D-阿拉伯糖-5-磷酸酯 | 13137-52-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 中文名称: D-阿拉伯糖-5-磷酸酯
• 英文名称: D-arabinose 5-phosphate
• 英文别名: D-arabinose-5-phosphate；arabinose 5-phosphate；arabinose-5-phosphate；Ar5P；D-arabino-2,3,4-Trihydroxy-5-phosphonooxy-valeraldehyd；O⁵-Phosphono-D-arabinose；[(2R,3R,4S)-2,3,4-trihydroxy-5-oxopentyl] dihydrogen phosphate
• CAS: 13137-52-5
• 化学式: C₅H₁₁O₈P
• 分子量: 230.111
• InChiKey: PPQRONHOSHZGFQ-WDCZJNDASA-N

物化性质

• 沸点：
  559.1±60.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.803±0.06 g/cm3(Predicted)
• 物理描述：
  Solid

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.4
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  145
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  8

安全信息

• 海关编码：
  2919900090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  D-阿拉伯糖-5-磷酸酯 在 三乙醇胺 、 D-fructose-6-phosphate aldolase 作用下， 生成 DL-甘油醛-3-磷酸
  参考文献：
  名称：

  D-果糖-6-磷酸醛缩酶催化糖醛的不对称自醛和交叉醛醇缩合反应

  摘要：

  酶活性的新方面：D-果糖-6-磷酸醛缩酶（FSA）催化乙醇醛（GA）及其与其他醛的交叉醛缩醛加成的自身醛醇缩合反应。由于GA对FSA作为供体的亲和力高于作为受体的亲和力，因此，如果将GA的浓度保持在较低水平，则醛类受体的良好或不良都可能发生交叉醇醛缩合反应。

  DOI：

  10.1002/anie.200902065
• 作为产物：
  描述：

  D-arabinose-5-phosphate 以 重水 为溶剂， 生成 D-阿拉伯糖-5-磷酸酯
  参考文献：
  名称：

  呋喃糖环异构化：5-脱氧戊糖和5-O-甲基戊糖的动力学研究

  摘要：

  使用13C饱和转移NMR（st-nmr）光谱研究了5-脱氧-L-戊糖（1-4）和5-O-甲基-D-戊糖（5-8）在水溶液中的异构化作用在异头碳原子上被13 C取代的化合物。这些化合物在相同的溶液条件下（50mM乙酸盐缓冲液，pH值为60，pH 4.0）已获得开环（k开）和闭环（k关）的单向速率常数，并将其与实测值进行了比较。 D-四聚体（9和10）和四个D-戊糖5-磷酸（11-14）。基于这些比较，已揭示了呋喃糖结构与反应性之间的几种相关性，并提出了模型来解释观察到的化合物的动力学行为（1-10）。还通过比较5-脱氧-L-（1-13C）-Lyose和5-O-甲基-D-（1-13C）Lyxose的行为，研究了环外结构对酸催化的速率常数的影响。已经考虑确定可能在确定结构对异构化反应性的影响中起作用的因素（焓和熵）。

  DOI：

  10.1016/0008-6215(88)80002-8

文献信息

• Towards the development of novel antibiotics: synthesis and evaluation of a mechanism-based inhibitor of Kdo8P synthase
  作者：Shoucheng Du、Hana Faiger、Valery Belakhov、Timor Baasov

  DOI：10.1016/s0968-0896(99)00233-3

  日期：1999.12

  The design and two synthetic pathways to aminophosphonate 4 which mimics the ionic and steric properties of putative oxocarbenium intermediate 3 in the Kdo8P synthase-catalyzed reaction are reported. It was found that 4 is a slow-binding, most potent inhibitor of the enzyme yet tested, with a Ki value of 0.4 microM.

  报道了在Kdo8P合酶催化的反应中模拟假定的氧碳鎓中间体3的离子和空间特性的氨基膦酸酯4的设计和两种合成途径。已发现4是尚未测试的酶的结合力最弱，最有效的抑制剂，Ki值为0.4 microM。
• Efficient biocatalytic processes for highly valuable terminally phosphorylated C5 to C9<scp>d</scp>-ketoses
  作者：C. Guérard-Hélaine、M. Debacker、P. Clapés、A. Szekrenyi、V. Hélaine、M. Lemaire

  DOI：10.1039/c3gc42140f

  日期：——

  A green enzymatic strategy for the synthesis of terminally phosphorylated C5 to C9 naturally occurring D-ketose phosphates and analogues was developed using D-fructose-6-phosphate aldolase (FSA) as a catalyst. This enzyme has stereoselectively catalysed aldol reactions between glycolaldehyde phosphate or ribose-5-phosphate as an acceptor substrate and dihydroxyacetone, hydroxyacetone or hydroxybutanone as a donor. Furthermore, D-glycero-D-altro-2-octulose 8-phosphate was obtained using a straightforward one-pot domino biocatalytic system involving FSA, ribulose-5-phosphate epimerase and ribose-5-phosphate isomerase controlling five contiguous asymmetric centres and starting from achiral material.

