Boc-Phe-Lys | 71448-16-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Phe-Lys
• 英文别名: Z-Phe-Lys；Cbz-L-Phe-L-Lys-OH；(2S)-6-amino-2-[[(2S)-3-phenyl-2-(phenylmethoxycarbonylamino)propanoyl]amino]hexanoic acid
• CAS: 71448-16-3
• 化学式: C₂₃H₂₉N₃O₅
• 分子量: 427.5
• InChiKey: HMWBTHMETORXCD-PMACEKPBSA-N

物化性质

• 熔点：
  198-200 °C(Solv: ethanol (64-17-5))
• 沸点：
  719.2±60.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.225±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.7
• 重原子数：
  31
• 可旋转键数：
  13
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.35
• 拓扑面积：
  131
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Phe-Lys 在 palladium on activated charcoal 盐酸 、 氢气 作用下， 生成 Phe-Lys
  参考文献：
  名称：

  On the Peptides of L-Lysine^1,2

  摘要：

  DOI：

  10.1021/ja01464a043
• 作为产物：
  描述：

  L-赖氨酸 在 吗啉 、 N-甲基吗啉 、 吡啶 、 四(三苯基膦)钯 、 bovine spleen cathepsin B 、 碳酸氢钠 、 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 三乙胺 、 sodium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 N-甲基吡咯烷酮 、 乙二醇二甲醚 、 水 为溶剂， 生成 Boc-Phe-Lys
  参考文献：
  名称：

  Design, Synthesis, and Antitumor Activity of 4-Halocolchicines and Their Pro-drugs Activated by Cathepsin B

  摘要：

  Novel colchicine derivatives possessing various substituents at the C4 position were prepared. Among them, 4-halo derivatives 3-6 were found to exhibit higher activity against cancer cell lines (A549, HT29, HCT116) as well as on mice transplanted with the HCT116 human colorectal carcinoma cell line than colchicine (1). Further, utilizing the 4-substituted colchicines, we prepared pro-drugs having a dipeptide side chain and demonstrated that these pro-drugs were activated by cathepsin B, an enzyme overexpressed in tumor cells, and exhibited selective toxicity to the tumor cells.

  DOI：

  10.1021/ml100287y

文献信息

• Characteristics of Chymotrypsin Modified with Water-soluble Acylating Reagents and Its Peptide Synthesis Ability in Aqueous Organic Media
  作者：Yoshihiro Kawasaki、Mototake Murakami、Shun’ichi Dosako、Ikunori Azuse、Tsutomu Nakamura、Hideo Okai

  DOI：10.1271/bbb.56.441

  日期：1992.1

  the one-layer system containing water and DMF, Z(20)Csin catalyzed the peptide bond formation in a higher yield than that by unmodifide chymotrypsin and enabled a synthetic reaction in even an 80% (v/v) DMF media, in which the hydrolytic reaction could not be carried out. Z(20)Csin catalyzed the condensation between some N-acyl amino acids or peptide derivatives and amino acids in 90% ethylacetate,

  用水溶性酰化剂制备了几种修饰的胰凝乳蛋白酶，比较了未修饰的胰凝乳蛋白酶在N，N′-二甲基甲酰胺（DMF）水溶液中水解后的特性。发现在20％氨基被苄氧基羰基（Z（20）Csin）修饰的胰凝乳蛋白酶（Csin）在水性DMF介质中的水解活性方面比未修饰的胰凝乳蛋白酶更有利。我们还研究了两种不同溶液系统中Z（20）Csin催化的肽合成。在包含水和DMF的单层系统中，Z（20）Csin催化肽键形成的产率高于未修饰的胰凝乳蛋白酶，并且甚至可以在80％（v / v）DMF介质中进行合成反应，其中不能进行水解反应。Z（20）Csin催化某些N-酰基氨基酸或肽衍生物与氨基酸在90％乙酸乙酯，90％己烷或50％苯中的缩合。后一种方法采用两层系统，修饰的酶在制备酰基肽时可能能够减少合成步骤。
• Increasing time on target: utilization of inhibitors of cysteine cathepsins to enhance the tumor retention of receptor-targeted agents
  作者：Wei Fan、Wenting Zhang、Sameer Alshehri、Jered C. Garrison

  DOI：10.1039/c8cc05982a

  日期：——

  report a strategy of utilizing irreversible cysteine cathepsin inhibitor as trapping agent to increase the tumor residence time of receptor-targeted agents. The targeted constructs incorporating these cysteine cathepsin trapping agents were able to form high molecular weight adducts with intracellular cysteine cathepsins, thus achieving superior retention in tumor tissues.

