9H-芴-9-基甲基[(2S)-1-氯-4-甲基-1-氧代-2-戊烷基]氨基甲酸酯 | 103321-59-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: 9H-芴-9-基甲基[(2S)-1-氯-4-甲基-1-氧代-2-戊烷基]氨基甲酸酯
• 中文别名: N-芴甲氧羰基-L-亮氨酰氯
• 英文名称: N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-L-leucine, acid chloride
• 英文别名: Fmoc-Leu-Cl；Fmoc-L-Leucyl chloride；9H-fluoren-9-ylmethyl N-[(2S)-1-chloro-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]carbamate
• CAS: 103321-59-1
• 化学式: C₂₁H₂₂ClNO₃
• 分子量: 371.864
• InChiKey: IAWFVICGSTUKMS-IBGZPJMESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.4
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  55.4
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  9H-芴-9-基甲基[(2S)-1-氯-4-甲基-1-氧代-2-戊烷基]氨基甲酸酯 在 劳森试剂 、 Carbonate buffer 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 72.0h， 生成 N-(2-phenylethyl)-N-(benzoyloxy)-N_α-Fmoc-L-leucin(thio)amide
  参考文献：
  名称：

  含N-（羟基）酰胺和含N-（羟基）硫酰胺的肽的合成。

  摘要：

  由N-（苯甲酰氧基）胺和异羟肟酸开发的方法用于合成含N-（羟基）酰胺的假肽。用Nα-Fmoc-L-亮氨酸的酰氯酰化N-（苯甲酰氧基）苯乙胺，以90％的产率提供了Nα-Fmoc-N-（苯甲酰氧基）-L-亮氨酸酰胺。苯甲酰基的脱保护（使用10体积％的NH（4）OH / MeOH）以87％的收率提供了Nα-Fmoc-N-（羟基）-L-亮氨酸酰胺。通常，附加的Fmoc基团允许使用经典的肽偶联方法进一步修饰N-羟基-N-（烷基）酰胺。开发了一种实用的合成策略，并使用非对映体Val-Leu衍生物解决了外消旋化问题。另外，由相应的N-（苯甲酰氧基）硫代酰胺产生了N-（羟基）硫代酰胺。通过相应的N-（苯甲酰氧基）酰胺与Lawesson试剂（即2，4，4-双（4-甲氧基苯基）-1,3-）的反应以中等收率（53-76％）获得了N-（苯甲酰氧基）硫代酰胺。二硫代2,4-二磷杂环丁烷2,4-二硫醚）。总之，这项新

  DOI：

  10.1021/jo991589r
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-L-亮氨酸 在 2,4,6-三甲基吡啶 、 三光气 作用下， 以 1,4-二氧六环 为溶剂， 反应 0.02h， 生成 9H-芴-9-基甲基[(2S)-1-氯-4-甲基-1-氧代-2-戊烷基]氨基甲酸酯
  参考文献：
  名称：

  淀粉糊精（20-29）酰胺键衍生物的自组装成螺旋带和肽纳米管，而不是原纤维。

  摘要：

  蛋白质或多肽的不受控制的聚集对于健康生物体中的正常细胞过程可能是有害的。形成这些淀粉样蛋白沉积物的蛋白质或多肽的一级序列不同，但共有一个共同的结构基序：（反）平行β折叠。一种公认的干扰β-折叠形成的方法是设计可溶的β-折叠肽以破坏氢键网络。这最终导致聚集体或原纤维的分解。在这里，我们描述了几种骨架修饰的胰岛淀粉样多肽（20-29）衍生物的合成，光谱分析和聚集行为，通过电子显微镜成像。发现这些胰岛淀粉样多肽衍生物不能形成原纤维，并且在一定程度上能够抑制天然胰岛淀粉样蛋白的纤维生长（20-29）。然而，胰岛淀粉样多肽中的两个能够形成大的超分子组装体，例如螺旋带和肽纳米管，其中明显不存在β-折叠。这是完全出乎意料的，因为这些肽已被设计为可溶的β-折叠阻滞剂，用于破坏（反）平行β-折叠的特征性氢键网络。发现新设计的胰岛淀粉样多肽（20-29）衍生物中增加的疏水性和必需氨基酸侧链的存在是自组装成螺旋