  以 D-果糖-6-磷酸醛醇酶（FSA）为催化剂，开发了一种合成末端磷酸化的 C5 至 C9 天然 D-酮糖磷酸酯及其类似物的绿色酶法策略。这种酶可立体选择性地催化以磷酸乙醛或 5-磷酸核糖为受体底物与以二羟基丙酮、羟基丙酮或羟基丁酮为供体的醛醇反应。此外，还利用一个简单的一锅多米诺生物催化系统（包括 FSA、核酮糖-5-磷酸外切酶和核酮糖-5-磷酸异构酶），控制五个连续的不对称中心，并从非手性材料开始，获得了 D-甘油-D-麦芽糖-2-辛酮糖-8-磷酸酯。
• Improved methods for the enzymic preparation and chromatography of octulose phsophates
  作者：Mirek Kapuscinski、Fritz P. Franke、Ian Flanigan、John K. MacLeod、John F. Williams

  DOI：10.1016/0008-6215(85)85050-3

  日期：1985.7

  Abstract High-yield methods are presented for the synthesis of d - glycero - d - altro -octulose 8-phosphate and 1,8-diphosphate, and d - glycero-ido -octulose 1,8-diphosphate and 8-phosphate. Formate ion-exchange and DEAE-Sephadex A-25 borate column chromatography were used for the isolation of these compounds. A new phenylboronate-containing solvent for p.c. and t.l.c. of sugar phosphates is described

  摘要提出了高产的方法合成d-甘油-d-α-辛基8-磷酸和1,8-二磷酸酯，以及d-甘油基-辛基1,8-二磷酸和8-磷酸酯。甲酸根离子交换和DEAE-Sephadex A-25硼酸盐柱色谱用于分离这些化合物。描述了一种用于糖磷酸酯的pc和tlc的新的含苯基硼酸酯的溶剂。提出了水溶液（pH 7.0）中d-甘油-d-八-八糖8磷酸酯的主要贡献结构的13 Cn.mr赋值。
• <i>Campylobacter jejuni</i> KDO8P Synthase, Its Inhibition by KDO8P Oxime, and Control of the Residence Time of Slow-Binding Inhibition
  作者：Simanga R. Gama、Naresh Balachandran、Paul J. Berti

  DOI：10.1021/acs.biochem.8b00748

  日期：2018.9.11

  phosphoenolpyruvate (PEP) with arabinose 5-phosphate (A5P), to produce KDO8P. We have characterized Campylobacter jejuni KDO8P synthase and its inhibition by KDO8P oxime. It was metal-dependent and homotetrameric and followed a rapid equilibrium sequential ordered ter ter kinetic mechanism in which Mn2+ bound first, followed by PEP and then A5P. It was inhibited by KDO8P oxime, an analogue of 3-deoxy-d-arabino-heptulosonate

  3-脱氧d -甘露-2- octulosonate -8-磷酸盐（KDO8P）合酶催化脂多糖生物合成，即磷酸（PEP）的缩合与阿拉伯糖5-磷酸（A5P）第一步骤中，以产生KDO8P。我们已经表征了空肠弯曲杆菌KDO8P合酶及其对KDO8P肟的抑制作用。它是金属依赖性和同四聚体的，并且遵循快速平衡的顺序有序的三级动力学机理，其中首先结合了Mn 2+，然后是PEP，然后是A5P。它被KDO8P肟（3-deoxy- d - arabino的类似物）抑制-七磷酸7-磷酸（DAHP）肟，DAHP合酶的过渡态模拟物。对于Mn 2+，抑制作用是非竞争性的，而对于PEP和A5P，抑制作用是竞争性的。它既显示了快速结合抑制（K i = 10μM）又显示了缓慢结合抑制（K i * = 0.57μM）。在酶上的停留时间（t R）范围从不存在游离抑制剂的27分钟到过量抑制剂的69 h。t R的依赖关于游离抑制剂的
• Direct Identification of Enzyme Active Site Residues by Solid-State REDOR NMR:  Application to KDO8P Synthase
  作者：Lilia Kaustov、Shifi Kababya、Schoucheng Du、Timor Baasov、Sara Gropper、Yuval Shoham、Asher Schmidt

  DOI：10.1021/ja9935409

  日期：2000.3.1

  to (labeled) ligand moieties. In previous studies, REDOR measured distances were shown to be in excellent agreement with X-ray data.3a,b Moreover, 31P13C} REDOR was employed to investigate the conformation of the bound inhibitor glyphosate in the enzyme-substrate-inhibitor ternary complex of 5-enolpyruvoylshikimate-3-phosphate synthase (EPSPS),3c for which no X-ray structure is available. REDOR, e

  在本次通讯中，我们报告了对酶 3-脱氧-D-甘露糖-2-octulosonate-8-磷酸合酶 (KDO8PS) 活性位点残基的首次直接鉴定。这是通过将旋转回波双共振 1 (REDOR) 固态 NMR 实验应用于均匀 15N 标记的 KDO8PS 及其每种天然底物磷酸烯醇式丙酮酸 (PEP) 和 D-阿拉伯糖-5-磷酸酯的冻干二元复合物来实现的(A5P)。它与基于机制的抑制剂 2（方案 1）的复合物，迄今为止已知的最有效的抑制剂 2（Ki 0.4 μM），也进行了研究，并将其结合与天然底物的结合进行了比较。REDOR 技术 1 基于选择性重新引入特定类型核对之间的（磁）偶极相互作用，并且在有利的情况下可以实现精确测量，从中可以获得距离限制。3 通过在蛋白质中靠近（标记）配体部分的已知位置掺入稳定同位素，可以实现其在蛋白质-配体相互作用研究中的应用。在之前的研究中，REDOR 测量的距离与 X