trans-dihydroperillaldehyde | 22451-49-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 异戊烯醇脂质
• 英文名称: trans-dihydroperillaldehyde
• 英文别名: trans-1-Formyl-4-isopropenyl-cyclohexan
• CAS: 22451-49-6
• 化学式: C₁₀H₁₆O
• 分子量: 152.236
• InChiKey: AOVAKEPXEOVCEW-MGCOHNPYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.57
• 重原子数：
  11.0
• 可旋转键数：
  2.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.7
• 拓扑面积：
  17.07
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  1.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  (S)-(-)-紫苏醛 在 glucose-6-phosphate dehydrogenase 、 D-葡萄糖-6-磷酸 、 Saccharomyces pastorianus old yellow enzyme W₁₁₆I 、 烟酰胺腺嘌呤双核苷酸磷酸盐 作用下， 反应 26.0h， 生成 trans-dihydroperillaldehyde
  参考文献：
  名称：

  Padhi, Santosh Kumar; Bougioukou, Despina J.; Stewart, Jon D., Journal of the American Chemical Society, 2009, vol. 131, p. 3271 - 3280

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Nicotinamide-Dependent Ene Reductases as Alternative Biocatalysts for the Reduction of Activated Alkenes
  作者：Katharina Durchschein、Silvia Wallner、Peter Macheroux、Wilfried Schwab、Thorsten Winkler、Wolfgang Kreis、Kurt Faber

  DOI：10.1002/ejoc.201200776

  日期：2012.9

  Four NAD(P)H-dependent non-flavin ene reductases have been investigated for their ability to reduce activated C=C bonds in an asymmetric fashion by using 20 structurally diverse substrates. In comparison with flavin-dependent Old Yellow Enzyme homologues, a higher degree of electronic activation was required, because the best activities were obtained with enals and nitroalkenes rather than enones and

  已经研究了四种 NAD(P)H 依赖性非黄素烯还原酶通过使用 20 种结构不同的底物以不对称方式还原活化的 C=C 键的能力。与依赖黄素的老黄酶同系物相比，需要更高程度的电子活化，因为使用烯醛和硝基烯烃而不是烯酮和羧酸酯获得了最佳活性。尽管来自 Fragaria x ananassa（草莓）的 FaEO 及其来自番茄（番茄）的同源物 SlEO 表现出狭窄的底物谱，但来自拟南芥（thale cress）的孕酮 5β-还原酶（At5β-StR）和白三烯 B4 12-羟基脱氢酶（LT4DH来自褐家鼠 (rat) 的 PGR) 似乎是有希望的候选物，特别是对于开链烯醛、硝基烯烃和 α 的不对称生物还原，β-不饱和γ-丁内酯。竞争性硝基还原和非酶促 Weitz-Scheffer 环氧化在很大程度上受到抑制。
• Biocatalytic Asymmetric Alkene Reduction: Crystal Structure and Characterization of a Double Bond Reductase from <i>Nicotiana tabacum</i>
  作者：David J. Mansell、Helen S. Toogood、John Waller、John M. X. Hughes、Colin W. Levy、John M. Gardiner、Nigel S. Scrutton

  DOI：10.1021/cs300709m

  日期：2013.3.1

  biocatalysis for the asymmetric reduction of activated C═C is a powerful tool for the manufacture of high-value chemical commodities. The biocatalytic potential of “-ene” reductases from the Old Yellow Enzyme (OYE) family of oxidoreductases is well-known; however, the specificity of these enzymes toward mainly small molecule substrates has highlighted the need to discover “-ene” reductases from different enzymatic

  生物催化在不对称还原活化C═C方面的应用是制造高价值化学商品的有力工具。来自老黄酶（OYE）氧化还原酶家族的“-烯”还原酶的生物催化潜力是众所周知的。然而，这些酶对主要是小分子底物的特异性突显了从不同酶类别中发现“-烯”还原酶以扩大工业适用性的需要。在这里，我们描述了属于白三烯B 4的烟草（NtDBR）的无黄素双键还原酶的表征。不依赖锌的酶的中链脱氢酶/还原酶超家族的脱氢酶（LTD）子家族。使用稳态动力学和生物转化反应，我们已经证明了NtDBR对各种α，β-不饱和活化烯烃的区域和立体特异性。除了催化典型的LTD底物和几种经典的OYE类底物的还原，NtDBR还通过还原非OYE底物（即，还原（R的环外C═C双键）-pulegone），在某些情况下，与OYE家族成员季戊四醇四硝酸酯（PETN）还原酶相比，立体偏好相反。这有助于增强经典的OYE“-烯”还原酶活性，并结合其需氧稳定性，强调了NtDB
• Opposite Stereochemical Courses for Enzyme-Mediated Alkene Reductions of an Enantiomeric Substrate Pair
  作者：Despina J. Bougioukou、Jon D. Stewart

  DOI：10.1021/ja800200r

  日期：2008.6.18

  olefin reductions for some activated alkenes at the expense of NADPH in the absence of a flavin cofactor. Unlike flavoprotein alkene reductases, where net trans-addition of hydrogen has been consistently observed, Ltb4dh reduced both enantiomers of perillaldehyde to the same cis-product. To uncover the reason for this unexpected result, the stereochemical courses of perillaldehyde reductions by Ltb4dh

  在没有黄素辅因子的情况下，大鼠 NADP 依赖性白三烯 B4 12-羟基脱氢酶 (Ltb4dh) 以 NADPH 为代价催化一些活化烯烃的烯烃还原。与一直观察到氢的净反式加成的黄素蛋白烯烃还原酶不同，Ltb4dh 将紫苏醛的两种对映异构体还原为相同的顺式产物。为了揭示这种意外结果的原因，Ltb4dh 减少紫苏醛的立体化学过程通过氘标记和 (2) H NMR 分析确定。这些数据明确表明，Ltb4dh 介导了氢向 (R)-紫苏醛的净反式加成，但对 (S)-紫苏醛遵循了相反的立体化学过程（净顺式加成）。据我们所知，
• Regioselective conjugate reduction and reductive silylation of α,β-unsaturated
  作者：Donna M. Brestensky、Jeffrey M. Stryker

  DOI：10.1016/s0040-4039(00)76168-5

  日期：1989.1
• Padhi, Santosh Kumar; Bougioukou, Despina J.; Stewart, Jon D., Journal of the American Chemical Society, 2009, vol. 131, p. 3271 - 3280
  作者：Padhi, Santosh Kumar、Bougioukou, Despina J.、Stewart, Jon D.

  DOI：——

  日期：——