benzyl (S)-4-(2-((tert-butoxycarbonyl)amino)propanamido)butanoate | 105449-18-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 肽模拟物
• 英文名称: benzyl (S)-4-(2-((tert-butoxycarbonyl)amino)propanamido)butanoate
• 英文别名: benzyl 4-[[(2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]propanoyl]amino]butanoate
• CAS: 105449-18-1
• 化学式: C₁₉H₂₈N₂O₅
• 分子量: 364.442
• InChiKey: JDMHJEWRLGBENA-AWEZNQCLSA-N

物化性质

• 沸点：
  551.4±40.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.118±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.4
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.53
• 拓扑面积：
  93.7
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  benzyl (S)-4-(2-((tert-butoxycarbonyl)amino)propanamido)butanoate 在 4-二甲氨基吡啶 、 10 wt% platinum on carbon 、 氢气 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 为溶剂， -30.0~20.0 ℃ 、350.01 kPa 条件下， 反应 46.08h， 生成
  参考文献：
  名称：

  含肽聚糖模拟物的碳青霉烯类化合物的合成和l，d特异性转肽酶的交联活性抑制

  摘要：

  碳青霉烯类β-内酰胺类通过针对C2位置引入取代基而针对产生广谱β-内酰胺酶的革兰氏阴性细菌进行了优化。目前正在研究碳青霉烯类药物用于治疗结核病，因为这些药物是l，d的有效共价抑制剂参与分枝杆菌细胞壁组装的转肽酶。本文通过利用C 8羟基的亲核性引入化学多样性来寻找用于灭活这些异常靶标的碳青霉烯类的优化。由于β-内酰胺是肽聚糖前体的结构类似物，因此选择取代基可增加药物和底物之间的相似性。有效地合成了十四个肽-卡宾。由于在位置C2引入苯乙硫基取代基的积极影响，它们比美罗培南参考药物更有效，但在位置C8添加的拟肽不能进一步提高活性。因此，可以修饰位置C8以调节高效碳青霉烯类的药代动力学性质。

  DOI：

  10.1002/chem.202004831
• 作为产物：
  描述：

  benzyl 4-((tert-butoxycarbonyl)amino)butanoate 在 盐酸 、 N,N-二异丙基乙胺 、 Methanaminium,N-[(dimethylamino)(3H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-3-yloxy)methylene]-N-methyl-, hexafluorophosphate(1-) 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 21.0h， 生成 benzyl (S)-4-(2-((tert-butoxycarbonyl)amino)propanamido)butanoate
  参考文献：
  名称：

  WO2020109792A5

  摘要：

  公开号：

  WO2020109792A5

文献信息

• Synthesis and Evaluation of New Elastase Substrates as Tripartate Prodrugs
  作者：Karin Achilles

  DOI：10.1002/1521-4184(200209)335:7<325::aid-ardp325>3.0.co;2-w

  日期：2002.9

  Compounds consisting of a peptide sequence, 4-aminobutyric acid or 5-aminovaleric acid, respectively, as spacer units, and benzyl alcohol as a model leaving group have been prepared and tested for their ability to serve as substrates for porcine pancreatic elastase and human polymorphnuclear elastase. Those compounds containing an Ala-Ala-Ala sequence served as effective substrates for both enzymes. Hydrolytic cleavage, however, occurred exclusively at the ester bond, not at the pepticle-spacer bond. In order to direct the cleavage site from the ester to the amide bond the peptide sequence was varied. We introduced a proline residue in P-3 (in relation to the ester bond) which is known to prevent the cleavage of a substrate by elastase. No hydrolysis, however, either of the ester bond or of the pepticle-spacer bond, was found for these compounds.
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  作者：MATSUI SINITI、 SAJTO SIDZUO、 FUKUSIMA SYUDZI、 KITABATAKEH KATSUAKI

  DOI：——

  日期：——