(S)-tert-butylsuccinic acid anhydride | 176587-81-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-tert-butylsuccinic acid anhydride
• 英文别名: (S)-2-tert-butylsuccinic anhydride；(3S)-3-tert-butyloxolane-2,5-dione
• CAS: 176587-81-8
• 化学式: C₈H₁₂O₃
• 分子量: 156.181
• InChiKey: ZPWGMFYRHZRXTI-RXMQYKEDSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.3
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  43.4
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-tert-butylsuccinic acid anhydride 在 palladium dihydroxide N-甲基吗啉 、 吡啶 、 4-二甲氨基吡啶 、 氢气 、 O-(benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium tetrafluoroborate 作用下， 以 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 25.0 ℃ 、101.33 kPa 条件下， 反应 98.0h， 生成 (3S)-3-(tert-butylcarbamoyl)-4,4-dimethylpentanoic acid
  参考文献：
  名称：

  含有新型（羟乙基）酰胺等排物的有效HIV蛋白酶抑制剂。

  摘要：

  已经合成了一系列含有新的（羟乙基）酰胺基琥珀酰基核心的HIV蛋白酶抑制剂。这些拟肽结构在低纳摩尔浓度下抑制病毒蛋白酶活性（HIV-1蛋白酶的IC50 <10 nM）。测定出的针对抑制剂19的抑制常数（Ki）分别为针对HIV-1的7.5pM和针对HIV-2蛋白酶的1.2nM。在细胞培养测定中，几种化合物（19-24）抑制HIV-1复制，有效浓度为50％（EC50）= 3.7-35 nM。发现该系列抑制剂在口服给药后在大鼠中表现出较差的生物利用度（<10％）。讨论了这些化合物的合成和生物学性质。此外，

  DOI：

  10.1021/jm9606608
• 作为产物：
  描述：

  (+)-(S)-2-t-butylbutane-1,4-dioic acid 在 乙酸酐 作用下， 反应 5.0h， 生成 (S)-tert-butylsuccinic acid anhydride
  参考文献：
  名称：

  含有新型（羟乙基）酰胺等排物的有效HIV蛋白酶抑制剂。

  摘要：

  已经合成了一系列含有新的（羟乙基）酰胺基琥珀酰基核心的HIV蛋白酶抑制剂。这些拟肽结构在低纳摩尔浓度下抑制病毒蛋白酶活性（HIV-1蛋白酶的IC50 <10 nM）。测定出的针对抑制剂19的抑制常数（Ki）分别为针对HIV-1的7.5pM和针对HIV-2蛋白酶的1.2nM。在细胞培养测定中，几种化合物（19-24）抑制HIV-1复制，有效浓度为50％（EC50）= 3.7-35 nM。发现该系列抑制剂在口服给药后在大鼠中表现出较差的生物利用度（<10％）。讨论了这些化合物的合成和生物学性质。此外，

  DOI：

  10.1021/jm9606608

文献信息

• Hepatitis C inhibitor peptide analogs
  申请人：Bailey D. Murray

  公开号：US20060019905A1

  公开（公告）日：2006-01-26

  Compounds of formula (I): wherein R 1 , R 2 , R 3 , R 4 , R 5 , Y, n and m are as defined herein. The compounds are useful as inhibitors of HCV NS3 protease.

  式（I）的化合物：其中R1、R2、R3、R4、R5、Y、n和m的定义如本文所述。这些化合物可用作HCV NS3蛋白酶的抑制剂。
• Ureido-Based Peptidomimetic Inhibitors of Herpes Simplex Virus Ribonucleotide Reductase:  An Investigation of Inhibitor Bioactive Conformation
  作者：Neil Moss、Pierre Beaulieu、Jean-Simon Duceppe、Jean-Marie Ferland、Jean Gauthier、Elise Ghiro、Sylvie Goulet、Ingrid Guse、Montse Llinàs-Brunet、Raymond Plante、Louis Plamondon、Dominik Wernic、Robert Déziel

  DOI：10.1021/jm950825x

  日期：1996.1.1

  We have been investigating peptidomimetic inhibitors of herpes simplex virus (HSV) ribonucleotide reductase (RR). These inhibitors bind to the HSV RR large subunit and consequently prevent subunit association and subsequent enzymatic activity. This report introduces a new series of compounds that contain an extra nitrogen (a ureido function) at the inhibitor N-terminus. This nitrogen improves inhibitor binding potency 50-fold over our first published inhibitor series. Evidence supports that this improvement in potency results from a new hydrogen-bonding contact between the inhibitor and the RR large subunit. This report also provides evidence for the bioactive conformation around two important amino acid residues contained in our inhibitors. A tert-butyl group, which contributes 100-fold to inhibitor potency but does not directly bind to the large subunit, favors an extended beta-strand conformation that is prevalent in solution and in the bound state. More significantly, the bioactive conformation around a pyrrolidine-modified asparagine residue, which contributes over 30 000-fold to inhibitor potency, is elucidated through a series of conformationally restricted analogues.
• Peptide backbone replacement of hepatitis C virus NS3 serine protease C-terminal cleavage product analogs: Discovery of potent succinamide inhibitors
  作者：Murray D. Bailey、Josée Bordeleau、Michel Garneau、Mélissa Leblanc、Christopher T. Lemke、Jeff O’Meara、Peter W. White、Montse Llinàs-Brunet

  DOI：10.1016/j.bmcl.2013.05.045

  日期：2013.8

  A number of potent peptidic inhibitors of the NS3 protease have been described in the literature based on a substrate-based approach. In an on-going effort to reduce the peptidic character of this class of inhibitors, two novel series of analogs have been prepared in which the usual P3 amino acid residue is replaced by a succinamide fragment. This new backbone modification not only reduces the peptidic nature of traditional inhibitors but also provides new SAR opportunities for the capping group. Optimization of each of these two series resulted in inhibitors with sub-nanomolar potencies. (C) 2013 Elsevier Ltd. All rights reserved.
• HEPATITIS C INHIBITOR PEPTIDE ANALOGS
  申请人：Boehringer Ingelheim International GmbH

  公开号：EP1599496B1

  公开（公告）日：2010-11-03
• US6908901B2
  申请人：——

  公开号：US6908901B2

  公开（公告）日：2005-06-21