Dithiocarbonic acid O-[(2R,4aR,6S,7R,8S,8aR)-7-benzyloxy-6-methoxy-2-(4-methoxy-phenyl)-hexahydro-pyrano[3,2-d][1,3]dioxin-8-yl] ester S-methyl ester | 177554-81-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡喃二恶英
• 英文名称: Dithiocarbonic acid O-[(2R,4aR,6S,7R,8S,8aR)-7-benzyloxy-6-methoxy-2-(4-methoxy-phenyl)-hexahydro-pyrano[3,2-d][1,3]dioxin-8-yl] ester S-methyl ester
• CAS: 177554-81-3
• 化学式: C₂₄H₂₈O₇S₂
• 分子量: 492.614
• InChiKey: IOOYEGPSYOZFDL-ZGRTYHRDSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.1
• 重原子数：
  33.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.46
• 拓扑面积：
  64.61
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  9.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Dithiocarbonic acid O-[(2R,4aR,6S,7R,8S,8aR)-7-benzyloxy-6-methoxy-2-(4-methoxy-phenyl)-hexahydro-pyrano[3,2-d][1,3]dioxin-8-yl] ester S-methyl ester 在 三甲基氯硅烷 、 4 A molecular sieve 、 四乙基溴化铵 、 三正丁基氢锡 、 sodium cyanoborohydride 、 N,N-二异丙基乙胺 、 N,N-二甲基甲酰胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 甲苯 、 乙腈 为溶剂， 反应 78.0h， 生成 methyl 2-O-benzyl-3-deoxy-4-O-(p-methoxybenzyl)-6-O-(2,3,4,6-tetra-O-benzyl-α-D-glucopyranosyl)-α-D-ribo-hexopyranoside
  参考文献：
  名称：

  Chemical mapping of the active site of the glucoamylase ofAspergillus niger

  摘要：

  最近开发的一种技术用于探测凝集素和抗体的结合位点，以建立与寡糖结合中涉及的表位的结构，用于研究酶葡萄糖酶对甲基α-异麦芽糖的结合。该过程涉及确定对水解动力学的影响，包括每个七个羟基的单去氧和单-O-甲基化，以获得活化自由能的差异变化ΔΔG^≠的估计。如预期的那样，根据先前的发表，OH-4（还原单元）、OH-4'或OH-6'的脱氧和O-甲基化强烈阻碍了水解，而OH-2的置换或C-1的结构变化几乎不影响动力学。OH-3的置换导致ΔΔG^≠增加了2.1和1.9 kcal/mol。相比之下，OH-2'或OH-3'的脱氧导致ΔΔG^≠增加较小（0.96和0.52 kcal/mol），而单-O-甲基化导致了对激活复合物形成的严重位阻。脱氧的相对较弱影响表明，羟基被水分子取代，从而通过提供有效的互补性参与结合。甲基α-异麦芽糖被对接到X射线晶体结构的结合位点，分辨率为2.4 Å的复合物与抑制剂阿卡波糖。找到了与蛋白质无位阻相互作用的适合，其中甲基α-葡萄糖吡喃糖单元处于正常的4C1构象，另一个葡萄糖单元接近半椅构象，其间单元片段由扭转角度定义[Formula: see text]该模型提供了一个氢键网络，似乎很好地代表了由葡萄糖酶与麦芽糖和异麦芽糖形成的激活复合物，因为这些结构似乎为酶提供的特异性和催化提供了合理的基础。关键词：甲基α-异麦芽糖的单去氧和单-O-甲基衍生物，酶结合结构域，葡萄糖酶的功能，活化自由能的差异变化，氢键网络的特性。

  DOI：

  10.1139/v96-036
• 作为产物：
  描述：

  methyl 4,6-O-[(R)-(4-methoxyphenyl)methylene]-α-D-glucopyranoside 在 咪唑 、 4 A molecular sieve 、 四丁基氟化铵 、 sodium hydride 、 二正丁基氧化锡 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 5.5h， 生成 Dithiocarbonic acid O-[(2R,4aR,6S,7R,8S,8aR)-7-benzyloxy-6-methoxy-2-(4-methoxy-phenyl)-hexahydro-pyrano[3,2-d][1,3]dioxin-8-yl] ester S-methyl ester
  参考文献：
  名称：

  Chemical mapping of the active site of the glucoamylase ofAspergillus niger

  摘要：

  最近开发的一种技术用于探测凝集素和抗体的结合位点，以建立与寡糖结合中涉及的表位的结构，用于研究酶葡萄糖酶对甲基α-异麦芽糖的结合。该过程涉及确定对水解动力学的影响，包括每个七个羟基的单去氧和单-O-甲基化，以获得活化自由能的差异变化ΔΔG^≠的估计。如预期的那样，根据先前的发表，OH-4（还原单元）、OH-4'或OH-6'的脱氧和O-甲基化强烈阻碍了水解，而OH-2的置换或C-1的结构变化几乎不影响动力学。OH-3的置换导致ΔΔG^≠增加了2.1和1.9 kcal/mol。相比之下，OH-2'或OH-3'的脱氧导致ΔΔG^≠增加较小（0.96和0.52 kcal/mol），而单-O-甲基化导致了对激活复合物形成的严重位阻。脱氧的相对较弱影响表明，羟基被水分子取代，从而通过提供有效的互补性参与结合。甲基α-异麦芽糖被对接到X射线晶体结构的结合位点，分辨率为2.4 Å的复合物与抑制剂阿卡波糖。找到了与蛋白质无位阻相互作用的适合，其中甲基α-葡萄糖吡喃糖单元处于正常的4C1构象，另一个葡萄糖单元接近半椅构象，其间单元片段由扭转角度定义[Formula: see text]该模型提供了一个氢键网络，似乎很好地代表了由葡萄糖酶与麦芽糖和异麦芽糖形成的激活复合物，因为这些结构似乎为酶提供的特异性和催化提供了合理的基础。关键词：甲基α-异麦芽糖的单去氧和单-O-甲基衍生物，酶结合结构域，葡萄糖酶的功能，活化自由能的差异变化，氢键网络的特性。

  DOI：

  10.1139/v96-036