D-glucose 6-phosphate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: D-glucose 6-phosphate
• 英文别名: glucose-6-phosphate；alpha-D-glucose 6-phosphate(2-)；[(2R,3S,4S,5R,6S)-3,4,5,6-tetrahydroxyoxan-2-yl]methyl phosphate
• 化学式: C₆H₁₁O₉P
• 分子量: 258.122
• InChiKey: NBSCHQHZLSJFNQ-DVKNGEFBSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.4
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  163
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  D-glucose 6-phosphate 在 乙二胺四乙酸 、 双氧水 、 铁粉 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 0.5h， 以3.7%的产率得到草酸醛
  参考文献：
  名称：

  Fenton诱导的碳水化合物和相关化合物的降解形成乙二醛。

  摘要：

  在本文中，我们提供了从一系列单糖和相关化合物中乙二醛（1）形成的系统分析，以确定它们作为体内这种α-氧醛来源的潜在作用。使底物与Fenton试剂（Fe（2 +）/ EDTA / H（2）O（2））反应，并使用6-羟基-2,4,5-三氨基嘧啶荧光分析法通过HPLC分析混合物。已发现己糖及其衍生物作为乙二醛来源的等级顺序是果糖>葡萄糖=甘露糖=半乳糖>葡萄糖-6-磷酸酯>甘露醇。在戊糖组中，阿拉伯糖和核糖的产率更高，为1，其次是脱氧核糖及其腺嘌呤N-糖苷和核糖。在测试的底物中，三碳化合物，即甘油三糖和甘油，而不是3-磷酸甘油醛，是迄今为止最有效的1碳源。

  DOI：

  10.1016/j.carres.2006.03.027
• 作为产物：
  描述：

  α-D-glucose-1-phosphate 生成 D-glucose 6-phosphate
  参考文献：
  名称：

  Among Multiple Phosphomannomutase Gene Orthologues, Only One Gene Encodes a Protein with Phosphoglucomutase and Phosphomannomutase Activities in Thermococcus kodakaraensis

  摘要：

  摘要 在嗜热古生菌Thermococcus kodakaraensis的基因组中发现了四个可被注释为磷甘露糖酶（PMM）基因（COG1109）的同源基因（TK1108、TK1404、TK1777和TK2185）。 热球菌 KOD1。我们之前发现 TK1777 实际上编码一种磷酸戊二酸酶。为了确定其余三个直向同源物中哪个编码磷酸葡聚糖突变酶（PGM），我们研究了 T. kodakaraensis KOD1 的 PGM 活性。 细胞中的 PGM 活性。 细胞中的 PGM 活性，并确定了负责这种活性的基因。异源基因表达以及重组蛋白的纯化和表征表明，TK1108编码的蛋白具有高水平的PGM活性（690 U mg -1 ）以及高水平 PMM 活性（401 U mg -1 ).对其余两个直向同源物的类似分析表明，它们的蛋白产物既不表现出 PGM 活性，也不表现出 PMM 活性。T. kodakaraensis 中 TK1108 的 PGM 活性和转录 T. kodakaraensis 的 PGM 活性和转录均高于以淀粉为原料的细胞。我们的研究结果清楚地表明，在柯达卡拉氏菌的四个 PMM 基因直向同源物中 中，只有一个基因 中，只有一个基因 TK1108 实际编码具有 PGM 和 PMM 活性的蛋白质。

  DOI：

  10.1128/jb.186.18.6070-6076.2004
• 作为试剂：
  描述：

  1RS,2RS-trans-2-{[2-(4-chloro-3-methylphenoxy)ethyl]amino}cyclohexan-1-ol 在 glucose-6-phosphate dehydrogenase 、 烟酰胺腺嘌呤双核苷酸磷酸盐 、 D-glucose 6-phosphate 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 1.25h， 生成 2-[2-[4-Chloro-3-(hydroxymethyl)phenoxy]ethylamino]cyclohexan-1-ol 、 2-Chloro-5-[2-[(2-hydroxycyclohexyl)amino]ethoxy]benzaldehyde
  参考文献：
  名称：

