(2S)-2-(乙酰氨基)-4-(甲基亚磺酰基)丁酸 | 108646-71-5

• 物质功能分类: 生物化工 - 氨基酸及其衍生物 - 苯丙氨酸类衍生物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: (2S)-2-(乙酰氨基)-4-(甲基亚磺酰基)丁酸
• 中文别名: N-乙酰-L蛋氨酸亚砜；马尿酰-苯丙氨酸
• 英文名称: (2S)-2-(acetylamino)-4-(methylsulfinyl)butyric acid
• 英文别名: N-acetyl-(S)-methionine (R,S)-sulphoxide；N-acetyl-L-methionine sulfoxide；N-acetyl methionine sulfoxide；N-acetyl-L-methionine S-oxide；(L)-N-acetylmethionine oxide；N-Acetyl-L-methionin-sulfoxid；Acetyl-L-methionine sulfoxide；(2S)-2-acetamido-4-methylsulfinylbutanoic acid
• CAS: 108646-71-5
• 化学式: C₇H₁₃NO₄S
• 分子量: 207.251
• InChiKey: NPIMMZJBURSMON-YLTHGKPTSA-N

物化性质

• 熔点：
  181-183 °C
• 沸点：
  587.3±45.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.341±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.4
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.71
• 拓扑面积：
  103
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

安全信息

• 海关编码：
  2930909090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2S)-2-(乙酰氨基)-4-(甲基亚磺酰基)丁酸 在 N-acetylornithine deacetylase from Escherichia coli 、 cobalt(II) chloride 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 L-蛋氨酸亚砜
  参考文献：
  名称：

  通过 1H NMR 直接监测氨基酸底物的生物催化脱乙酰作用揭示了底物特异性的细节

  摘要：

  氨基酸是关键的合成构件，可以通过生物催化方法制备对映体纯形式。我们发现L-选择性鸟氨酸脱乙酰酶 ArgE 催化多种N-酰基氨基酸底物的水解。该活性通过1 H NMR 光谱来揭示，该光谱监测了乙酸盐产物的清晰信号的出现。此外，该测定还使用可以采用不同旋转异构体构象的底物来探测生物催化剂的微妙结构选择性。

  DOI：

  10.1039/d1ob00122a
• 作为产物：
  描述：

  N-乙酰-L-蛋氨酸 在 双氧水 作用下， 以 丙酮 为溶剂， 生成 (2S)-2-(乙酰氨基)-4-(甲基亚磺酰基)丁酸
  参考文献：
  名称：

  甲硫氨酸亚砜的研究。三、一种测定甲硫氨酸亚砜及其衍生物的比色新方法

  摘要：

  1）建立了一种以乙酸酐作用下亚砜重排为基础测定甲硫氨酸亚砜及其衍生物的比色法。2) 约 10 μ 至 80 μ mol。甲硫氨酸亚砜的测定误差为 3%。3) 研究了各种氨基酸及相关物质对反应的干扰。4) 几种与甲硫氨酸亚砜相关的化合物已通过本方法制备和分析。

  DOI：

  10.1246/bcsj.37.1787
• 作为试剂：
  描述：

  苯乙酮 在 氢氧化钾 、 (2S)-2-(乙酰氨基)-4-(甲基亚磺酰基)丁酸 、 异丙醇 作用下， 反应 10.0h， 生成 (S)-(-)-1-苯乙醇 、 (R)-(+)-1-苯基乙醇
  参考文献：
  名称：

  使用含有甲硫氨酸亚砜配体的铑催化剂对酮进行对映选择性加氢

  摘要：

  一个原位含铑催化剂ñ -乙酰基- （小号） -甲硫氨酸（- [R ，小号）-sulphoxide，和使用丙-2-醇，为氢源，效果与高达75％对映体过量的烷基芳基酮的对映选择性氢化。

