3,4-dihydroxy-2-oxopentyl phosphate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 3,4-dihydroxy-2-oxopentyl phosphate
• 英文别名: [(3S,4R)-3,4-dihydroxy-2-oxopentyl] phosphate
• 化学式: C₅H₉O₇P
• 分子量: 212.096
• InChiKey: AVEHMJVDRGMBHD-WUJLRWPWSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.8
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  130
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  1,3-二羟基丙酮 、 乙醛 在 乙酰磷酸 、 乙酸激酶(-20℃) 、 Citobacter freundi CECT 4626 homodimeric dihydroxyacetone kinase 、 Staphyloccous carnosus fructose-1,6-bisphosphate aldolase 、 magnesium sulfate 、 5’-三磷酸腺苷 作用下， 生成 3,4-dihydroxy-2-oxopentyl phosphate
  参考文献：
  名称：

  双功能醛缩酶/激酶酶的制备和表征：一种更有效的C ？生物催化剂。C键形成

  摘要：

  通过重叠延伸的基因融合已经构建了一种称为DLF的双功能醛缩酶/激酶。这种融合酶由来自葡萄球菌的单果糖-1,6-二磷酸醛缩酶（FBPA）和来自弗氏柠檬酸杆菌CECT 4626的同二聚二羟基丙酮激酶（DHAK）组成，中间有五个氨基酸残基。融合蛋白被表达为可溶的并保留了激酶和醛缩酶活性。通过圆二色性（CD）光谱分析双功能酶和亲本酶的二级结构，以研究两种亲本蛋白的共价偶联对融合酶结构的影响。因为S. carnosusFBPA是一种热稳定蛋白，还研究了融合对双功能酶热稳定性的影响。融合酶中活性中心的接近促进了动力学优势，这是整个羟醛反应初始速度增加20倍所表明的。实验证据支持反应速率的这种提高可以用底物通道来解释。

  DOI：

  10.1002/chem.200903096

文献信息

• Preparation and Characterization of a Bifunctional Aldolase/Kinase Enzyme: A More Efficient Biocatalyst for CC Bond Formation
  作者：Laura Iturrate、Israel Sánchez-Moreno、Isabel Oroz-Guinea、Jesús Pérez-Gil、Eduardo García-Junceda

  DOI：10.1002/chem.200903096

  日期：2010.4.6

  A bifunctional aldolase/kinase enzyme named DLF has been constructed by gene fusion through overlap extension. This fusion enzyme consists of monomeric fructose‐1,6‐bisphosphate aldolase (FBPA) from Staphylococcus carnosus and the homodimeric dihydroxyacetone kinase (DHAK) from Citrobacter freundii CECT 4626 with an intervening linker of five amino acid residues. The fusion protein was expressed soluble

  通过重叠延伸的基因融合已经构建了一种称为DLF的双功能醛缩酶/激酶。这种融合酶由来自葡萄球菌的单果糖-1,6-二磷酸醛缩酶（FBPA）和来自弗氏柠檬酸杆菌CECT 4626的同二聚二羟基丙酮激酶（DHAK）组成，中间有五个氨基酸残基。融合蛋白被表达为可溶的并保留了激酶和醛缩酶活性。通过圆二色性（CD）光谱分析双功能酶和亲本酶的二级结构，以研究两种亲本蛋白的共价偶联对融合酶结构的影响。因为S. carnosusFBPA是一种热稳定蛋白，还研究了融合对双功能酶热稳定性的影响。融合酶中活性中心的接近促进了动力学优势，这是整个羟醛反应初始速度增加20倍所表明的。实验证据支持反应速率的这种提高可以用底物通道来解释。