  反式-2-氨基环己-1-醇的4-氯-3-甲基苯氧基乙胺衍生物的合成，抗惊厥活性和代谢

  摘要：

  在这项研究中，我们报告了反式-2氨基环己-1-醇的三种新的手性N-氨基烷基衍生物的合成，光谱表征，抗癫痫活性和生物转化：1（R对映体），2（S对映体）和3（消旋剂）。使用MES和scMet研究了标题化合物的抗癫痫活性。此外，在该研究中，生物转化1，2和3中的微生物模型（银汉），肝微粒体分析以及在计算机芯片上研究（MetaSite）进行评价。

  DOI：

  10.1002/chir.22406

文献信息

• Purification and characterization of phosphomannomutase/phosphoglucomutase from Pseudomonas aeruginosa involved in biosynthesis of both alginate and lipopolysaccharide
  作者：R W Ye、N A Zielinski、A M Chakrabarty

  DOI：10.1128/jb.176.16.4851-4857.1994

  日期：1994.8

  The algC gene from Pseudomonas aeruginosa has been shown to encode phosphomannomutase (PMM), an essential enzyme for biosynthesis of alginate and lipopolysaccharide (LPS). This gene was overexpressed under control of the tac promoter, and the enzyme was purified and its substrate specificity and metal ion effects were characterized. The enzyme was determined to be a monomer with a molecular mass of 50 kDa. The enzyme catalyzed the interconversion of mannose 1-phosphate (M1P) and mannose 6-phosphate, as well as that of glucose 1-phosphate (G1P) and glucose 6-phosphate. The apparent Km values for M1P and G1P were 17 and 22 microM, respectively. On the basis of Kcat/Km ratio, the catalytic efficiency for G1P was about twofold higher than that for M1P. PMM also catalyzed the conversion of ribose 1-phosphate and 2-deoxyglucose 6-phosphate to their corresponding isomers, although activities were much lower. Purified PMM/phosphoglucomutase (PGM) required Mg2+ for maximum activity; Mn2+ was the only other divalent metal that showed some activation. The presence of other divalent metals in addition to Mg2+ in the reaction inhibited the enzymatic activity. PMM and PGM activities could not be detected in nonmucoid algC mutant strain 8858 and in LPS-rough algC mutant strain AK1012, while they were present in the wild-type strains as well as in algC-complemented mutant strains. This evidence suggests that AlgC functions as PMM and PGM in vivo, converting phosphomannose and phosphoglucose in the biosynthesis of both alginate and LPS.

  Pseudomonas aeruginosa的algC基因已被证明编码磷酸甘露糖异构酶（PMM），这是合成藻酸和脂多糖（LPS）必需的酶。该基因在tac启动子的控制下过表达，并纯化了酶，对其底物特异性和金属离子效应进行了表征。酶被确定为分子量为50 kDa的单体。该酶催化甘露糖1-磷酸（M1P）和甘露糖6-磷酸以及葡萄糖1-磷酸（G1P）和葡萄糖6-磷酸之间的互变。M1P和G1P的表观Km值分别为17和22微米。根据Kcat/Km比值，G1P的催化效率约为M1P的两倍。PMM还催化核糖1-磷酸和2-去氧葡萄糖6-磷酸的转化为相应的异构体，但活性要低得多。纯化的PMM/磷酸葡萄糖异构酶（PGM）需要Mg2+才能达到最大活性；Mn2+是唯一另一个显示出一定激活作用的双价金属。反应中除Mg2+以外的其他双价金属的存在会抑制酶活性。在非粘液型algC突变株8858和LPS-粗型algC突变株AK1012中无法检测到PMM和PGM活性，而在野生型菌株以及algC补充突变株中存在。这些证据表明AlgC在体内作为PMM和PGM发挥作用，将磷酸甘露糖和磷酸葡萄糖转化为合成藻酸和LPS所需的底物。
• Among Multiple Phosphomannomutase Gene Orthologues, Only One Gene Encodes a Protein with Phosphoglucomutase and Phosphomannomutase Activities in <i>Thermococcus kodakaraensis</i>
  作者：Naeem Rashid、Tamotsu Kanai、Haruyuki Atomi、Tadayuki Imanaka

