fmoc-N-甲基苯丙氨酸酰胺 | 127153-70-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: fmoc-N-甲基苯丙氨酸酰胺
• 英文名称: Fmoc-N-methyl phenylalaninamide
• CAS: 127153-70-2
• 化学式: C₂₅H₂₄N₂O₃
• 分子量: 400.477
• InChiKey: XFWOLIZZYJRNTJ-QHCPKHFHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.96
• 重原子数：
  30.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.2
• 拓扑面积：
  72.63
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  氯乙酸 、 N-(9-fluorenylmethoxycarbonyl)-L-phenylalaninamide 、 Fmoc-Val-NH2 、 fmoc-N-甲基苯丙氨酸酰胺 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 、 9H-fluoren-9-ylmethyl N-[(2S)-1-amino-1-oxopropan-2-yl]-N-methylcarbamate 、 在 2-肟氰乙酸乙酯 、 N,N'-二异丙基碳二亚胺 、 四氢吡咯 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  mRNA 展示鉴定出 ARID1B 的有效旁系同源选择性肽配体

  摘要：

  ARID1A 和 ARID1B 亚基是 SWI/SNF 染色质重塑复合物 BAF 变体的互斥成分。 ARID1A 的功能缺失突变在各种癌症中经常观察到，导致癌细胞增殖依赖于旁系同源物 ARID1B。然而，ARID1B从未被直接靶向，并且与ARID1A的高度序列相似性对选择性结合物的开发提出了挑战。在这项研究中，我们使用 mRNA 展示来鉴定以纳摩尔亲和力与 ARID1B 结合的肽配体，并显示出比 ARID1A 更高的选择性。使用正交生化、生物物理和化学生物学工具，我们证明这些肽接合两个不同的结合口袋，其中一个直接涉及 ARID1B 独有的半胱氨酸，可以允许小分子共价靶向。我们的研究结果提供了 ARID1B 配体能力的第一个证据，为药物发现提供了有价值的工具，并为开发选择性分子以利用癌症中 ARID1A 和 ARID1B 之间的合成致死关系提供了机会。

  DOI：

  10.1021/acschembio.4c00083
• 作为产物：
  描述：

  N-(9-芴甲氧羰酰基)-N-甲基-L-苯丙氨酸 在 氯甲酸乙酯 、 三乙胺 、 ammonium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 fmoc-N-甲基苯丙氨酸酰胺 、 氫桂皮醯胺
  参考文献：
  名称：

  Chemical Models of Peptide Formation in Translation

  摘要：

  Ribosomal incorporations of N-alkyl amino acids including proline are slower than incorporations of non-N-alkyl L-amino acids. The chemical reactivity hypothesis proposes that these results and the exclusion of nonproline N-alkyl amino acids from the genetic code are explained by intrinsic chemical reactivities of the amino and nucleophiles. However, there is little data on the reactivities relevant to physiological conditions. Here, we use nonenzymatic, aqueous-based, buffered reactions with formylmethionine-N-hydroxysuccinimide ester to model II amino acid nucleophiles in dipeptide formation. The relative rates in the nonenzymatic and translation systems correlate well. supporting the chemical reactivity hypothesis and arguing that peptide bond formation, not accommodation, is rate limiting, for natural Pro-tRNA(Pro) isoacceptors. The effects of N-substitution sterics, side chain sterics. Induction, and pK(a) were evaluated in the chemical model. The dominant factor affecting relative rates was found to he N-substitution sterics.

  DOI：

  10.1021/bi1000273