N-benzyloxythiourea | 26661-33-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N-benzyloxythiourea
• 英文别名: N-(Phenylmethoxy)thiourea；phenylmethoxythiourea
• CAS: 26661-33-6
• 化学式: C₈H₁₀N₂OS
• 分子量: 182.246
• InChiKey: OFGFALMDGHDHGU-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.12
• 拓扑面积：
  79.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-benzyloxythiourea 、 溴甲苯 以 乙醇 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 S-benzyl-N-benzyloxythiouronium bromide
  参考文献：
  名称：

  通过l-刀豆氨酸灭活微生物精氨酸脱亚胺酶

  摘要：

  精氨酸脱亚胺酶 (ADI) 催化 L-精氨酸水解转化为氨和 L-瓜氨酸，作为产生能量的 L-精氨酸降解途径的一部分。ADI 催化的化学机制涉及 Cys-烷基硫脲鎓离子中间体的初始形成和随后的水解。铜绿假单胞菌 ADI-（L-精氨酸）复合物的结构指导精氨酸类似物的设计，这些类似物可能与 ADI 反应在催化转化过程中形成无活性的共价加合物。一种这样的候选物是 L-刀豆氨酸，其中 L-精氨酸的 N-亚甲基被 NO 取代。该物质被证明是一种缓慢产生底物的 O-脲基-L-高丝氨酸。P的深入动力学和质谱分析。L-刀豆氨酸对铜绿假单胞菌 ADI 的抑制表明，在 Cys-烷基硫脲鎓离子中间体的分支处遵循两条竞争途径。一种途径导致通过反应性硫脲中间体直接形成 O-脲基-L-高丝氨酸。另一种途径导致酶的非活性形式，化学模型和质谱研究表明它是半胱氨酸-烷基异硫脲加合物。该加合物经过缓慢水解形成 O-脲基-L-高

  DOI：

  10.1021/ja0760877
• 作为产物：
  描述：

  N-(2,4-dimethoxybenzyl)-N-(benzyloxy)thiourea 在 三氟乙酸 、 间苯二甲醚 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 12.0h， 以72%的产率得到N-benzyloxythiourea
  参考文献：
  名称：

  通过l-刀豆氨酸灭活微生物精氨酸脱亚胺酶

  摘要：

  精氨酸脱亚胺酶 (ADI) 催化 L-精氨酸水解转化为氨和 L-瓜氨酸，作为产生能量的 L-精氨酸降解途径的一部分。ADI 催化的化学机制涉及 Cys-烷基硫脲鎓离子中间体的初始形成和随后的水解。铜绿假单胞菌 ADI-（L-精氨酸）复合物的结构指导精氨酸类似物的设计，这些类似物可能与 ADI 反应在催化转化过程中形成无活性的共价加合物。一种这样的候选物是 L-刀豆氨酸，其中 L-精氨酸的 N-亚甲基被 NO 取代。该物质被证明是一种缓慢产生底物的 O-脲基-L-高丝氨酸。P的深入动力学和质谱分析。L-刀豆氨酸对铜绿假单胞菌 ADI 的抑制表明，在 Cys-烷基硫脲鎓离子中间体的分支处遵循两条竞争途径。一种途径导致通过反应性硫脲中间体直接形成 O-脲基-L-高丝氨酸。另一种途径导致酶的非活性形式，化学模型和质谱研究表明它是半胱氨酸-烷基异硫脲加合物。该加合物经过缓慢水解形成 O-脲基-L-高

  DOI：

  10.1021/ja0760877

文献信息

• US4855470A
  申请人：——

  公开号：US4855470A

  公开（公告）日：1989-08-08
• Inactivation of Microbial Arginine Deiminases by <scp>l</scp>-Canavanine
  作者：Ling Li、Zhimin Li、Danqi Chen、Xuefeng Lu、Xiaohua Feng、Elizabeth C. Wright、Nathan O. Solberg、Debra Dunaway-Mariano、Patrick S. Mariano、Andrey Galkin、Liudmila Kulakova、Osnat Herzberg、Kari B. Green-Church、Liwen Zhang

  DOI：10.1021/ja0760877

  日期：2008.2.1

  that branch at the Cys-alkylthiouronium ion intermediate. One pathway leads to direct formation of O-ureido-L-homoserine via a reactive thiouronium intermediate. The other pathway leads to an inactive form of the enzyme, which was shown by chemical model and mass spectrometric studies to be a Cys-alkylisothiourea adduct. This adduct undergoes slow hydrolysis to form O-ureido-L-homoserine and regenerated

  精氨酸脱亚胺酶 (ADI) 催化 L-精氨酸水解转化为氨和 L-瓜氨酸，作为产生能量的 L-精氨酸降解途径的一部分。ADI 催化的化学机制涉及 Cys-烷基硫脲鎓离子中间体的初始形成和随后的水解。铜绿假单胞菌 ADI-（L-精氨酸）复合物的结构指导精氨酸类似物的设计，这些类似物可能与 ADI 反应在催化转化过程中形成无活性的共价加合物。一种这样的候选物是 L-刀豆氨酸，其中 L-精氨酸的 N-亚甲基被 NO 取代。该物质被证明是一种缓慢产生底物的 O-脲基-L-高丝氨酸。P的深入动力学和质谱分析。L-刀豆氨酸对铜绿假单胞菌 ADI 的抑制表明，在 Cys-烷基硫脲鎓离子中间体的分支处遵循两条竞争途径。一种途径导致通过反应性硫脲中间体直接形成 O-脲基-L-高丝氨酸。另一种途径导致酶的非活性形式，化学模型和质谱研究表明它是半胱氨酸-烷基异硫脲加合物。该加合物经过缓慢水解形成 O-脲基-L-高