  DOI：

  10.1002/chem.200501374

文献信息

• Characterization of N^α-Fmoc-protected dipeptide isomers by electrospray ionization tandem mass spectrometry (ESI-MSⁿ): effect of protecting group on fragmentation of dipeptides
  作者：M. Ramesh、B. Raju、R. Srinivas、V. V. Sureshbabu、T. M. Vishwanatha、H. P. Hemantha

  DOI：10.1002/rcm.5076

  日期：2011.7.30

  and Y=CH(3)/H), have been characterized and differentiated by both positive and negative ion electrospray ionization ion-trap tandem mass spectrometry (ESI-IT-MS(n)). In contrast to the behavior of reported unprotected dipeptide isomers which mainly produce y(1)(+) and/or a(1)(+) ions, the protonated Fmoc-Xxx-Gly-OY, Fmoc-Ala-Xxx-OY and Fmoc-Xxx-Ala-OY yield significant b(1)(+) ions. These ions are formed

  Fmoc保护的二肽，Fmoc-Gly-Xxx-OY / Fmoc-Xxx-Gly-OY（Xxx = Ala，Val，Leu，Phe）和Fmoc-Ala-Xxx-OY / Fmoc-Xxx的一系列位置异构对-Ala-OY（Xxx = Leu，Phe）（Fmoc = [（9-芴基甲基）氧基]羰基和Y = CH（3）/ H）的特征在于，正离子和负离子电喷雾电离离子-阱串联质谱（ESI-IT-MS（n））。与主要产生y（1）（+）和/或a（1）（+）离子的未保护二肽异构体的行为相反，质子化的Fmoc-Xxx-Gly-OY，Fmoc-Ala-Xxx-OY和Fmoc-Xxx-Ala-OY产生明显的b（1）（+）离子。形成这些离子，大概具有稳定的质子化叠氮醌结构。但是，在N端带有Gly-的肽不会形成b（1）（+）离子。所有肽的[M + H]（+）离子都会经历McLafferty型重排，然后损失CO（2）形成[M
• Cis<i>–</i>Trans Conformational Analysis of δ-Azaproline in Peptides
  作者：Indranil Duttagupta、Debojyoti Misra、Sourav Bhunya、Ankan Paul、Surajit Sinha

  DOI：10.1021/acs.joc.5b01668

  日期：2015.11.6

  trans-conformation. In the case of longer, linear or cyclic peptides, vice versa results are obtained. Interestingly, in all these peptides exclusively one conformer, either cis or trans, is stabilized. This cis–trans isomerization is independent of both temperature and solvents; only the δ-nitrogen protecting group plays key role in the isomerization. δ-Azaproline is conformer-specific in either of its

  使用NMR和α-胰凝乳蛋白酶检测了δ-氮杂脯氨酸及其氨基甲酸酯保护形式在线性和环状肽中的顺式-反式异构化和构象异构体特异性。在每种情况下，含δ-氮杂脯氨酸的肽与构象体特异性锁定的二酮哌嗪的α-氢化学位移值的比较揭示了一个事实，即高场化学位移值对应于顺式构象，而低场化学值对应于反式构象。δ-氮杂脯氨酸在简单的酰胺，二肽和三肽中采用顺式构象，而其氨基甲酸酯保护形式采用反式构象。在更长的线性或环状肽的情况下，反之亦然。有趣的是，在所有这些肽中，仅稳定一个顺式或反式构象体。这种顺反异构化与温度和溶剂均无关。仅δ-氮保护基在异构化中起关键作用。δ-氮杂脯氨酸以其受保护或脱保护形式都是构象异构体特异性的，这是该脯氨酸的独特性质。与其他共价修饰的脯氨酸替代物不同，δ-氮杂脯氨酸的这种异构化可以通过保护基轻松调节。理论计算支持δ-氮杂脯氨酸在脱保护和再保护过程中顺-反异构化的机理。δ-氮杂脯氨酸的这种异构
• Synthesis of N-urethane Protected β-Amino Alcohols Employing <i>N</i>-(protected-α-aminoacyl)benzotriazoles
  作者：Vommina V. Sureshbabu、N.S. Sudarshan、L. Muralidhar、N. Narendra

