8'-phthalimidooctyl 5-deoxy-5-thio-(E-4''-hydroxy-3''-methoxycinnamyl)-α-L-arabinofuranoside | 290820-50-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 8'-phthalimidooctyl 5-deoxy-5-thio-(E-4''-hydroxy-3''-methoxycinnamyl)-α-L-arabinofuranoside
• 英文别名: 8'-phthalimidooctyl 5-deoxy-5-thio-(E-4"-hydroxy-3"-methoxycinnamyl)-α-L-arabinofuranoside
• CAS: 290820-50-7
• 化学式: C₃₁H₃₉NO₈S
• 分子量: 585.719
• InChiKey: UNAPIWAXMWORPP-FYZNGVAISA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.25
• 重原子数：
  41.0
• 可旋转键数：
  16.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.48
• 拓扑面积：
  125.76
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  9.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  8'-phthalimidooctyl 5-deoxy-5-thio-(E-4''-hydroxy-3''-methoxycinnamyl)-α-L-arabinofuranoside 在 甲胺 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 0.25h， 以87%的产率得到8'-aminooctyl 5-deoxy-5-thio-(E-4"-hydroxy-3"-methoxycinnamyl)-α-L-arabinofuranoside
  参考文献：
  名称：

  A new affinity ligand for the isolation of a single ‘feruloyl esterase’ (FAE-III) from Aspergillus niger

  摘要：

  Amino octyl 5'-S-coniferyl-5'-deoxy-thio-alpha-L-arabinofuranoside has been synthesised a nd shown to be a selective affinity ligand for the feruloyl esterase III of Aspergillus niger. The hydrolyses of methyl 5-O-coumaroyl, feruloyl, or sinapoyl alpha-L-arabinofuranosides by this enzyme proceed at comparable rates. (C) 2000 Published by Elsevier Science Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/s0968-0896(00)00037-7
• 作为产物：
  描述：

  2,3,5-tri-O-benzoyl-α-L-arabinofuranosyl bromide 在 吡啶 、 氟化铵 、 sodium methylate 、 sodium ethanolate 、 氰化汞 、 sodium carbonate 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 乙醇 为溶剂， 反应 47.0h， 生成 8'-phthalimidooctyl 5-deoxy-5-thio-(E-4''-hydroxy-3''-methoxycinnamyl)-α-L-arabinofuranoside
  参考文献：
  名称：

  A new affinity ligand for the isolation of a single ‘feruloyl esterase’ (FAE-III) from Aspergillus niger

  摘要：

  Amino octyl 5'-S-coniferyl-5'-deoxy-thio-alpha-L-arabinofuranoside has been synthesised a nd shown to be a selective affinity ligand for the feruloyl esterase III of Aspergillus niger. The hydrolyses of methyl 5-O-coumaroyl, feruloyl, or sinapoyl alpha-L-arabinofuranosides by this enzyme proceed at comparable rates. (C) 2000 Published by Elsevier Science Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/s0968-0896(00)00037-7