Fmoc-S-(4-甲基苄基)-L-半胱氨酸 | 136050-67-4

• 物质功能分类: 生物化工 - 氨基酸及其衍生物 - 半胱氨酸类衍生物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 中文名称: Fmoc-S-(4-甲基苄基)-L-半胱氨酸
• 中文别名: N-芴甲氧羰基-S-(4-甲基苄基)-L-半胱氨酸
• 英文名称: Fmoc-Cys(meb)-OH
• 英文别名: Fmoc-Cys(4-MeBzl)-OH；(2R)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-3-[(4-methylphenyl)methylsulfanyl]propanoic acid
• CAS: 136050-67-4
• 化学式: C₂₆H₂₅NO₄S
• mdl: MFCD00065634
• 分子量: 447.555
• InChiKey: OQYBTXFHTQYWCZ-DEOSSOPVSA-N

物化性质

• 熔点：
  150-158 °C
• 沸点：
  671.7±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.278±0.06 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  溶于氯仿、二氯甲烷、乙酸乙酯、DMSO、丙酮等。

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.2
• 重原子数：
  32
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.23
• 拓扑面积：
  101
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

安全信息

• 安全说明：
  S22,S24/25
• WGK Germany：
  3
• 危险性防范说明：
  P261,P305+P351+P338
• 危险性描述：
  H315,H319,H335

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-S-(4-甲基苄基)-L-半胱氨酸 在 哌啶 、 sodium hydroxide 、 三乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 2.5h， 生成 γ-glutamyl--β-alanine
  参考文献：
  名称：

  Lyttle; Hocker; Hui, Journal of Medicinal Chemistry, 1994, vol. 37, # 1, p. 189 - 194

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  9-芴甲基-N-琥珀酰亚胺基碳酸酯 在 盐酸 、 sodium carbonate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 锌 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 、 乙酸乙酯 、 丙酮 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 Fmoc-S-(4-甲基苄基)-L-半胱氨酸
  参考文献：
  名称：

  Flemer, Stevenson, Protein and Peptide Letters, 2014, vol. 21, # 12, p. 1257 - 1264

  摘要：

  DOI：

文献信息

• [EN] REDOX DEHYDRATION COUPLING CATALYSTS AND METHODS RELATED THERETO<br/>[FR] CATALYSEURS DE COUPLAGE DE DÉSHYDRATATION RÉDOX ET PROCÉDÉS ASSOCIÉS À CEUX-CI
  申请人：UNIV EMORY

  公开号：WO2017070157A1

  公开（公告）日：2017-04-27

  This disclosure relates to synthetic coupling methods using catalytic molecules. In certain embodiments, the catalytic molecules comprise heterocyclic thiolamide, S-acylthiosalicylamide, disulfide, selenium containing heterocycle, diselenide compound, ditelluride compound or tellurium containing heterocycle. Catalytic molecules disclosed herein are useful as catalysts in the transformation of hydroxy group containing compounds to amides, esters, ketones, and other carbon to heteroatom or carbon to carbon transformations.

  这份披露涉及使用催化分子的合成偶联方法。在某些实施例中，这些催化分子包括杂环硫酰胺、S-酰基硫代水杨酰胺、二硫化物、含硒杂环、二硒化合物、二碲化合物或含碲杂环。本文披露的催化分子可用作催化剂，用于将含羟基化合物转化为酰胺、酯、酮和其他碳到杂原子或碳到碳的转化过程中。
• Selective Substrates and Activity-Based Probes for Imaging of the Human Constitutive 20S Proteasome in Cells and Blood Samples
  作者：Wioletta Rut、Marcin Poręba、Paulina Kasperkiewicz、Scott J. Snipas、Marcin Drąg

  DOI：10.1021/acs.jmedchem.8b00026

  日期：2018.6.28

  the HyCoSuL approach, we designed and synthesized novel and selective fluorogenic substrates for each of these three constitutive 20S proteasome activities and applied them to assess inhibition of proteasome subunits by MG-132 and a clinically used inhibitor bortezomib. Our results confirm the utility of designed substrates in biochemical assays. Furthermore, selective peptide sequences obtained in this

