Glycyrrhetinsaeure-methylester-3β-O-methansulfonat | 14258-39-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 异戊烯醇脂质
• 英文名称: Glycyrrhetinsaeure-methylester-3β-O-methansulfonat
• 英文别名: methyl (3β)-3-[(methylsulfonyl)oxy]-11-oxo-olean-12-en-30-oate；methyl (2S,4aS,6aR,6aS,6bR,8aR,10S,12aS,14bR)-2,4a,6a,6b,9,9,12a-heptamethyl-10-methylsulfonyloxy-13-oxo-3,4,5,6,6a,7,8,8a,10,11,12,14b-dodecahydro-1H-picene-2-carboxylate
• CAS: 14258-39-0
• 化学式: C₃₂H₅₀O₆S
• 分子量: 562.811
• InChiKey: SLLVSKPHZCQPNC-XWEVEMRCSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.9
• 重原子数：
  39
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.88
• 拓扑面积：
  95.1
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Glycyrrhetinsaeure-methylester-3β-O-methansulfonat 在 四丁基氟化铵 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 96.0h， 以51%的产率得到3-Desoxy-2.3-didehydro-18β-glycyrrhetinsaeuremethylester
  参考文献：
  名称：

  Synthesis and Antitumor Activity of Ring A-modified Glycyrrhetinic Acid Derivatives

  摘要：

  五环三萜甘草酸是一种具有多种生物活性的有趣天然产物。特别是它在诱导肿瘤细胞凋亡方面的能力具有很高的科学意义。在这项研究中，我们通过在C-2和C-3位置进行衍生化改变环A的亲脂性。通过应用8种不同的人类肿瘤细胞系进行的一种比色法苏丹红B检测，研究了这些变化对细胞毒性的影响。使用吖啶橙/溴化乙锭（AO/EB）试验和尝试蓝试验来确定其中一些化合物的凋亡活性程度。

  DOI：

  10.1515/znb-2011-0513
• 作为产物：
  描述：

  (3beta,20beta)-3-羟基-11-氧代-齐墩果-12-烯-29-酸甲酯 、 甲基磺酰氯 在 吡啶 作用下， 生成 Glycyrrhetinsaeure-methylester-3β-O-methansulfonat
  参考文献：
  名称：

  甘草次酸的脱水和溶剂分解产物

  摘要：

  用PCl 5和富勒氏土将甘草次酸甲酯（VI）和β-锚蛋白脱水，可得到双环迁移的A环缩合产物。HI诱导的VI脱水得到共轭烯烯18α衍生物。VI磺酸酯在各种条件下的溶剂化产生了许多A环收缩和未收缩的产物，其中新的类固醇连接主要限于A环。

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(01)82561-8

文献信息

• Glycyrrhetinic acid derivatives as potent inhibitors of Na+, K+-ATPase. Synthesis and structure-activity relationships
  作者：T Terasawa、T Okada、T Hara、K Itoh

  DOI：10.1016/0223-5234(92)90147-s

  日期：1992.6

  A series of ring A-modified GA derivatives (26 compounds) has been systematically synthesized and the structure-activity relationship investigated for inhibition of canine kidney Na+, K+-ATPase in vitro. The most potent inhibitory activity was found with a group of the 3-deoxygenated derivatives including 5, 6, 9, 10 and 11. The high inhibition may be closely related to the hydrophobic character of the A-ring of these compounds. This finding suggests that the ATP-binding site at the active center of the enzyme is located in a hydrophobic environment.