BOC-Phe-OBg | 119706-13-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 肽模拟物
• 英文名称: BOC-Phe-OBg
• 英文别名: [2-(benzhydrylamino)-2-oxoethyl] (2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-3-phenylpropanoate
• CAS: 119706-13-7
• 化学式: C₂₉H₃₂N₂O₅
• 分子量: 488.583
• InChiKey: XLAGUNCXYBLKNS-DEOSSOPVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.4
• 重原子数：
  36
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.28
• 拓扑面积：
  93.7
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  BOC-Phe-OBg 在 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 8.85h， 生成
  参考文献：
  名称：

  α/β-杂肽中11/9和18/16螺旋之间前所未有的链长相关构象转换

  摘要：

  使用X射线晶体和NMR溶液结构研究了不同长度的α，β-杂化低聚体和交替的蛋白原性α-氨基酸和刚性的β2,3,3-三取代双环氨基酸ABOC残基。尽管无论寡聚体的长度如何，在固态下都只能得到11/9的螺旋，但在溶液中却观察到构象多态性是依赖链长的现象。与DFT计算一致，我们确定较短的低聚物采用11/9螺旋，而18/16螺旋则适用于溶液中较长的低聚物。对于中等长度的低聚物，在11/9螺旋和18/16螺旋之间发生了快速的相互转化。

  DOI：

  10.1002/anie.201407329
• 作为产物：
  描述：

  二苯甲胺 在 N-羟基丁二酰亚胺 、 1,8-二氮杂双环[5.4.0]十一碳-7-烯 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 苯 为溶剂， 反应 7.0h， 生成 BOC-Phe-OBg
  参考文献：
  名称：

  N-苯甲酰基乙醇酰胺酯（OBg酯）作为肽合成中的羧基保护基

  摘要：

  已经合成了各种N-保护的氨基酸的N-苯甲酰基-乙醇酰胺酯（OBg酯）。为了证明它们在肽化学中的有用性，已经进行了For-Met-Leu-Phe-OH（趋化肽）和Pro-Leu-Gly-NH 2（MIF）的合成。OBg酯与常用的保护基团相容，并且除含有β-苄基天冬氨酰的序列外，在温和的碱性条件下可以干净而有选择地除去，而没有任何副反应。

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(01)86014-2

文献信息

• 12/14/14-Helix Formation in 2:1 α/β-Hybrid Peptides Containing Bicyclo[2.2.2]octane Ring Constraints
  作者：Baptiste Legrand、Christophe André、Laure Moulat、Claude Didierjean、Patrick Hermet、Jean-Louis Bantignies、Jean Martinez、Muriel Amblard、Monique Calmès

  DOI：10.1002/chem.201602746

  日期：2016.8.16

  types of helices in β urea and 1:1 α/β amide oligomers. The latter can adopt 11/9‐ and 18/16‐helical folds depending on the chain length in solution. Short peptides alternating proteinogenic α‐amino acids and ABOC in a 2:1 α/β repeat pattern adopted an unprecedented and stable 12/14/14‐helix. The structure was established through extensive NMR, molecular dynamics, and IR studies. While the 1:1 α‐AA/ABOC

  高度受限的β-氨基酸ABOC会在β尿素和1：1α/β酰胺低聚物中诱导不同类型的螺旋。后者可以采用11/9和18/16螺旋折叠，具体取决于溶液中的链长。短肽以2：1的α/β重复模式交替产生蛋白的α-氨基酸和ABOC，采用了前所未有的，稳定的12/14 / 14-螺旋。该结构是通过广泛的NMR，分子动力学和IR研究确定的。虽然1：1α-AA/ ABOC螺旋与经典α-螺旋不同，但9-mer 2：1α/β-肽形成的螺旋使α-氨基酸侧链的空间排列得以投射根据α螺旋。这一发现构成了向功能工具概念迈出的重要一步，这些功能工具使用ABOC残基作为生物应用的有效螺旋诱导剂。
• AMBLARD, MURIEL;RODRIGUEZ, MARC;MARTINEZ, JEAN, TETRAHEDRON, 44,(1988) N 16, C. 5101-5108
  作者：AMBLARD, MURIEL、RODRIGUEZ, MARC、MARTINEZ, JEAN

  DOI：——

  日期：——