ethyl 4-hydroxy-3-methylenebutyrate | 155342-55-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: ethyl 4-hydroxy-3-methylenebutyrate
• 英文别名: Ethyl 3-(hydroxymethyl)but-3-enoate
• CAS: 155342-55-5
• 化学式: C₇H₁₂O₃
• 分子量: 144.17
• InChiKey: BODPYMDWQNGYPE-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.6
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  46.5
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  ethyl 4-hydroxy-3-methylenebutyrate 在 4-甲基-2(5H)-呋喃酮 、 β-methylene butyrolactone 、 三氟乙酸 作用下， 以 氘代氯仿 、 氯仿 为溶剂， 反应 16.0h， 生成 (3RS,3a'SR)-tetrahydrospiro(furo-3(2H),2'(3'H)-pyrrolo[1,2-b]isoxazol)-5(4H)-one
  参考文献：
  名称：

  3,4-二氢-2 H-吡咯1-氧化物与亚甲基-γ-丁内酯的环加成反应

  摘要：

  在硝酮1与几种亚甲基-γ-丁内酯2–5的反应中，我们在所有情况下均已分离并鉴定出了相应的[3 + 2]环加合物。在所有加合物中，偶极的氧原子已与内酯的外环双键的更取代的碳原子相连。对于内酯5，环外双键显示出比环内双键更高的反应性。本文报道了三个新的杂环骨架。

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(97)00987-3
• 作为产物：
  描述：

  衣康酸单乙酯 在 sodium tetrahydroborate 、 氯甲酸乙酯 、 三乙胺 作用下， 生成 ethyl 4-hydroxy-3-methylenebutyrate
  参考文献：
  名称：

  衣康酸衍生物的选择性酶促转化：获得潜在有用的构建基块的途径

  摘要：

  水解酶区域选择性地催化衣康酸二乙酯5a水解成单酯5c，衣康酸酐6向转化成羟基酯2的区域异构单酯5b开放。将其用于合成β-亚甲基-，γ-丁内酯7和外消旋环氧醇3，通过高度对映选择性的荧光假单胞菌脂肪酶催化的酯交换反应分解为（S）-3和（S）-8（90和86％ee）。

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(01)81120-0
• 作为试剂：
  描述：

  1-pyrroline N-oxide 、 β-methylene butyrolactone 在 4-甲基-2(5H)-呋喃酮 、 ethyl 4-hydroxy-3-methylenebutyrate 作用下， 以 氯仿 为溶剂， 反应 16.0h， 以19%的产率得到(3RS,3a'SR)-tetrahydrospiro(furo-3(2H),2'(3'H)-pyrrolo[1,2-b]isoxazol)-5(4H)-one
  参考文献：
  名称：

  3,4-二氢-2 H-吡咯1-氧化物与亚甲基-γ-丁内酯的环加成反应

  摘要：

  在硝酮1与几种亚甲基-γ-丁内酯2–5的反应中，我们在所有情况下均已分离并鉴定出了相应的[3 + 2]环加合物。在所有加合物中，偶极的氧原子已与内酯的外环双键的更取代的碳原子相连。对于内酯5，环外双键显示出比环内双键更高的反应性。本文报道了三个新的杂环骨架。

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(97)00987-3

文献信息

• Mechanistic Consequences of Chiral Radical Clock Probes: Analysis of the Mononuclear Non-Heme Iron Enzyme HppE with 2-Hydroxy-3-methylenecyclopropyl Radical Clock Substrates
  作者：Hui Huang、Wei-Chen Chang、Geng-Min Lin、Anthony Romo、Pei-Jing Pai、William K. Russell、David H. Russell、Hung-Wen Liu

  DOI：10.1021/ja4100035

  日期：2014.2.26

  (S)-2-Hydroxypropylphosphonic acid [(S)-HPP] epoxidase (HppE) is a mononuclear iron enzyme that catalyzes the last step in the biosynthesis of the antibiotic fosfomycin. HppE also processes the (R)enantiomer of H PP but converts it to 2-oxo-propylphosphonic acid. In this study, all four stereoisomers of 3-methylenecyclopropyl-containing substrate analogues, (2R, 3R)-8, (2R, 3S)-8, (2S, 3R)-8, and (2S, 3S)-8, were synthesized and used as radical probes to investigate the mechanism of the HppE-catalyzed reaction. Upon treatment with HppE, (2S, 3R)-8 and (2S, 3S)-8 were converted via a Cl radical intermediate to the corresponding epoxide products, as anticipated. In contrast, incubation of HppE with (2R, 3R)-8 led to enzyme inactivation, and incubation of HppE with (2R, 3S)-8 yielded the 2-keto product. The former finding is consistent with the formation of a C2 radical intermediate, where the inactivation is likely triggered by radical-induced ring cleavage of the methylenecyclopropyl group. Reaction with (2R, 3S)-8 is predicted to also proceed via a C2 radical intermediate, but no enzyme inactivation and no ring-opened product were detected. These results strongly suggest that an internal electron transfer to the iron center subsequent to C H homolysis competes with ring-opening in the processing of the C2 radical intermediate. The different outcomes of the reactions with (2R, 3R)-8 and (2R, 3S)-8 demonstrate the need to carefully consider the chirality of substituted cyclopropyl groups as radical reporting groups in studies of enzymatic mechanisms.
• Ferraboschi Patrizia, Casati Silvana, Grisenti Paride, Santaniello Enzo, Tetrahedron, 50 (1994) N 10, S 3251-3258
  作者：Ferraboschi Patrizia, Casati Silvana, Grisenti Paride, Santaniello Enzo

  DOI：——

  日期：——