3-deoxy-D-manno-2-octulosonate-8-phosphate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 3-deoxy-D-manno-2-octulosonate-8-phosphate
• 英文别名: (4R,5R,6R)-2,4,5-trihydroxy-6-[(1R)-1-hydroxy-2-phosphonooxyethyl]oxane-2-carboxylic acid
• 化学式: C₈H₁₅O₁₁P
• 分子量: 318.174
• InChiKey: IZZNRKJLBIYBJN-XMABDTGBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.9
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.88
• 拓扑面积：
  194
• 氢给体数：
  7
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-deoxy-D-manno-2-octulosonate-8-phosphate 生成 3-deoxy-D-manno-oct-2-ulopyranosonic acid
  参考文献：
  名称：

  BEDNARSKI, MARK D.;CRANS, DEBBIE C.;DICOSIMO, ROBERT;SIMON, ETHAN S.;STEI+, TETRAHEDRON LETT., 29,(1988) N 4, 427-430

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  D-阿拉伯糖-5-磷酸酯 、 磷烯醇丙酮酸 在 苯磺酰胺 、 1-deoxy-1-[[N-(phosphonomethyl)-2-oxoethyl]amino]-D-Man₆P 、 Kdo₈P synthase 作用下， 以 various solvent(s) 为溶剂， 生成 3-deoxy-D-manno-2-octulosonate-8-phosphate
  参考文献：
  名称：

  朝着新型抗生素的发展：Kdo8P合酶的基于机理的抑制剂的合成和评估。

  摘要：

  报道了在Kdo8P合酶催化的反应中模拟假定的氧碳鎓中间体3的离子和空间特性的氨基膦酸酯4的设计和两种合成途径。已发现4是尚未测试的酶的结合力最弱，最有效的抑制剂，Ki值为0.4 microM。

  DOI：

  10.1016/s0968-0896(99)00233-3

文献信息

• Direct Identification of Enzyme Active Site Residues by Solid-State REDOR NMR:  Application to KDO8P Synthase
  作者：Lilia Kaustov、Shifi Kababya、Schoucheng Du、Timor Baasov、Sara Gropper、Yuval Shoham、Asher Schmidt

  DOI：10.1021/ja9935409

  日期：2000.3.1

  to (labeled) ligand moieties. In previous studies, REDOR measured distances were shown to be in excellent agreement with X-ray data.3a,b Moreover, 31P13C} REDOR was employed to investigate the conformation of the bound inhibitor glyphosate in the enzyme-substrate-inhibitor ternary complex of 5-enolpyruvoylshikimate-3-phosphate synthase (EPSPS),3c for which no X-ray structure is available. REDOR, e

  在本次通讯中，我们报告了对酶 3-脱氧-D-甘露糖-2-octulosonate-8-磷酸合酶 (KDO8PS) 活性位点残基的首次直接鉴定。这是通过将旋转回波双共振 1 (REDOR) 固态 NMR 实验应用于均匀 15N 标记的 KDO8PS 及其每种天然底物磷酸烯醇式丙酮酸 (PEP) 和 D-阿拉伯糖-5-磷酸酯的冻干二元复合物来实现的(A5P)。它与基于机制的抑制剂 2（方案 1）的复合物，迄今为止已知的最有效的抑制剂 2（Ki 0.4 μM），也进行了研究，并将其结合与天然底物的结合进行了比较。REDOR 技术 1 基于选择性重新引入特定类型核对之间的（磁）偶极相互作用，并且在有利的情况下可以实现精确测量，从中可以获得距离限制。3 通过在蛋白质中靠近（标记）配体部分的已知位置掺入稳定同位素，可以实现其在蛋白质-配体相互作用研究中的应用。在之前的研究中，REDOR 测量的距离与 X