoc保护的二肽或三肽片段合成（使用溶液相合成法组装）。使用预先形成的片段可显着提高粗肽的纯度并促进纯化。特别是，使用Fmoc保护的β 2 / β 3-dipeptides用于合成一个“混合” β 2 / β 3 -nonapeptide被证明是非常有效的，得到粗肽纯度在95％和不具有可检测的差向异构化β 2 -氨基酸残基。这是对先前报道的β-肽固相合成方法的一项重大改进，并预示着β-肽研究领域将由合成转向复杂功能性“ β-蛋白”的设计和研究。
• Supramolecular Self‐Assembly of β ³ ‐Peptides Mediated by Janus‐Type Recognition Units
  作者：Selda Kabatas Glowacki、Konrad Koszinowski、Dennis Hübner、Holm Frauendorf、Philipp Vana、Ulf Diederichsen

  DOI：10.1002/chem.202003107

  日期：2020.9.21

  To gain mechanistic insights, natural systems with biochemical relevance are inspiring for the creation of new biomimetics with unique properties and functions. Despite progress in rational design and protein engineering, folding and intramolecular organization of individual components into supramolecular structures remains challenging and requires controlled methods. Foldamers, such as β‐peptides

  为了获得机械见解，具有生化相关性的自然系统对于创建具有独特特性和功能的新仿生学具有启发意义。尽管在合理设计和蛋白质工程方面取得了进展，但将单个成分折叠和分子内组织成超分子结构仍然具有挑战性，并且需要受控方法。折叠体，例如β-肽，结构明确，具有刚性构象，适合识别单元的特定排列。在此，我们展示了β3肽的分子排列和聚集成六聚螺旋束。为此，用氰尿酸和三氨基三嗪作为互补识别单元修饰β-氨基酸侧链。β 3肽的预组织导致这些 Janus 分子对通过堆叠形成六聚体排列和限定的玫瑰花状纳米管。圆二色光谱显示了亚基的螺旋构象，而超分子排列则通过动态光散射检测，并通过高分辨率电喷雾电离质谱（ESI-HRMS）确认。