5-(4-trifluoromethylbenzyl)-2-thioxo-4-thiazolidinone | 905267-14-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 5-(4-trifluoromethylbenzyl)-2-thioxo-4-thiazolidinone
• 英文别名: 5-[4-(Trifluoromethyl)benzyl]-2-thioxothiazolidine-4-one；2-sulfanylidene-5-[[4-(trifluoromethyl)phenyl]methyl]-1,3-thiazolidin-4-one
• CAS: 905267-14-3
• 化学式: C₁₁H₈F₃NOS₂
• 分子量: 291.318
• InChiKey: HBYVUUWMCCSRBI-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.5
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.27
• 拓扑面积：
  86.5
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  对三氟甲基苯甲醛 在 吡啶 、 锂硼氢 、 sodium acetate 、 溶剂黄146 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 6.0h， 生成 5-(4-trifluoromethylbenzyl)-2-thioxo-4-thiazolidinone
  参考文献：
  名称：

  AF6 PDZ介导的蛋白质-蛋白质相互作用的小分子抑制剂

  摘要：

  PDZ（PSD-95，Dlg，ZO-1）域是无处不在的相互作用模块，涉及许多细胞信号转导途径。干扰PDZ介导的蛋白质间相互作用在疾病相关的信号传导过程中具有重要意义。因此，PDZ域已成为抑制剂设计和长期药物开发的潜在靶点。在这里，我们报道了小分子的发展，以探测人AF6（来自6号染色体的ALL1融合基因）的PDZ结构域的功能，这是细胞间连接的重要组成部分。这些化合物与AF6 PDZ的结合亲和力比其天然配体EphB2衍生的肽（Ile-Gln-Ser-Val-Glu-Val）高得多。在完整的细胞中

  DOI：

  10.1002/cmdc.201300553

文献信息

• Discovery of Low-Molecular-Weight Ligands for the AF6 PDZ Domain
  作者：Mangesh Joshi、Carolyn Vargas、Prisca Boisguerin、Annette Diehl、Gerd Krause、Peter Schmieder、Karin Moelling、Volker Hagen、Markus Schade、Hartmut Oschkinat

  DOI：10.1002/anie.200503965

  日期：2006.6.2
• Small-Molecule Inhibitors of AF6 PDZ-Mediated Protein-Protein Interactions
  作者：Carolyn Vargas、Gerald Radziwill、Gerd Krause、Anne Diehl、Sandro Keller、Nestor Kamdem、Constantin Czekelius、Annika Kreuchwig、Peter Schmieder、Declan Doyle、Karin Moelling、Volker Hagen、Markus Schade、Hartmut Oschkinat

  DOI：10.1002/cmdc.201300553

  日期：2014.7

  probe the function of the PDZ domain from human AF6 (ALL1‐fused gene from chromosome 6), which is an essential component of cell–cell junctions. These compounds bind to AF6 PDZ with substantially higher affinity than the peptide (Ile‐Gln‐Ser‐Val‐Glu‐Val) derived from its natural ligand, EphB2. In intact cells, the compounds inhibit the AF6–Bcr interaction and interfere with epidermal growth factor (EGF)‐dependent

  PDZ（PSD-95，Dlg，ZO-1）域是无处不在的相互作用模块，涉及许多细胞信号转导途径。干扰PDZ介导的蛋白质间相互作用在疾病相关的信号传导过程中具有重要意义。因此，PDZ域已成为抑制剂设计和长期药物开发的潜在靶点。在这里，我们报道了小分子的发展，以探测人AF6（来自6号染色体的ALL1融合基因）的PDZ结构域的功能，这是细胞间连接的重要组成部分。这些化合物与AF6 PDZ的结合亲和力比其天然配体EphB2衍生的肽（Ile-Gln-Ser-Val-Glu-Val）高得多。在完整的细胞中