p-methoxyphenyl 2-O-acetyl-3,4,6-tri-O-benzyl-α-D-mannopyranosyl-(1->3)-2-O-acetyl-β-D-mannopyranosyl-(1->4)-3,6-di-O-benzyl-2-deoxy-2-phthalimido-β-D-glucopyranoside | 904690-09-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: p-methoxyphenyl 2-O-acetyl-3,4,6-tri-O-benzyl-α-D-mannopyranosyl-(1->3)-2-O-acetyl-β-D-mannopyranosyl-(1->4)-3,6-di-O-benzyl-2-deoxy-2-phthalimido-β-D-glucopyranoside
• 英文别名: [(2S,3S,4S,5R,6R)-4-[(2R,3S,4S,5R,6R)-3-acetyloxy-4,5-bis(phenylmethoxy)-6-(phenylmethoxymethyl)oxan-2-yl]oxy-2-[(2R,3S,4R,5R,6S)-5-(1,3-dioxoisoindol-2-yl)-6-(4-methoxyphenoxy)-4-phenylmethoxy-2-(phenylmethoxymethyl)oxan-3-yl]oxy-5-hydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-3-yl] acetate
• CAS: 904690-09-1
• 化学式: C₇₂H₇₅NO₂₀
• 分子量: 1274.38
• InChiKey: RDUKDFZFODVHJA-ITDFTFKBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  8.1
• 重原子数：
  93
• 可旋转键数：
  30
• 环数：
  11.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.36
• 拓扑面积：
  241
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  20

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2,3,4,6-tetra-O-acetyl-α-D-mannopyranosyl-(1->3)-[2,3,4,6-tetra-O-acetyl-α-D-mannopyranosyl-(1->6)-]-2,4-di-O-benzoyl-α-D-mannopyranosyl trichloroacetimidate 、 p-methoxyphenyl 2-O-acetyl-3,4,6-tri-O-benzyl-α-D-mannopyranosyl-(1->3)-2-O-acetyl-β-D-mannopyranosyl-(1->4)-3,6-di-O-benzyl-2-deoxy-2-phthalimido-β-D-glucopyranoside 在 三氟甲磺酸三甲基硅酯 、 4 A molecular sieve 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 20.0h， 以86%的产率得到[(2R,3R,4S,5S,6S)-6-[[(2R,3R,4S,5S,6S)-5-acetyloxy-4-[(2R,3S,4S,5R,6R)-3-acetyloxy-4,5-bis(phenylmethoxy)-6-(phenylmethoxymethyl)oxan-2-yl]oxy-6-[(2R,3S,4R,5R,6S)-5-(1,3-dioxoisoindol-2-yl)-6-(4-methoxyphenoxy)-4-phenylmethoxy-2-(phenylmethoxymethyl)oxan-3-yl]oxy-3-hydroxyoxan-2-yl]methoxy]-5-benzoyloxy-4-[(2S,3S,4S,5R,6R)-3,4,5-triacetyloxy-6-(acetyloxymethyl)oxan-2-yl]oxy-2-[[(2S,3S,4S,5R,6R)-3,4,5-triacetyloxy-6-(acetyloxymethyl)oxan-2-yl]oxymethyl]oxan-3-yl] benzoate
  参考文献：
  名称：

  N-聚糖恶唑啉的合成：内己糖胺酶的供体催化糖基化。

  摘要：

  恶唑啉单，二，三和六糖，对应于N-连接的糖蛋白高甘露糖聚糖的核心成分，被合成为潜在的糖基供体，用于内己糖胺酶催化糖肽的糖基化和糖蛋白重塑。关键的β-D-Manp-（1-> 4）-D-GlcpNAc连接是通过顺序三氟甲磺酸酯化和亲核取代作用通过葡萄糖二糖底物的差向异构化合成的。恶唑啉直接由端基OPMP保护的N-乙酰基氨基葡萄糖衍生物形成。用三糖恶唑啉供体证明了合成的β-D-GlcpNAcAsn糖基氨基酸的高效内己糖胺酶催化糖基化。

  DOI：

  10.1016/j.carres.2006.03.007
• 作为产物：
  描述：

  在 二甲基硫 、 三氟甲磺酸酐 、 三氟甲磺酸三甲基硅酯 、 四丁基氟化铵 、 三氟乙酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 水 、 乙腈 为溶剂， 生成 p-methoxyphenyl 2-O-acetyl-3,4,6-tri-O-benzyl-α-D-mannopyranosyl-(1->3)-2-O-acetyl-β-D-mannopyranosyl-(1->4)-3,6-di-O-benzyl-2-deoxy-2-phthalimido-β-D-glucopyranoside
  参考文献：
  名称：

  炔丙基介导的分子内糖苷配基递送（IAD）对N-乙酰氨基葡萄糖的β-甘露糖基化反应：N-聚糖核心五糖的合成

  摘要：

  N-聚糖Manβ（1-4）GlcNAc二糖的有效且完全立体控制的合成是通过炔丙基介导的分子内糖苷配基递送（IAD）实现的。甘露糖基巯基糖苷的2- O-炔丙基基团异构化为丙二烯，然后由碘鎓离子介导的缩醛与受保护的GlcNAc衍生物的4-OH混合形成缩醛，随后进行分子内糖基化，并完全控制异头立体化学。接近该关键的二糖中间体可以完成核心N-聚糖五糖的全部合成。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2007.02.108

文献信息

• Propargyl mediated intramolecular aglycon delivery (IAD): applications to the synthesis of core N-glycan oligosaccharides
  作者：Emanuele Attolino、Thomas W.D.F. Rising、Christoph D. Heidecke、Antony J. Fairbanks

