(S,Z)-allyl 1-(5-(tert-butyldimethylsilyloxy)-1-hydroxypent-2-en-2-ylamino)-1-oxopropan-2-ylcarbamate | 1314777-78-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S,Z)-allyl 1-(5-(tert-butyldimethylsilyloxy)-1-hydroxypent-2-en-2-ylamino)-1-oxopropan-2-ylcarbamate
• CAS: 1314777-78-0
• 化学式: C₁₈H₃₄N₂O₅Si
• 分子量: 386.564
• InChiKey: OJZWXUNCOCYQMQ-QTNMRXCUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.69
• 重原子数：
  26.0
• 可旋转键数：
  10.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  96.89
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S,Z)-allyl 1-(5-(tert-butyldimethylsilyloxy)-1-hydroxypent-2-en-2-ylamino)-1-oxopropan-2-ylcarbamate 在 4-二甲氨基吡啶 、 四(三苯基膦)钯 、 diisopropyl azodicarboxylate 、 四丁基氟化铵 、 potassium carbonate 、 三乙胺 、 三苯基膦 、 N-甲基苯胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 65.0h， 生成 4-[(Z)-4-[[(2S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)propanoyl]-methylamino]-5-tritylsulfanylpent-3-enoxy]-4-oxobutanoic acid
  参考文献：
  名称：

  Fmoc Synthesis of Peptide Thioesters without Post-Chain-Assembly Manipulation

  摘要：

  An operationally simple method for the synthesis of peptide thioesters is developed using standard Fmoc solid-phase peptide synthesis procedures. The method relies on the use of a premade enamide-containing amino acid which, in the final TFA cleavage step, renders the desired thioester functionality through an irreversible intramolecular N-to-S acyl transfer.

  DOI：

  10.1021/ja204088a
• 作为产物：
  描述：

  5-[(tert-butyldimethylsilyl)oxy]pent-2-yn-1-ol 在 copper(l) iodide 、 正丁基锂 、 caesium carbonate 、 N,N'-二甲基乙二胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 1,4-二氧六环 、 环己烷 为溶剂， 反应 60.5h， 生成 (S,Z)-allyl 1-(5-(tert-butyldimethylsilyloxy)-1-hydroxypent-2-en-2-ylamino)-1-oxopropan-2-ylcarbamate
  参考文献：
  名称：

  Fmoc Synthesis of Peptide Thioesters without Post-Chain-Assembly Manipulation

  摘要：

  An operationally simple method for the synthesis of peptide thioesters is developed using standard Fmoc solid-phase peptide synthesis procedures. The method relies on the use of a premade enamide-containing amino acid which, in the final TFA cleavage step, renders the desired thioester functionality through an irreversible intramolecular N-to-S acyl transfer.

  DOI：

  10.1021/ja204088a