tri-tert-butyl 10-(2-(pent-4-ynamido)ethyl)-1,4,7,10-tetraazacyclododecane-1,4,7-tricarboxylate | 1268624-72-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: tri-tert-butyl 10-(2-(pent-4-ynamido)ethyl)-1,4,7,10-tetraazacyclododecane-1,4,7-tricarboxylate
• CAS: 1268624-72-1
• 化学式: C₃₀H₅₃N₅O₇
• 分子量: 595.78
• InChiKey: ANBSNJSISWFQCM-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.54
• 重原子数：
  42.0
• 可旋转键数：
  5.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  120.96
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  8.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tri-tert-butyl 10-(2-(pent-4-ynamido)ethyl)-1,4,7,10-tetraazacyclododecane-1,4,7-tricarboxylate 、 1-叠氮基-2-{2-[2-(2-叠氮基乙氧基)乙氧基]乙氧基}乙烷 在 copper(ll) sulfate pentahydrate 、 sodium ascorbate 作用下， 以 甲醇 、 水 为溶剂， 反应 0.83h， 以91%的产率得到hexa-tert-butyl 10,10'-(((3,3'-((((oxybis(ethane-2,1-diyl))bis(oxy))bis(ethane-2,1-diyl))bis(1H-1,2,3-triazole-1,4-diyl))bis(propanoyl))bis(azanediyl))bis(ethane-2,1-diyl))bis(1,4,7,10-tetraazacyclododecane-1,4,7-tricarboxylate)
  参考文献：
  名称：

  锌（II）周期蛋白-肽共轭物与Ras的弱效应子结合状态相互作用

  摘要：

  摘要制备了锌（II）环素-肽杂合化合物和双锌（II）环素复合物，作为鸟嘌呤核苷酸结合蛋白Ras的潜在结合剂，该蛋白是细胞信号转导中的重要分子开关。化合物的设计基于先前的观察结果，即锌（II）环素络合物可作为Ras-效应子相互作用抑制剂的先导化合物，因此能够中断Ras诱导的信号转导。锌（II）环素选择性地稳定了活性Ras的构象状态1，这种构象状态与效应蛋白（如Raf激酶）的亲和力大大降低。为了实现此类Ras-Raf相互作用抑制剂的更高结合亲和力，通过固相合成方案制备了衍生自Ras-活化剂SOS序列的具有短肽的锌（II）环素共轭物。从核-叠氮化物环加成反应获得双核双锌（II）环素复合物。所制备化合物的NMR研究表明，肽结合物不会导致金属络合物-肽结合物的Ras结合亲和力增加。双核锌复合物导致蛋白质立即沉淀，从而阻止了对其结合的光谱研究。

  DOI：

  10.1016/j.ica.2010.07.067
• 作为产物：
  描述：

  二碳酸二叔丁酯 在 氨 、 氢气 、 potassium carbonate 、 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 乙醇 、 二氯甲烷 、 氯仿 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 乙腈 为溶剂， 反应 12.0h， 生成 tri-tert-butyl 10-(2-(pent-4-ynamido)ethyl)-1,4,7,10-tetraazacyclododecane-1,4,7-tricarboxylate
  参考文献：
  名称：

  锌（II）周期蛋白-肽共轭物与Ras的弱效应子结合状态相互作用

  摘要：

  摘要制备了锌（II）环素-肽杂合化合物和双锌（II）环素复合物，作为鸟嘌呤核苷酸结合蛋白Ras的潜在结合剂，该蛋白是细胞信号转导中的重要分子开关。化合物的设计基于先前的观察结果，即锌（II）环素络合物可作为Ras-效应子相互作用抑制剂的先导化合物，因此能够中断Ras诱导的信号转导。锌（II）环素选择性地稳定了活性Ras的构象状态1，这种构象状态与效应蛋白（如Raf激酶）的亲和力大大降低。为了实现此类Ras-Raf相互作用抑制剂的更高结合亲和力，通过固相合成方案制备了衍生自Ras-活化剂SOS序列的具有短肽的锌（II）环素共轭物。从核-叠氮化物环加成反应获得双核双锌（II）环素复合物。所制备化合物的NMR研究表明，肽结合物不会导致金属络合物-肽结合物的Ras结合亲和力增加。双核锌复合物导致蛋白质立即沉淀，从而阻止了对其结合的光谱研究。

  DOI：

  10.1016/j.ica.2010.07.067