  DOI：

  10.1039/c39860001810

文献信息

• Efficient Metal-Free Aerobic Photooxidation of Sulfides to Sulfoxides Mediated by a Vitamin B₂Derivative and Visible Light
  作者：Tomáš Neveselý、Eva Svobodová、Josef Chudoba、Marek Sikorski、Radek Cibulka

  DOI：10.1002/adsc.201501123

  日期：2016.5.19

  We have developed a metal‐free process for the aerobic photooxygenation of sulfides to sulfoxides mediated by riboflavin tetraacetate or riboflavin (vitamin B2) photocatalysts and visible light (450 nm) in an acetonitrile‐water (85:15 v/v) mixture. The optimised solvent system leads to both singlet‐oxygen and electron‐transfer pathways in photooxygenation, thus allowing oxidation of electron‐poor and

  我们已经开发了一种无金属的方法，用于将硫化氢核黄素四乙酸盐或核黄素（维生素B 2）介导的硫化物好氧光氧化为亚砜。）乙腈-水（85:15 v / v）混合物中的光催化剂和可见光（450 nm）。优化的溶剂系统可在光氧合中同时导致单线态氧和电子转移途径，从而允许贫电子和富电子的硫代苯甲醚，二烷基硫醚和位阻硫化物的氧化。除了具有广泛的底物范围之外，该方法还具有非常短的反应时间并且需要低的催化剂负载量（低至0.1mol％）。这些特性归因于高的光催化剂稳定性和极高的量子产率（硫代苯甲醚氧化为1.3）。而且，该方法是化学选择性的，仅产生亚砜而不会过度氧化成砜。考虑到广泛的底物范围，高选择性和高效率，该方法与以前报道的方法有所不同。其他优点包括反应混合物易于处理，光催化剂的可用性和生物降解性以及温和的反应条件。我们在制备规模上证明了其在精神刺激药莫达非尼的合成，蛋氨酸衍生物的选择性氧化以及芥子气解毒中的实际应用。
• Repairing oxidized proteins in the bacterial envelope using respiratory chain electrons
  作者：Alexandra Gennaris、Benjamin Ezraty、Camille Henry、Rym Agrebi、Alexandra Vergnes、Emmanuel Oheix、Julia Bos、Pauline Leverrier、Leon Espinosa、Joanna Szewczyk、Didier Vertommen、Olga Iranzo、Jean-François Collet、Frédéric Barras

  DOI：10.1038/nature15764

  日期：2015.12

  The identification of an enzymatic system repairing proteins containing oxidized methionine in the bacterial cell envelope, a compartment particularly susceptible to oxidative damage by host defence mechanisms. Frédéric Barras and colleagues report the identification of an enzyme system, MsrPQ, which repairs a wide range of periplasmic proteins with oxidatively damaged methionine (methionine sulfoxide, Met-O) in the bacterial cell envelope, a compartment that is particularly susceptible to oxidative damage by host defence mechanisms. MsrP and MsrQ are widely distributed in Gram-negative bacteria and are expressed following exposure to hypochlorous acid, a powerful antimicrobial agent that is released by neutrophils. Interestingly, the MsrPQ repair system is functionally distinct from conventional methionine sulfoxide reductases as it exhibits non-stereospecificity and can reduce both R- and S-diastereoisomers of Met-O. Furthermore, the authors report a novel mechanism of action for MsrPQ in which electrons from the respiratory chain are used for reducing power, establishing a new link between metabolism and cellular integrity. The reactive species of oxygen and chlorine damage cellular components, potentially leading to cell death. In proteins, the sulfur-containing amino acid methionine is converted to methionine sulfoxide, which can cause a loss of biological activity. To rescue proteins with methionine sulfoxide residues, living cells express methionine sulfoxide reductases (Msrs) in most subcellular compartments, including the cytosol, mitochondria and chloroplasts1,2,3. Here we report the identification of an enzymatic system, MsrPQ, repairing proteins containing methionine sulfoxide in the bacterial cell envelope, a compartment particularly exposed to the reactive species of oxygen and chlorine generated by the host defence mechanisms. MsrP, a molybdo-enzyme, and MsrQ, a haem-binding membrane protein, are widely conserved throughout Gram-negative bacteria, including major human pathogens. MsrPQ synthesis is induced by hypochlorous acid, a powerful antimicrobial released by neutrophils. Consistently, MsrPQ is essential for the maintenance of envelope integrity under bleach stress, rescuing a wide series of structurally unrelated periplasmic proteins from methionine oxidation, including the primary periplasmic chaperone SurA. For this activity, MsrPQ uses electrons from the respiratory chain, which represents a novel mechanism to import reducing equivalents into the bacterial cell envelope. A remarkable feature of MsrPQ is its capacity to reduce both rectus (R-) and sinister (S-) diastereoisomers of methionine sulfoxide, making this oxidoreductase complex functionally different from previously identified Msrs. The discovery that a large class of bacteria contain a single, non-stereospecific enzymatic complex fully protecting methionine residues from oxidation should prompt a search for similar systems in eukaryotic subcellular oxidizing compartments, including the endoplasmic reticulum.