  我们报告了利用不可逆的半胱氨酸组织蛋白酶抑制剂作为捕获剂以增加受体靶向药物的肿瘤停留时间的策略。掺入这些半胱氨酸组织蛋白酶捕获剂的靶向构建体能够与细胞内半胱氨酸组织蛋白酶形成高分子量加合物，从而在肿瘤组织中实现优异的保留。
• [EN] ELONGATED AND MULTIPLE SPACERS IN ACTIVATIBLE PRODRUGS<br/>[FR] ESPACEURS ALLONGES ET MULTIPLES DE PRODROGUES ACTIVABLES
  申请人：DE GROOT FRANCISCUS MARINUS HE

  公开号：WO2002083180A1

  公开（公告）日：2002-10-24

  This invention is directed to prodrugs that can be activated at the preferred site of action in order to selectively deliver the corresponding therapeutic parent drugs to target cells or to the target site. This invention will therefore primarily but not exclusively relate to tumor cells as target cells. More specifically the prodrugs are compounds of the formula V-(W)k-(X)1-A-Z, wherein: V is a specifier; (W)k-(X)1-A is an elongated self-elimination spacer system; W and X are each a 1,(4+2n) electronic cascade spacer, being the same or different; A is either a spacer group of formula (Y)m wherein: Y is a 1,(4+2n) electronic cascade spacer, or a group of formula U being a cyclisation elimination spacer; Z is a therapeutic drug; k, 1 and m are integers from 0 (included) to 5 (included); n is an integer of 0 (included) to 10 (included), with the provisos that: - when A is (Y)m: k+1+m ≥ 1, and if k+1+m = 1; - when A is U: k+1 ≥ 1.

  本发明涉及一种前药，可以在首选作用部位激活，以有选择地将相应的治疗母药物传递到目标细胞或目标部位。因此，本发明主要但不仅限于将肿瘤细胞作为目标细胞。更具体地，前药是化合物V-(W)k-(X)1-A-Z，其中：V是说明符；(W)k-(X)1-A是一个延长的自我消除间隔系统；W和X分别是1，（4+2n）电子级联间隔器，相同或不同；A是公式（Y）m的间隔基团，其中：Y是1，（4+2n）电子级联间隔器，或者是公式U的基团，是环化消除间隔器；Z是治疗药物；k，1和m是从0（包括）到5（包括）的整数；n是0（包括）到10（包括）的整数，但前提是：当A为（Y）m时：k+1+m≥1，如果k+1+m=1；当A为U时：k+1≥1。
• Acylpeptide und pharmazeutische Präparate davon, sowie deren Herstellung und Verwendung
  申请人：CIBA-GEIGY AG

  公开号：EP0030920A2

  公开（公告）日：1981-06-24

  Acylpeptide, die sich von Somatostatin oder einem wirkungsanalogen Derivat davon, dessen Aminosäuresequenz durch Auslassen einzelner Aminosäuren und/oder deren Austausch gegen andere Aminosäuren modifiziert ist, ableiten und in welchen die Σ-Aminogruppe des Lysinrestes in 9-Stellung, und gegebenenfalls auch die I-Aminogruppe des Lysinrestes in 4-Stellung und/oder die N-terminale a-Aminogruppe, den Acylrest einer gegebenenfalls substituierten Alkancarbonsäure trägt, sowie Salze und Komplexe davon, sind als Antidiabeticum und/oder zur Bekämpfung der gastro-intestinalen Blutung verwendbar. Sie werden durch konventionelle Methoden der Peptid-Chemie hergestellt.

  由体生长抑素或其效应类似物衍生物衍生的酰基肽，其氨基酸序列通过省略单个氨基酸和/或用其他氨基酸取代而改变，其中赖氨酸残基的 Σ-氨基位于 9 位、和/或 N-末端 a-氨基基团，并带有任选取代的烷羧酸的酰基残基，以及它们的盐和复合物，可用作抗糖尿病剂和/或防治胃肠道出血。它们是通过传统的肽化学方法生产的。
• Convenient synthesis of C-terminal di- and tri-peptide amides from N-protected dipeptidoylbenzotriazoles
  作者：Ilhami Celik、Ashraf A.A. Abdel-Fattah

  DOI：10.1016/j.tet.2009.02.070

  日期：2009.6

  N-Protected dipeptidoylbeiizotriazoles react with aqueous ammonia to give dipeptide primary amides (77-98%) and with N-unprotected alpha-amino amides to afford tripeptide primary amides (82-86%). (C) 2009 Published by Elsevier Ltd.