3-((2E,6E,10E)-3,7,11,15-tetramethylhexadeca-2,6,10,14-tetraenyl)-1H-indole

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 异戊烯醇脂质
• 英文名称: 3-((2E,6E,10E)-3,7,11,15-tetramethylhexadeca-2,6,10,14-tetraenyl)-1H-indole
• 英文别名: 3-geranylgeranylindole；1H-Indole, 3-(3,7,11,15-tetramethylhexadeca-2,6,10,14-tetraenyl)-；3-[(2E,6E,10E)-3,7,11,15-tetramethylhexadeca-2,6,10,14-tetraenyl]-1H-indole
• 化学式: C₂₈H₃₉N
• 分子量: 389.624
• InChiKey: NABXYEMKOPGTET-XKFYHEJLSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  9.7
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.43
• 拓扑面积：
  15.8
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-((2E,6E,10E)-3,7,11,15-tetramethylhexadeca-2,6,10,14-tetraenyl)-1H-indole 、 3-甲基丁-2-烯基膦酰磷酸氢酯 在 prenyl transferase AtmD 作用下， 生成 5-prenyl-3-geranylgeranylindole 、 6-prenyl-3-geranylgeranylindole
  参考文献：
  名称：

  球孢酸 E 生物合成：NodD1 的体内表征，NodD1 是一种吲哚二萜异戊烯基转移酶，作用于埃吲哚 SB 衍生的吲哚二萜支架。

  摘要：

  芳香族化合物的异戊二烯化是生物活性吲哚二萜生物合成中的关键定制反应。在这里，我们将 NodD1 确定为负责球孢酸 F 双异戊二烯化的酶。这种异戊烯基转移酶显示出对其天然吲哚二萜底物的偏好，而其他相关酶无法催化这种转化。

  DOI：

  10.1039/c9md00143c
• 作为产物：
  描述：

  法尼基二磷酸-三铵盐 在 Phomopsis amygdali Niigata-2 prenyltransferase amyC, recombinant 、 Phomopsis amygdali Niigata-2 prenyltransferase amyG, recombinant 、 magnesium 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 3-((2E,6E,10E)-3,7,11,15-tetramethylhexadeca-2,6,10,14-tetraenyl)-1H-indole
  参考文献：
  名称：

  A fungal prenyltransferase catalyzes the regular di-prenylation at positions 20 and 21 of paxilline

  摘要：

  摘要：在Phomopsis amygdali的基因组数据库中发现了一个由八个基因组成的假定吲哚二萜生物合成基因簇，并从中克隆和表征了fusicoccin A的生物合成基因。这六个基因显示出与Pax基因的显著相似性，Pax基因对于青霉菌Paxillium paxilli中的Paxilline生物合成至关重要。该簇中三个假定的戊二烯基转移酶基因的重组体在大肠杆菌中过表达，并通过体外实验进行了表征。AmyG可能是GGDP合成酶。AmyC和AmyD已确认为催化将GGDP转移至IGP以及在Paxilline的第20和21位点进行常规双戊二烯基化的戊二烯基转移酶。AmyD是具有此功能的第一个已知酶的例子。AmyD的Km值计算为paxilline为7.6±0.5μM，DMAPP为17.9±1.7μM，kcat为0.12±0.003/s。

  DOI：

  10.1080/09168451.2014.882759

文献信息

• Enzymatic Formation of Indole-Containing Unnatural Cyclic Polyprenoids by Bacterial Squalene:Hopene Cyclase
  作者：Hideya Tanaka、Hiroshi Noguchi、Ikuro Abe

  DOI：10.1021/ol052507q

  日期：2005.12.1

  [GRAPHICS]Two indole-containing substrate analogues, in which a C-20 isoprene unit is connected to indole (3-(geranylgeranyl)indole and 3-(farnesyldimethylallyl)indole), were synthesized and tested for enzymatic cyclization by squalene:hopene cyclase from Alicyclobacillus acidocaidarius. Interestingly, 3-(geranylgeranyl)indole was not a substrate for the bacterial squalene cyclase, while 3-(farnesyldimethylallyl)indole was efficiently converted to a 2:1 mixture of unnatural novel products.
• A fungal prenyltransferase catalyzes the regular di-prenylation at positions 20 and 21 of paxilline
  作者：Chengwei Liu、Motoyoshi Noike、Atsushi Minami、Hideaki Oikawa、Tohru Dairi

  DOI：10.1080/09168451.2014.882759

  日期：2014.3.4

  A putative indole diterpene biosynthetic gene cluster composed of eight genes was identified in a genome database of Phomopsis amygdali, and from it, biosynthetic genes of fusicoccin A were cloned and characterized. The six genes showed significant similarities to pax genes, which are essential to paxilline biosynthesis in Penicillium paxilli. Recombinants of the three putative prenyltransferase genes in the cluster were overexpressed in Escherichia coli and characterized by means of in vitro experiments. AmyG is perhaps a GGDP synthase. AmyC and AmyD were confirmed to be prenyltransferases catalyzing the transfer of GGDP to IGP and a regular di-prenylation at positions 20 and 21 of paxilline, respectively. AmyD is the first know example of an enzyme with this function. The Km values for AmyD were calculated to be 7.6 ± 0.5 μM for paxilline and 17.9 ± 1.7 μM for DMAPP at a kcat of 0.12 ± 0.003/s.

  摘要：在Phomopsis amygdali的基因组数据库中发现了一个由八个基因组成的假定吲哚二萜生物合成基因簇，并从中克隆和表征了fusicoccin A的生物合成基因。这六个基因显示出与Pax基因的显著相似性，Pax基因对于青霉菌Paxillium paxilli中的Paxilline生物合成至关重要。该簇中三个假定的戊二烯基转移酶基因的重组体在大肠杆菌中过表达，并通过体外实验进行了表征。AmyG可能是GGDP合成酶。AmyC和AmyD已确认为催化将GGDP转移至IGP以及在Paxilline的第20和21位点进行常规双戊二烯基化的戊二烯基转移酶。AmyD是具有此功能的第一个已知酶的例子。AmyD的Km值计算为paxilline为7.6±0.5μM，DMAPP为17.9±1.7μM，kcat为0.12±0.003/s。
• Nodulisporic acid E biosynthesis: <i>in vivo</i> characterisation of NodD1, an indole-diterpene prenyltransferase that acts on an emindole SB derived indole-diterpene scaffold
  作者：Kyle C. Van de Bittner、Rosannah C. Cameron、Leyla Y. Bustamante、Rudranuj Bundela、Sarah A. Kessans、Jan Vorster、Matthew J. Nicholson、Emily J. Parker

  DOI：10.1039/c9md00143c

  日期：——

  Prenylation of aromatic compounds is a key tailoring reaction in biosynthesis of bioactive indole-diterpenes. Here, we identify NodD1 as the enzyme responsible for the bisprenylation of nodulisporic acid F. This prenyltransferase showed a preference for its natural indole-diterpene substrate whereas other related enzymes were not able to catalyse this conversion.

  芳香族化合物的异戊二烯化是生物活性吲哚二萜生物合成中的关键定制反应。在这里，我们将 NodD1 确定为负责球孢酸 F 双异戊二烯化的酶。这种异戊烯基转移酶显示出对其天然吲哚二萜底物的偏好，而其他相关酶无法催化这种转化。