  鉴定出一种酶系统可修复细菌细胞包膜中含有氧化蛋氨酸的蛋白质，而细菌细胞包膜是一个特别容易受到宿主防御机制氧化损伤的区域。Frédéric Barras及其同事报告了一种酶系统MsrPQ的鉴定结果，该酶系统可修复细菌细胞包膜中含有氧化损伤的蛋氨酸（蛋氨酸亚砜，Met-O）的多种包膜蛋白质，而细菌细胞包膜是一个特别容易受到宿主防御机制氧化损伤的区域。MsrP 和 MsrQ 广泛分布于革兰氏阴性细菌中，在接触中性粒细胞释放的强效抗菌剂次氯酸后会表达。有趣的是，MsrPQ 修复系统在功能上有别于传统的蛋氨酸亚砜还原酶，因为它表现出非立体特异性，可以还原 Met-O 的 R-和 S-非对映异构体。此外，作者还报告了 MsrPQ 的一种新作用机制，即利用呼吸链中的电子进行还原，从而在新陈代谢和细胞完整性之间建立起一种新的联系。氧和氯的活性物种会破坏细胞成分，可能导致细胞死亡。在蛋白质中，含硫氨基酸蛋氨酸会转化为蛋氨酸亚砜，从而导致生物活性丧失。为了挽救含有蛋氨酸亚砜残基的蛋白质，活细胞在大多数亚细胞区室（包括细胞质、线粒体和叶绿体）中都表达蛋氨酸亚砜还原酶（Msrs）1,2,3。在这里，我们报告了一种酶系统--MsrPQ--的发现，它能修复细菌细胞包膜中含有蛋氨酸亚砜的蛋白质，而细菌细胞包膜是一个特别容易受到宿主防御机制产生的氧和氯等活性物种影响的区室。MsrP 是一种钼酵素，MsrQ 是一种血红素结合膜蛋白，它们在革兰氏阴性细菌（包括主要的人类病原体）中广泛保守。次氯酸是中性粒细胞释放的一种强力抗菌剂，可诱导 MsrPQ 的合成。在漂白压力下，MsrPQ 对维持包膜完整性至关重要，它能从蛋氨酸氧化中挽救一系列结构上不相关的包膜蛋白质，包括主要的包膜伴侣 SurA。为了实现这种活性，MsrPQ 使用了来自呼吸链的电子，这是一种将还原等价物导入细菌细胞包膜的新机制。MsrPQ 的一个显著特点是它有能力还原蛋氨酸亚砜的直向（R-）和阴向（S-）非对映异构体，这使得这种氧化还原酶复合物在功能上有别于以前发现的 Msrs。 发现一大类细菌含有一种单一的、非立体特异性的酶复合物，能完全保护蛋氨酸残基不被氧化，这应促使人们在真核生物亚细胞氧化区（包括内质网）中寻找类似的系统。
• Electron Transfer Reactions of Photochemically Generated Ruthenium(III)-Polypyridyl Complexes with Methionines
  作者：DHARMARAJ THIRUPPATHI、PERIYAKARUPPAN KARUPPASAMY、MUNIYANDI GANESAN、VELUCHAMY KAMARAJ SIVASUBRAMANIAN、THANGAMUTHU RAJENDRAN、SEENIVASAN RAJAGOPAL

