important for maintaining translational fidelity. The bacterial A-site has a small base variation as compared with the human analogue, allowing aminoglycoside (AG) antibiotics to selectively bind within this region of the ribosome and negatively affect microbial protein synthesis. Here, by using a fluorescence displacement screening assay, we demonstrate that neomycin B (NEO) dimers connected by L-arginine-containing
组成
核糖体解码中心的核苷酸是高度保守的,因为它们对于维持翻译保真度很重要。与人类类似物相比,细菌A位点的碱基变异较小,从而使
氨基糖苷(AG)抗生素能够选择性地结合在
核糖体的该区域内,并对微
生物蛋白质的合成产生负面影响。这里,通过使用荧光位移筛选试验,我们表明,
新霉素B(N
EO)由连接的二聚物大号不同长度和组合物结合的连接体与相比于N
EO模型A位的RNA更高的亲和力,与IC含精
氨酸- 50值范围在〜40–70 nM之间,并且一定范围的接头长度表明,细菌A位RNA明显优于人类类似物。此外,AG
修饰酶(
AMEs),例如AG O-
磷酸转移酶,在许多类型的传染性细菌中赋予抗生素抗性,它们在体外显示出对某些
L-精氨酸连接的N
EO二聚体的活性显着降低。这些二聚体对几种细菌菌株的抗微
生物活性比其母体N
EO弱。