  DOI：10.1128/jb.186.18.6070-6076.2004

  日期：2004.9.15

  Four orthologous genes (TK1108, TK1404, TK1777, and TK2185) that can be annotated as phosphomannomutase (PMM) genes (COG1109) have been identified in the genome of the hyperthermophilic archaeon Thermococcus kodakaraensis KOD1. We previously found that TK1777 actually encodes a phosphopentomutase. In order to determine which of the remaining three orthologues encodes a phosphoglucomutase (PGM), we examined the PGM activity in T. kodakaraensis cells and identified the gene responsible for this activity. Heterologous gene expression and purification and characterization of the recombinant protein indicated that TK1108 encoded a protein with high levels of PGM activity (690 U mg ⁻¹ ), along with high levels of PMM activity (401 U mg ⁻¹ ). Similar analyses of the remaining two orthologues revealed that their protein products exhibited neither PGM nor PMM activity. PGM activity and transcription of TK1108 in T. kodakaraensis were found to be higher in cells grown on starch than in cells grown on pyruvate. Our results clearly indicate that, among the four PMM gene orthologues in T. kodakaraensis , only one gene, TK1108, actually encodes a protein with PGM and PMM activities.

  摘要 在嗜热古生菌Thermococcus kodakaraensis的基因组中发现了四个可被注释为磷甘露糖酶（PMM）基因（COG1109）的同源基因（TK1108、TK1404、TK1777和TK2185）。 热球菌 KOD1。我们之前发现 TK1777 实际上编码一种磷酸戊二酸酶。为了确定其余三个直向同源物中哪个编码磷酸葡聚糖突变酶（PGM），我们研究了 T. kodakaraensis KOD1 的 PGM 活性。 细胞中的 PGM 活性。 细胞中的 PGM 活性，并确定了负责这种活性的基因。异源基因表达以及重组蛋白的纯化和表征表明，TK1108编码的蛋白具有高水平的PGM活性（690 U mg -1 ）以及高水平 PMM 活性（401 U mg -1 ).对其余两个直向同源物的类似分析表明，它们的蛋白产物既不表现出 PGM 活性，也不表现出 PMM 活性。T. kodakaraensis 中 TK1108 的 PGM 活性和转录 T. kodakaraensis 的 PGM 活性和转录均高于以淀粉为原料的细胞。我们的研究结果清楚地表明，在柯达卡拉氏菌的四个 PMM 基因直向同源物中 中，只有一个基因 中，只有一个基因 TK1108 实际编码具有 PGM 和 PMM 活性的蛋白质。
• Crystal structure of a bacterial phosphoglucomutase, an enzyme involved in the virulence of multiple human pathogens
  作者：Ritcha Mehra-Chaudhary、Jacob Mick、John J. Tanner、Michael T. Henzl、Lesa J. Beamer

  DOI：10.1002/prot.22957

  日期：2011.4

  The crystal structure of the enzyme phosphoglucomutase from Salmonella typhimurium (StPGM) is reported at 1.7 Å resolution. This is the first high‐resolution structural characterization of a bacterial protein from this large enzyme family, which has a central role in metabolism and is also important to bacterial virulence and infectivity. A comparison of the active site of StPGM with that of other

