(E)-N'-(2,4-dihydroxybenzylidene)-4-(5-(quinolin-6-yl)-1,3,4-oxadiazol-2-yl)benzohydrazide

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 喹啉及其衍生物
• 英文名称: (E)-N'-(2,4-dihydroxybenzylidene)-4-(5-(quinolin-6-yl)-1,3,4-oxadiazol-2-yl)benzohydrazide
• 英文别名: N-[(E)-(2,4-dihydroxyphenyl)methylideneamino]-4-(5-quinolin-6-yl-1,3,4-oxadiazol-2-yl)benzamide
• 化学式: C₂₅H₁₇N₅O₄
• 分子量: 451.441
• InChiKey: ATDVMYJEWKATKG-MZJWZYIUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.5
• 重原子数：
  34
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  134
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  喹啉-6-甲酰肼 在 戴斯-马丁氧化剂 、 一水合肼 、 溶剂黄146 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 36.0h， 生成 (E)-N'-(2,4-dihydroxybenzylidene)-4-(5-(quinolin-6-yl)-1,3,4-oxadiazol-2-yl)benzohydrazide
  参考文献：
  名称：

  新型喹啉衍生物可作为有效的体外α-葡萄糖苷酶抑制剂：计算机研究和SAR预测†

  摘要：

  一系列新的喹啉衍生物6-30被确定为有效的α-葡萄糖苷酶抑制剂。这些类似物在2.60和102.12μM之间的范围内表现出抑制电位（IC 50值）。在该系列中，发现与α-葡糖苷酶相比，化合物24（2.60±0.01μM），27（2.60±0.01μM）和20（2.86±0.01μM）具有异常强大的功效（> 14倍于标准）。标准阿卡波糖（IC 50 = 38.25±0.12μM）。对两种活性最高的化合物24和27的分子对接研究证实了该化合物24采用线性位置以最佳地适合α-葡萄糖苷酶的结合位点。对化合物24的最佳位置的观察表明，与α-葡糖苷酶的催化活性位点残基有关的共有四个相互作用，涉及氨基酸残基，例如Phe-177和Asp-214。化合物24的恶二唑环与His-279相互作用。化合物27形成一个氢键相互作用（N-甲基乙酰胺）和三个芳烃-芳烃相互作用（喹啉和1,3,4-恶二唑部分）。化合物27的

  DOI：

  10.1039/c5md00280j

文献信息

• Novel quinoline derivatives as potent in vitro α-glucosidase inhibitors: in silico studies and SAR predictions
  作者：Muhammad Taha、Nor Hadiani Ismail、Syahrul Imran、Abdul Wadood、Fazal Rahim、Muhammad Ali、Ashfaq Ur Rehman

  DOI：10.1039/c5md00280j

  日期：——

  two most active compounds 24 and 27 corroborated that compound 24 adopted a linear position to optimally fit into the binding site of α-glucosidase. Observations for the best position of compound 24 showed a total of four interactions towards catalytically active site residues of α-glucosidase involving amino acid residues such as Phe-177 and Asp-214. The oxadiazole ring of compound 24 interacted with

  一系列新的喹啉衍生物6-30被确定为有效的α-葡萄糖苷酶抑制剂。这些类似物在2.60和102.12μM之间的范围内表现出抑制电位（IC 50值）。在该系列中，发现与α-葡糖苷酶相比，化合物24（2.60±0.01μM），27（2.60±0.01μM）和20（2.86±0.01μM）具有异常强大的功效（> 14倍于标准）。标准阿卡波糖（IC 50 = 38.25±0.12μM）。对两种活性最高的化合物24和27的分子对接研究证实了该化合物24采用线性位置以最佳地适合α-葡萄糖苷酶的结合位点。对化合物24的最佳位置的观察表明，与α-葡糖苷酶的催化活性位点残基有关的共有四个相互作用，涉及氨基酸残基，例如Phe-177和Asp-214。化合物24的恶二唑环与His-279相互作用。化合物27形成一个氢键相互作用（N-甲基乙酰胺）和三个芳烃-芳烃相互作用（喹啉和1,3,4-恶二唑部分）。化合物27的