  蛋白酶体是维持蛋白质稳态的关键酶复合物。蛋白酶体功能紊乱导致包括癌症，自身免疫和神经退行性疾病在内的病理。因此，蛋白酶体构成药物开发的极好的分子靶标。在这里，我们使用HyCoSuL方法为这三个20S组成型蛋白酶体活性中的每一个设计和合成了新颖的选择性荧光底物，并将它们应用于评估MG-132和临床使用的硼替佐米对蛋白酶体亚基的抑制作用。我们的结果证实了设计的底物在生化分析中的实用性。此外，以此方式获得的选择性肽序列用于构建荧光团标记的基于活性的探针，然后用于同时检测HEK-293F细胞和红细胞裂解液中的每个20S组成型蛋白酶体亚基。总体而言，我们描述了一种简单而快速的方法，可用于测量全血样本中20S组成型蛋白酶体的活性，该方法可以早期诊断与异常上调的蛋白酶体活性有关的病理状态。
• Parallel imaging of coagulation pathway proteases activated protein C, thrombin, and factor Xa in human plasma
  作者：Sylwia Modrzycka、Sonia Kołt、Stéphanie G. I. Polderdijk、Ty E. Adams、Stanisław Potoczek、James A. Huntington、Paulina Kasperkiewicz、Marcin Drąg

  DOI：10.1039/d2sc01108e

  日期：——

  Activated protein C (APC), thrombin, and factor (f) Xa are vitamin K-dependent serine proteases that are key factors in blood coagulation. Moreover, they play important roles in inflammation, apoptosis, fibrosis, angiogenesis, and viral infections. Abnormal activity of these coagulation factors has been related to multiple conditions, such as bleeding and thrombosis, Alzheimer's disease, sepsis, multiple

  活化蛋白 C (APC)、凝血酶和因子 (f) Xa 是维生素 K 依赖性丝氨酸蛋白酶，它们是血液凝固的关键因素。此外，它们在炎症、细胞凋亡、纤维化、血管生成和病毒感染中发挥重要作用。这些凝血因子的异常活动与多种疾病有关，例如出血和血栓形成、阿尔茨海默病、败血症、多发性硬化症和 COVID-19。APC、凝血酶和 fXa 在凝血和各种疾病中的个体活性很难确定，因为这些蛋白酶是相关的并且具有相似的底物偏好。所以，开发能够成像和区分生物样品中凝血因子的选择性化学工具可以更好地了解它们在各种条件下的作用，并可能有助于建立新的诊断测试。在我们的研究中，我们使用了大量非天然氨基酸，这使我们能够广泛探索酶活性位点的结合口袋。基于获得的特异性谱，我们设计了高选择性底物、抑制剂和基于荧光活性的探针 (ABP)，用于快速、直接和同时检测人血浆中的 APC、凝血酶和 fXa。这使我们能够广泛探索酶活性位点的结
• [EN] HETEROCYCLIC COUPLING CATALYSTS AND METHODS RELATED THERETO<br/>[FR] CATALYSEURS DE COUPLAGE HÉTÉROCYCLIQUE ET PROCÉDÉS ASSOCIÉS À CEUX-CI
  申请人：UNIV EMORY

  公开号：WO2015054337A1

  公开（公告）日：2015-04-16

  This disclosure relates to synthetic coupling methods using a catalytic molecule comprising two bonded atoms wherein one atom is an amide nitrogen and the second atom is not nitrogen or carbon, such as sulfur, such as a sufur amide nitrogen bond, typically in a heterocycle, such as substituted benzoisothiazolones and derivatives thereof, as a catalyst in the transformation of hydroxy group containing compounds to amides, esters, ketones, and other carbon to heteroatom or carbon to carbon transformations.

  本披露涉及使用催化分子的合成偶联方法，其中该催化分子包含两个键合原子，其中一个原子是酰胺氮，第二个原子不是氮或碳，例如硫，例如硫酰胺氮键，通常在杂环中，例如取代苯并异噻唑酮及其衍生物，用作催化剂将含羟基的化合物转化为酰胺，酯，酮和其他碳到杂原子或碳到碳的转化。
• A remarkable activity of human leukotriene A4 hydrolase (LTA4H) toward unnatural amino acids
  作者：Anna Byzia、Jesper Z. Haeggström、Guy S. Salvesen、Marcin Drag

  DOI：10.1007/s00726-014-1694-2

  日期：2014.5

  Leukotriene A(4) hydrolase (LTA4H--EC 3.3.2.6) is a bifunctional zinc metalloenzyme, which processes LTA(4) through an epoxide hydrolase activity and is also able to trim one amino acid at a time from N-terminal peptidic substrates via its aminopeptidase activity. In this report, we have utilized a library of 130 individual proteinogenic and unnatural amino acid fluorogenic substrates to determine the aminopeptidase specificity of this enzyme. We have found that the best proteinogenic amino acid recognized by LTA4H is arginine. However, we have also observed several unnatural amino acids, which were significantly better in terms of cleavage rate (k (cat)/K (m) values). Among them, the benzyl ester of aspartic acid exhibited a k (cat)/K (m) value that was more than two orders of magnitude higher (1.75 x 10(5) M-1 s(-1)) as compared to l-Arg (1.5 x 10(3) M-1 s(-1)). This information can be used for design of potent inhibitors of this enzyme, but may also suggest yet undiscovered functions or specificities of LTA4H.