3-(3-hydroxyprop-1-en-1-yl)benzaldehyde

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 肉桂醇
• 英文名称: 3-(3-hydroxyprop-1-en-1-yl)benzaldehyde
• 化学式: C₁₀H₁₀O₂
• 分子量: 162.188
• InChiKey: KQCCIVINRRAAHU-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.5
• 重原子数：
  12.0
• 可旋转键数：
  3.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.1
• 拓扑面积：
  37.3
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  2.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-(3-hydroxyprop-1-en-1-yl)benzaldehyde 在 吡啶 、 4-二甲氨基吡啶 、 氯化亚砜 、 乙酸酐 、 三乙酰氧基硼氢化钠 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  设计用于金属修饰的金属吡啶金属吡啶催化剂的选择性

  摘要：

  化学改变蛋白质的能力对于化学生物学，生物物理学和医学的广泛领域很重要。用于蛋白质修饰的化学催化剂，特别是铑（II）偶联物，代表了一种重要的蛋白质修饰新方法，该方法开发了新颖的功能化方法，同时为复杂环境中选择性化学的发展提供了思路。在这里，我们阐明了允许选择性催化甚至高度相似的蛋白质之间区别的反应参数。此外，我们显示出定量修饰可以测量竞争性配体亲和力，从而可以直接测量蛋白质-肽相互作用及其抑制剂。总体而言，铑（II）缀合物可在完全化学结构中复制酶的许多特征。

  DOI：

  10.1021/acs.bioconjchem.6b00716
• 作为产物：
  描述：

  膦酰基乙酸甲酯二乙酯 、 3-氰基苯甲醛 在 sodium hydride 、 二异丁基氢化铝 作用下， 以38%的产率得到3-(3-hydroxyprop-1-en-1-yl)benzaldehyde
  参考文献：
  名称：

  设计用于金属修饰的金属吡啶金属吡啶催化剂的选择性

  摘要：

  化学改变蛋白质的能力对于化学生物学，生物物理学和医学的广泛领域很重要。用于蛋白质修饰的化学催化剂，特别是铑（II）偶联物，代表了一种重要的蛋白质修饰新方法，该方法开发了新颖的功能化方法，同时为复杂环境中选择性化学的发展提供了思路。在这里，我们阐明了允许选择性催化甚至高度相似的蛋白质之间区别的反应参数。此外，我们显示出定量修饰可以测量竞争性配体亲和力，从而可以直接测量蛋白质-肽相互作用及其抑制剂。总体而言，铑（II）缀合物可在完全化学结构中复制酶的许多特征。

  DOI：

  10.1021/acs.bioconjchem.6b00716

文献信息

• Catalytic Enantioselective Dibromination of Allylic Alcohols
  作者：Dennis X. Hu、Grant M. Shibuya、Noah Z. Burns

  DOI：10.1021/ja4083182

  日期：2013.9.4

  A new dibromination reaction involving the combination of dibromomalonate as the bromonium source and a titanium bromide species as the bromide source has been developed. Enantioselective catalysis has been achieved through apparent ligand acceleration by a tartaric acid-derived diol.

  已经开发了一种新的二溴化反应，涉及将二溴丙二酸作为溴源和溴化钛物种作为溴源的组合。酒石酸衍生的二醇通过明显的配体加速实现了对映选择性催化。
• Designing Selectivity in Dirhodium Metallopeptide Catalysts for Protein Modification
  作者：Samuel C. Martin、Farrukh Vohidov、Haopei Wang、Sarah E. Knudsen、Alex A. Marzec、Zachary T. Ball

  DOI：10.1021/acs.bioconjchem.6b00716

  日期：2017.2.15

  modification that develops novel functionalization approaches while shedding light on the development of selective chemistries in complex environments. Here, we elucidate the reaction parameters that allow selective catalysis and even discrimination among highly similar proteins. Furthermore, we show that quantifying modification allows the measurement of competitive ligand affinity, permitting straightforward

  化学改变蛋白质的能力对于化学生物学，生物物理学和医学的广泛领域很重要。用于蛋白质修饰的化学催化剂，特别是铑（II）偶联物，代表了一种重要的蛋白质修饰新方法，该方法开发了新颖的功能化方法，同时为复杂环境中选择性化学的发展提供了思路。在这里，我们阐明了允许选择性催化甚至高度相似的蛋白质之间区别的反应参数。此外，我们显示出定量修饰可以测量竞争性配体亲和力，从而可以直接测量蛋白质-肽相互作用及其抑制剂。总体而言，铑（II）缀合物可在完全化学结构中复制酶的许多特征。