  DOI：10.1016/j.tetasy.2007.06.026

  日期：2007.7

  and subsequent intramolecular glycosylation occurs with complete control of anomeric stereochemistry to form the Manβ(1→4)GlcNAc linkage. A variety of linear and convergent approaches (1+2, 3+1, 3+2) to the core pentasaccharide are investigated as means of probing the generality and limitations of this type of intramolecular aglycon delivery for the formation of β-mannoside linkages in complex oligosaccharides

  研究了炔丙基介导的分子内糖苷配基传递（IAD）用于合成N-聚糖寡糖（包括核心N-聚糖五糖）的关键Manβ（1→4）GlcNAc键的过程。甘露聚糖的2- O-炔丙基的异构化异戊二烯的硫代糖苷供体之后，是碘鎓离子介导的缩醛与受保护的GlcNAc受体的4-OH混合形成，随后发生分子内糖基化，且完全控制异头立体化学，形成Manβ（1→4）GlcNAc键。研究了五种核心五糖的线性和收敛方法（1 + 2、3 + 1、3 + 2），作为探索这种类型的分子内糖苷配基递送以形成β-甘露糖苷键的普遍性和局限性的手段复杂的低聚糖。
• Observations on the Regioselectivity of Glycosylation of Mannose and Glucose: Selective Glycosylation of the Secondary 4-Hydroxyl of 4,6-Diol Acceptors
  作者：Antony Fairbanks、Thomas Rising、Christoph Heidecke

  DOI：10.1055/s-2007-980355

  日期：2007.6

  The regioselectivity of glycosylation of manno and gluco acceptor diols possessing free hydroxyl groups at the 4- and 6-positions is found to be strongly dependent on functionalization of the 3-hydroxyl group. Surprisingly, highly regioselective glycosylation of the more hindered 4-hydroxyl can be readily achieved in the presence of the primary 6-hydroxyl in cases where the 3-hydroxyl of the acceptor is protected as a benzyl ether and when the donor possesses an ester participating group at the 2-position. However, reverse regioselectivity, namely glycosylation of the 6-hydroxyl, is observed when the 3-hydroxyl has been previously glycosylated.

  研究发现，在 4-和 6-位上具有自由羟基的甘露醇和葡萄糖受体二醇的糖基化的区域选择性在很大程度上取决于 3-羟基的官能化。令人惊奇的是，当受体的 3-羟基被保护为苄基醚，且供体的 2-位具有酯参与基团时，在初级 6-羟基存在的情况下，阻碍较大的 4-羟基很容易实现高区域选择性糖基化。然而，当 3-羟基先前已被糖基化时，就会出现反向区域选择性，即 6-羟基的糖基化。
• Endohexosaminidase-Catalysed Glycosylation with Oxazoline Donors: Fine Tuning of Catalytic Efficiency and Reversibility
  作者：Thomas W. D. F. Rising、Christoph D. Heidecke、James W. B. Moir、Zhenlian Ling、Antony J. Fairbanks

  DOI：10.1002/chem.200800365

  日期：2008.7.18

  A complete series of oxazoline di-, tri-, tetra-, and hexasaccharides, corresponding to the core sections of N-linked glycoprotein high mannose glycans, together with the corresponding oligosaccharides containing a central glucose unit, were synthesised and tested as glycosyl donors for glycosylation of a GlcNAcAsn glycosyl amino acid catalysed by the endohexosaminidases M (Endo M), A (Endo A) and

  合成了一系列完整的恶唑啉二糖、三糖、四糖和六糖，对应于 N-连接糖蛋白高甘露糖聚糖的核心部分，以及相应的含有中心葡萄糖单元的寡糖，并作为糖基供体进行了测试。由内己糖胺酶 M (Endo M)、A (Endo A) 和 H (Endo H) 催化的 GlcNAcAsn 糖基氨基酸的糖基化。虽然 Endo H 没有催化任何糖基化反应，但 Endo M 和 Endo A 都有效地催化了糖基化，这些糖基化不仅限于包含 Manbeta(1-->4)GlcNAc 链接的供体。精确的结构活性关系和时间进程研究揭示了与所用酶和精确恶唑啉结构相关的合成过程效率的微调。Endo M 和 Endo A 均可实现有效的不可逆糖基化，进一步证明使用结构修饰的恶唑啉供体作为过渡态模拟物以促进酶催化合成，同时防止产物水解；在这些情况下，酶表现出“糖基连接酶”活性。
• An Endoglycosidase with Alternative Glycan Specificity Allows Broadened Glycoprotein Remodelling
  作者：Jonathan J. Goodfellow、Kavitha Baruah、Keisuke Yamamoto、Camille Bonomelli、Benjamin Krishna、David J. Harvey、Max Crispin、Christopher N. Scanlan、Benjamin G. Davis

  DOI：10.1021/ja301334b

  日期：2012.5.16

  Protein endoglycosidases are useful for biocatalytic alteration of glycans on protein surfaces, but the currently limited selectivity of endoglycosidases has prevented effective manipulation of certain N-linked glycans widely found in nature. Here we reveal that a bacterial endoglycosidase from Streptococcus pyogenes, EndoS, is complementary to other known endoglycosidases (EndoA, EndoH) used for current protein remodeling. It allows processing of complex-type N-linked glycans +/- core fucosylation but does not process oligomannose- or hybrid-type glycans. This biocatalytic activity now addresses previously refractory antibody glycoforms.