3-Ethyl-1-(4-fluoro-3-nitrophenyl)-5-[5-(trifluoromethyl)furan-2-yl]pyrazole | 1415359-43-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 唑类
• 英文名称: 3-Ethyl-1-(4-fluoro-3-nitrophenyl)-5-[5-(trifluoromethyl)furan-2-yl]pyrazole
• 英文别名: 3-ethyl-1-(4-fluoro-3-nitrophenyl)-5-[5-(trifluoromethyl)furan-2-yl]pyrazole
• CAS: 1415359-43-1
• 化学式: C₁₆H₁₁F₄N₃O₃
• 分子量: 369.275
• InChiKey: VJPGEQAZDVWWMZ-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.3
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.19
• 拓扑面积：
  76.8
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-Ethyl-1-(4-fluoro-3-nitrophenyl)-5-[5-(trifluoromethyl)furan-2-yl]pyrazole 在 盐酸 、 tin 、 potassium peroxymonosulfate 、 氢溴酸 、 溶剂黄146 、 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  Inhibition of HIV-1 capsid assembly: Optimization of the antiviral potency by site selective modifications at N1, C2 and C16 of a 5-(5-furan-2-yl-pyrazol-1-yl)-1H-benzimidazole scaffold

  摘要：

  A uHTS campaign led to the discovery of a 5-(5-furan-2-ylpyrazol-1-yl)-1H-benzimidazole series that inhibits assembly of HIV-1 capsid. Synthetic manipulations at N1, C2 and C16 positions improved the antiviral potency by a factor of 1000. The X-ray structure of 33 complexed with the capsid N-terminal domain allowed identification of major interactions between the inhibitor and the protein. (C) 2012 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2012.10.034
• 作为产物：
  描述：

  4-氟-3-硝基苯胺 在 盐酸 、 溶剂黄146 、 tin(ll) chloride 、 sodium nitrite 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 3-Ethyl-1-(4-fluoro-3-nitrophenyl)-5-[5-(trifluoromethyl)furan-2-yl]pyrazole
  参考文献：
  名称：

  Inhibition of HIV-1 capsid assembly: Optimization of the antiviral potency by site selective modifications at N1, C2 and C16 of a 5-(5-furan-2-yl-pyrazol-1-yl)-1H-benzimidazole scaffold

  摘要：

  A uHTS campaign led to the discovery of a 5-(5-furan-2-ylpyrazol-1-yl)-1H-benzimidazole series that inhibits assembly of HIV-1 capsid. Synthetic manipulations at N1, C2 and C16 positions improved the antiviral potency by a factor of 1000. The X-ray structure of 33 complexed with the capsid N-terminal domain allowed identification of major interactions between the inhibitor and the protein. (C) 2012 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2012.10.034