  DOI：10.1002/kin.20874

  日期：2014.10

  species as intermediates during the course of the reaction. The interesting spectral, kinetic, and mechanistic study of the electron transfer reaction of four substituted methionines with six [Ru(NN)3]3+ ions carried out in aqueous CH3CN (1:1, v/v) by a spectrophotometric technique shows that the reaction rate is susceptible to the nature of the ligand in [Ru(NN)3]3+ and the structure of methionine. The

  蛋氨酸（Met）的氧化在氧化应激的生物学条件以及蛋白质稳定性中起着重要作用。钌（III）-聚吡啶基络合物[Ru（NN）3 ] 3+是由相应的Ru（II）络合物与分子氧进行光化学氧化而生成的，与Met进行便捷的电子转移反应，形成蛋氨酸亚砜（MetO）作为最终产品。[Ru（NN）3 ] 3+与蛋氨酸的相互作用导致> S +●和（>S∴S<）+的形成在反应过程中作为中间体。在分光光度法中在水性CH 3 CN（1：1，v / v）中进行的四个取代的蛋氨酸与六个[Ru（NN）3 ] 3+离子的电子转移反应的有趣的光谱，动力学和机理研究结果表明，反应速率易受[Ru（NN）3 ] 3+中配体性质和蛋氨酸结构的影响。通过将Marcus半经典理论应用于这些氧化还原反应而计算出的速率常数与实验值非常吻合。
• 一种（2S）-2-（乙酰氨基）-4-（甲基亚磺酸酰基）丁酸的合成方法
  申请人：吉尔生化（上海）有限公司

  公开号：CN109053504A

  公开（公告）日：2018-12-21

  本发明涉及一种（2S）‑2‑（乙酰氨基）‑4‑（甲基亚磺酸酰基）丁酸的合成方法，主要解决了现有合成方法成本较高，而且污染高，副产物多，不利于大量生产的技术问题。该方法包括以下步骤：（1）将固体L‑蛋氨酸溶于碳酸钠水溶液中，滴加液体乙酸酐搅拌反应，过滤，滤液用乙酸乙酯和石油醚混合溶液洗涤未反应的乙酸酐。水相加入萃取剂乙酸乙酯，用固体柠檬酸酸化，分层，洗涤，干燥，减压蒸馏得中间体Nα‑乙酰‑L‑蛋氨酸。（2）将中间体Nα‑乙酰‑L‑蛋氨酸溶于乙酸中，滴加质量百分浓度30%过氧化氢，搅拌反应，经浓缩至干，加乙醇结晶得到（2S）‑2‑（乙酰氨基）‑4‑（甲基亚磺酸酰基）丁酸产品。本发明产品是合成多肽药物的原料。
• Die Bestimmung organischer Sulfide
  作者：H. Möhrle、G. Hempel

  DOI：10.1002/ardp.19733061205

  日期：——

  Die quantitative Bestimmung organischer Sulfide gelingt mit Perjodat unter Bildung von Sulfoxiden. Bei Mercaptoverbindungen, die in α‐Stellung eine Hydroxy‐ oder Aminogruppe tragen, erfolgt keine glykolanaloge Spaltung, sondern die Oxidation zur Sulfonsäure.

  有机硫化物的定量测定可以与高碘酸盐一起形成亚砜。在α位具有羟基或氨基的巯基化合物的情况下，没有乙二醇类似的裂解，而是氧化成磺酸。