  DOI：10.3184/030823407x272985

  日期：2007.12

  A simple and racemisation-free synthesis of N-urethane protected α-amino/peptidyl alcohols by the reduction of the corresponding easily accessible N-acylbenzotriazoles is described. The method is practical, straightforward, fast and efficient for the synthesis of amino/peptidyl alcohols. All the alcohols made were isolated in high yields and purity.

  通过还原相应的易于获得的 N-酰基苯并三唑，描述了一种简单且无外消旋化的 N-氨基/肽基醇的合成方法。该方法实用、直接、快速、高效，适用于合成氨基/肽醇。所有制得的醇都以高产率和高纯度分离出来。
• A new facile one-pot preparation of pentafluorophenyl (Pfp) and 3,4-dihydro-4-oxo-1,2,3-benzotriazine-3-yl (Dhbt) esters of Fmoc amino acids.
  作者：Mogens Havsteen Jacobsen、Ole Buchardt、Tom Engdahl、Arne Holm

  DOI：10.1016/0040-4039(91)80788-8

  日期：1991.10

  A new one-pot procedure for the preparation of pentafluorophenyl and 3,4-dihydro-4-oxo-1,2,3-benzotriazine-3-yl esters of Nα-9-fluorenylmethyloxycarbonyl amino acids bearing no side chain protecting groups is described. The method gives the desired activated esters in high yield and purity without use of the highly allergenic DCC.

  对于N五氟苯基和3,4-二氢-4-氧代-1,2,3-苯并三嗪-3-基酯的制备的新的一锅程序α -9-芴氨基酸不带有侧链保护基团是描述。该方法无需使用高度致敏的DCC，即可以高收率和纯度获得所需的活化酯。
• Synthetic Procedure for <i>N</i>-Fmoc Amino Acyl-<i>N</i>-Sulfanylethylaniline Linker as Crypto-Peptide Thioester Precursor with Application to Native Chemical Ligation
  作者：Ken Sakamoto、Kohei Sato、Akira Shigenaga、Kohei Tsuji、Shugo Tsuda、Hajime Hibino、Yuji Nishiuchi、Akira Otaka

  DOI：10.1021/jo3011107

  日期：2012.8.17

  acyl aniline linkers 4 of practical use in NCL chemistry, except in the case of the proline- or aspartic acid-containing linker, were successfully synthesized by coupling of POCl3- or SOCl2-activated Fmoc amino acid derivatives with sodium anilide species 6, without accompanying racemization and loss of side-chain protection. Furthermore, SEAlide peptides 7 possessing various C-terminal amino acids (Gly

  可使用基于Fmoc的固相肽合成（Fmoc SPPS）获得的N-硫烷基乙基苯胺（SEAlide）肽1在天然化学连接（NCL）中用作隐硫酯，可产生多种肽/蛋白质。它们在N端半胱氨酰肽2上的酰化潜力可通过存在或不存在磷酸盐来调节，从而导致一锅/多片段连接，并在动力学控制的条件下运行。已经证明SEAlide肽有望用于蛋白质合成。然而，一种广泛适用的合成N -Fmoc氨基酰基-N-硫烷基乙基苯胺接头的方法4无法获得制备SEAlide肽所需的。本研究解决了20种天然存在的氨基酸衍生物与N-硫烷基乙基苯胺接头5的有效缩合方案的发展。通过将POCl 3-或SOCl 2活化的Fmoc氨基酸衍生物与钠偶合，成功合成了NCL化学中实际使用的N -Fmoc氨基酰基苯胺接头4苯胺类6，但不伴随外消旋作用和侧链保护作用的丧失。此外，SEAlide肽7 具有各种C末端氨基酸（Gly，His，Phe，Ala，Asn，Se