(2E,6E,10E)-3,7,11-trimethyl-12-oxododeca-2,6,10-trien-1-yl trihydrogen pyrophosphate | 1262150-45-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 异戊烯醇脂质
• 英文名称: (2E,6E,10E)-3,7,11-trimethyl-12-oxododeca-2,6,10-trien-1-yl trihydrogen pyrophosphate
• 英文别名: phosphono [(2E,6E,10E)-3,7,11-trimethyl-12-oxododeca-2,6,10-trienyl] hydrogen phosphate
• CAS: 1262150-45-7
• 化学式: C₁₅H₂₆O₈P₂
• 分子量: 396.314
• InChiKey: MDDJMKPHTIEOSA-RDUMTQBOSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.2
• 重原子数：
  25
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.53
• 拓扑面积：
  130
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2E,6E,10E)-3,7,11-trimethyl-12-oxododeca-2,6,10-trien-1-yl trihydrogen pyrophosphate 、 N-dansyl-GCVIA 在 protein farnesyltransferase 、 potassium chloride 、 magnesium chloride 、 zinc(II) chloride 、 1,4-二巯基-2,3-丁二醇 作用下， 反应 1.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  蛋白质的化学酶可逆固定和标记，无需预先纯化

  摘要：

  蛋白质的位点特异性化学修饰对于生物学和生物技术中的许多应用很重要。最近，我们的实验室和其他实验室利用酶蛋白法呢基转移酶 (PFTase) 的高特异性，通过使用包含叠氮化物和炔烃在内的生物正交功能的替代底物对蛋白质进行位点特异性修饰。在这项研究中，我们评估了两种含醛分子作为 PFTase 的底物和作为肟和腙形成的反应物。使用绿色荧光蛋白 (GFP) 作为模型系统，我们证明纯化的蛋白质可以用任一类似物进行酶促修饰，以产生醛功能化蛋白质。然后使用肟或腙形成来固定、荧光标记、或聚乙二醇化得到的含醛蛋白质。还显示通过腙形成的固定化通过与荧光烷氧基胺的转肟化作用是可逆的。在使用纯蛋白质表征此标记策略后，酶促过程的特异性用于选择性标记存在于粗大肠杆菌提取物中的 GFP，然后使用酰肼-琼脂糖捕获醛修饰的蛋白质。随后使用荧光标记或聚乙二醇化烷氧基胺对固定化蛋白质进行孵育，导致释放出含有所需位点特异性共价修饰的纯

  DOI：

  10.1021/ja211308s
• 作为产物：
  描述：

  (2E,6E,10E)-2,6,10-trimethyl-12-(2,3,5,6-tetrahydropyran-2-yloxy)-dodeca-2,6,10-trienal 在 磷酸-三乙胺 2:1 、 4-甲基苯磺酸吡啶 、 三氯乙腈 作用下， 以 异丙醇 、 乙腈 为溶剂， 反应 3.25h， 生成 (2E,6E,10E)-3,7,11-trimethyl-12-oxododeca-2,6,10-trien-1-yl trihydrogen pyrophosphate
  参考文献：
  名称：

  蛋白质的化学酶可逆固定和标记，无需预先纯化

  摘要：

  蛋白质的位点特异性化学修饰对于生物学和生物技术中的许多应用很重要。最近，我们的实验室和其他实验室利用酶蛋白法呢基转移酶 (PFTase) 的高特异性，通过使用包含叠氮化物和炔烃在内的生物正交功能的替代底物对蛋白质进行位点特异性修饰。在这项研究中，我们评估了两种含醛分子作为 PFTase 的底物和作为肟和腙形成的反应物。使用绿色荧光蛋白 (GFP) 作为模型系统，我们证明纯化的蛋白质可以用任一类似物进行酶促修饰，以产生醛功能化蛋白质。然后使用肟或腙形成来固定、荧光标记、或聚乙二醇化得到的含醛蛋白质。还显示通过腙形成的固定化通过与荧光烷氧基胺的转肟化作用是可逆的。在使用纯蛋白质表征此标记策略后，酶促过程的特异性用于选择性标记存在于粗大肠杆菌提取物中的 GFP，然后使用酰肼-琼脂糖捕获醛修饰的蛋白质。随后使用荧光标记或聚乙二醇化烷氧基胺对固定化蛋白质进行孵育，导致释放出含有所需位点特异性共价修饰的纯

  DOI：

  10.1021/ja211308s

文献信息

• Chemoenzymatic Reversible Immobilization and Labeling of Proteins without Prior Purification
  作者：Mohammad Rashidian、James M. Song、Rachel E. Pricer、Mark D. Distefano

  DOI：10.1021/ja211308s

  日期：2012.5.23

  bioorthogonal functionality including azides and alkynes. In this study, we evaluate two aldehyde-containing molecules as substrates for PFTase and as reactants in both oxime and hydrazone formation. Using green fluorescent protein (GFP) as a model system, we demonstrate that the purified protein can be enzymatically modified with either analogue to yield aldehyde-functionalized proteins. Oxime or hydrazone

  蛋白质的位点特异性化学修饰对于生物学和生物技术中的许多应用很重要。最近，我们的实验室和其他实验室利用酶蛋白法呢基转移酶 (PFTase) 的高特异性，通过使用包含叠氮化物和炔烃在内的生物正交功能的替代底物对蛋白质进行位点特异性修饰。在这项研究中，我们评估了两种含醛分子作为 PFTase 的底物和作为肟和腙形成的反应物。使用绿色荧光蛋白 (GFP) 作为模型系统，我们证明纯化的蛋白质可以用任一类似物进行酶促修饰，以产生醛功能化蛋白质。然后使用肟或腙形成来固定、荧光标记、或聚乙二醇化得到的含醛蛋白质。还显示通过腙形成的固定化通过与荧光烷氧基胺的转肟化作用是可逆的。在使用纯蛋白质表征此标记策略后，酶促过程的特异性用于选择性标记存在于粗大肠杆菌提取物中的 GFP，然后使用酰肼-琼脂糖捕获醛修饰的蛋白质。随后使用荧光标记或聚乙二醇化烷氧基胺对固定化蛋白质进行孵育，导致释放出含有所需位点特异性共价修饰的纯