  鼠伤寒沙门氏菌磷酸葡糖变位酶的晶体结构（StPGM）的分辨率为1.7Å。这是来自这个大酶家族的细菌蛋白的第一个高分辨率结构表征，它在新陈代谢中起着核心作用，对细菌的毒力和传染性也很重要。将StPGM的活性位点与其他磷酸葡萄糖变位酶的活性位点进行比较，发现保守的残基可能参与整个酶家族的催化和配体结合。StPGM的另一种晶体形式和正常模式分析可洞悉配体结合后C末端结构域的构象变化。来自StPGM结构的新观察结果是晶体的不对称单元中存在明显的二聚体，主要通过N末端螺旋中的接触介导。分析超离心和小角度X射线散射证实StPGM在溶液中形成二聚体。多个序列比对和系统发育研究表明，细菌PGM的不同子集共享标志性二聚螺旋，而其他细菌和真核PGM可能是单体。这些StPGM的结构，生化和生物信息学研究提供了对大型α-它属于D-磷酸脱氢酶的超家族，也与细菌PGM特异性抑制剂的设计有关。蛋白质2011。©2011
• Glucose-6-phosphate-1-epimerase from baker's yeast. A new enzyme
  作者：Bernd Wurster、Benno Hess

  DOI：10.1016/0014-5793(72)80311-9

  日期：1972.7.1

  Salas et al. [ 1] reported that phosphoglucose isomerase from yeast not only catalyses the isomerization of glucose-6-phosphate to fructose-6-phosphate but also the conversion of a-D-glucopyranose-6-phosphate to the aldehyde form of glucose-6-phosphate. Also Carlson et al. [2] could show that this enzyme accelerates the mutarotation of/3-D-glucopyranose-6sulphate. Investigating this intrinsic anomerase

  萨拉斯等人。[1] 报道了来自酵母的磷酸葡萄糖异构酶不仅催化葡萄糖-6-磷酸异构化为6-磷酸果糖，而且还催化α-D-吡喃葡萄糖-6-磷酸转化为6-磷酸葡萄糖的醛形式。还有卡尔森等人。[2] 可以表明这种酶加速了/3-D-吡喃葡萄糖-6硫酸盐的变旋。通过定量研究 PGI [3] 的这种内在异头酶活性，我们在酵母细胞中发现了另一种酶，它在葡萄糖代谢的分支点催化 6-磷酸葡萄糖异头形式的平衡。本文将描述这种葡萄糖 6-磷酸-1-差向异构酶的分离和部分表征。
• Effect of 6-Phosphogluconate on Phosphoglucose Isomerase in Rat Brain In Vitro and In Vivo
  作者：M. K. Gaitonde、Elizabeth Murray、Vincent J. Cunningham

  DOI：10.1111/j.1471-4159.1989.tb09178.x

  日期：1989.5

  reverse reaction at pH 7.5. It was 1,992 +/- 28 and 2,620 +/- 46, respectively, at pH 8.5. The apparent Km and Vmax of phosphoglucose isomerase were 0.593 +/- 0.031 mM and 2,291 +/- 61 nmol/min/mg of protein, respectively, for glucose 6-phosphate and 0.095 +/- 0.013 mM and 2,035 +/- 98 nmol/min/mg of protein, respectively, for fructose 6-phosphate. The activity of phosphoglucose isomerase was inhibited intensely

  磷酸葡萄糖异构酶的活性，其动力学性质以及6-磷酸葡萄糖酸酯对其正向（6-磷酸葡萄糖-果糖6-磷酸）和反向（6-磷酸6-磷酸果糖-葡萄糖）活性的影响在成年大鼠脑中测定了6-磷酸）反应。磷酸葡萄糖异构酶的活性（以nmol / min / mg全脑蛋白计）在pH 7.5的正反应中为1,865 +/- 20，在逆反应中为1,756 +/- 32。pH值为8.5时分别为1,992 +/- 28和2,620 +/- 46。磷酸葡萄糖异构酶的表观Km和Vmax对于6磷酸葡萄糖分别为0.593 +/- 0.031 mM和2,291 +/- 61 nmol / min / mg蛋白质，分别为0.095 +/- 0.013 mM和2,035 +/- 98 nmol / min / mg蛋白分别用于果糖6-磷酸酯。6-磷酸葡萄糖酸酯强烈地和竞争地抑制了磷酸葡萄糖异构酶的活性，对于6-磷酸葡萄糖作为底物，表观Ki为0